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TEMA 8: CINÉTICA ENZIMÁTICA

E + S ES E + P. k 1. Concentración. k 2. K -1. Tiempo. Estado pre-estacionario: formación de ES. Estado estacionario: ES casi constante. TEMA 8: CINÉTICA ENZIMÁTICA. Las reacciones enzimáticas se ajustan a dos tipos de cinéticas, que son:

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TEMA 8: CINÉTICA ENZIMÁTICA

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  1. E + S ES E + P k1 Concentración k2 K-1 Tiempo Estado pre-estacionario: formación de ES Estado estacionario: ES casi constante TEMA 8: CINÉTICA ENZIMÁTICA • Las reacciones enzimáticas se ajustan a dos tipos de cinéticas, que son: • Hipérbolas rectangulares: enzimas que siguen la cinética de Michaelis-Menten • Sigmoidales: enzimas alostéricas que muestran fenómenos de cooperatividad Cambios en la concentración de los participantes en una reacción catalizada por una enzima en función del tiempo “Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002

  2. Concentración E + S ES E + P k1 k2 K-1 Tiempo Estado pre-estacionario: formación de ES Estado estacionario: ES casi constante TEMA 8: CINÉTICA ENZIMÁTICA • Las reacciones enzimáticas se ajustan a dos tipos de cinéticas, que son: • Hipérbolas rectangulares: enzimas que siguen la cinética de Michaelis-Menten • Sigmoidales: enzimas alostéricas que muestran fenómenos de cooperatividad Cambios en la concentración de los participantes en una reacción catalizada por una enzima en función del tiempo

  3. Orden cero v saturación Primer orden VELOCIDAD DE LAS REACCIONES QUÍMICAS Las reacciones catalizadas por enzimas, siguen los principios generales de la cinética de las reacciones químicas, pero además muestran un rasgo característico: la SATURACIÓN POR SUSTRATO En la figura se observala variación de la velocidad (V) en función de la [S] para una [E] determinada

  4. Propusieron una ecuación de velocidad que explica el comportamiento cinético de las enzimas

  5. E + SES E + P k1 k2 K-1 Hipótesis básicas de la ecuación de Michaelis-Menten: • El complejo ES se encuentra en estado estacionario • Bajo condiciones de saturación, toda la enzima interviene en la formación del complejo ES • Cuando toda la enzima se encuentra en forma de complejo ES, la velocidad de la reacción es la máxima posible (Vmax) [Eo] = [E] + [ES]  constante

  6. ECUACIÓN DE MICHAELIS-MENTEN [S] V0 = Vmax --------------- [S] + KM Cuando V = Vmax/2: KM = [S] Para [S] << KM: Vmax v  ----------- [S] KM Velocidad, V Para [S] >> KM: v  Vmax  k2 [E0] Concentración de sustrato, [S]

  7. E + SES E + P k1 k2 K-1 Kcat (o número de recambio) = Constante de velocidad que describe la velocidad limitante de cualquier reacción enzimática en condiciones de saturación Kcat = K2 E + SES EP E + P k2 k1 k3 Kcat = K3 K-1 K-2 En la ecuación de Michaelis, Kcat = Vmáx/[Et]

  8. PARÁMETROS ENZIMÁTICOS

  9. Parámetros de Michaelis-Menten para algunas enzimas, dispuestas por orden de eficacia creciente según mide kcat/KM “Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002

  10. 1/V 1 [S] 1 KM 1 Vmáx 1/[S] DETERMINACIÓN DE KM Y Vmax Gráfica de Lineweaver-Burk o dobles recíprocos Pendiente = KM/Vmáx = “Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002

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