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ESTRUCTURA TERCIARIA: PROTEÍNAS GLOBULARES

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ESTRUCTURA TERCIARIA: PROTEÍNAS GLOBULARES - PowerPoint PPT Presentation


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ESTRUCTURA TERCIARIA: PROTEÍNAS GLOBULARES. Las proteínas globulares realizan la mayoría del trabajo químico de la célula (síntesis, transporte, metabólico, etc.). Gracias a la técnica de difracción de rayos X se conocen muchos detalles estructurales de estas proteínas:

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Presentation Transcript
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ESTRUCTURA TERCIARIA: PROTEÍNAS GLOBULARES

Las proteínas globulares realizan la mayoría del trabajo químico de la célula (síntesis, transporte, metabólico, etc.)

  • Gracias a la técnica de difracción de rayos X se conocen muchos detalles estructurales de estas proteínas:
    • Poseen regiones con estructuras secundarias (hélice a, lámina b) (mioglobina 70% de hélice a)
    • Estas regiones se pliegan unas sobre otras dando una estructura terciaria densamente empaquetada de aspecto globular
    • Pueden quedar huecos internos en donde se sitúan grupos prostéticos (Ej. Grupo hemo en la mioglobina)
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Dominio

DOMINIO PROTEICO: porción de una proteína con estructura terciaria definida (40-350 aminoácidos). En general asociados a una función particular.

Motivos: zonas con la misma función en distintas proteínas

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CARACTERÍSTICAS DE LAS PROTEÍNAS GLOBULARES

  • 1. Las proteínas pequeñas suelen tener un único dominio, mientras que las grandes poseen múltiples dominios, conectados entre si por trozos de cadena polipeptídica
  • 2. Dominios distintos suelen realizar funciones diferentes
  • 3. Entre las variedades de dominio, los principales patrones de plegado son de dos tipos:
    • Los que se producen alrededor de la hélice a
    • Construidos sobre un entramado de láminas b
  • 4. La cadena polipeptídica puede doblarse de diferentes maneras para ir de un segmento a otro
  • 5. Todas las proteínas poseen un exterior e interior definido
  • 6.Existen regiones de ovillo aleatorio y regiones irregulares
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ESTRUCTURAS SUPERSECUNDARIAS

Meandros b

Grecas

Tipo b-a-b

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PLEGAMIENTO O ENSAMBLAMIENTO

DE PROTEÍNAS

Una proteína recién sintetizada posee solamente

su estructura primaria. Para que sea plenamente

funcional ha de plegarse correctamente en una

forma tridimensional única.

1. Autoensamblamiento

La proteína se pliega sin ninguna otra ayuda

2. Ensamblamiento dirigido

La proteína se pliega gracias a la acción de

otras proteínas

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FACTORES QUE DETERMINAN EL PLEGADO DE LAS PROTEÍNAS GLOBULARES

La secuencia de aminoácidos de una proteína determina su estructura tridimensionalnativa o natural

El plegado de una proteína está favorecido energéticamente en condiciones fisiológicas (G<0)

Una proteína tiende a plegarse de modo cooperativo, mediante interacciones que se forman o rompen de manera concertada

  • In vivo, el plegado ocurre a veces con ayuda de otras proteínas denominadas chaperoninas:
    • Ayudan a plegarse
    • Impiden que se plieguen o asocien prematuramente
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“CHAPERONINAS”

(HSP: HEAT-SHOCK PROTEINS)

ESTRUCTURA MOLECULAR DE GROEL (HSP60)

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UBICUITINA:

Marca a las proteínas

para su degradación.

(Premio Nobel 2004)

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“Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002

La proteína prión

C

  • Stanley Prusiner Premio Nobel en 1997
  • por la relación de la PrP con:
  • Enfermedad de las vacas locas (encefalopatía espongiforme bovina)
  • Tembladera de las ovejas
  • Neuropatologías humanas

N

prote na pri nica

PRPc: 40% hélices 3% láminas 

PRPsc: 30% hélices 43% láminas 

PROTEÍNA PRIÓNICA
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CONVERSIÓN DE PRPc A PRPsc

http://www.us.es/dbiovege/biomoleculas/seminarios03-04/priones/priones.ppt

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FUNCIÓN Y EVOLUCIÓN DE LAS PROTEÍNAS:

MIOGLOBINA Y GRUPO HEMO

MIOGLOBINA: proteína que almacena oxígeno en el músculo rojo en prácticamente todas las especies

  • ESTRUCTURA:
  • Posee una cadena polipeptídica única
  • Contiene 8 segmentos con estructura secundaria de hélice a(nombrados de la A a la H), separados por segmentos no helicoidales.
  • Se pliega dando una molécula prácticamente esférica muy compacta con un hueco en el interiordonde se sitúa el grupo prostético hemo, lugar de unión al oxígeno
  • El hemo se unede forma no covalente en la hendidura hidrofóbica o bolsillo hemo.
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“Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002

MECANISMO DE UNIÓN DEL OXÍGENO

El oxígeno se une al grupo hemo: un anillo tetrapirrólico denominado protoporfirina IX, que pertenece a la familia de porfirinas, con un ión ferroso (Fe2+) en el centro.

(Citocromos, clorofila)

Anillos conjugados grandes

(color)

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El Fe2+ del grupo hemo tiene una coordinación octaédrica, establece 6 enlaces de coordinación:

  • 4 con los N del anillo tetrapirrólico (situados en el plano del anillo)
  • 1 con el N de la His 93 (F8) llamada His F8 ó His proximal
  • El 6º enlace:
    • Desoximioglobina: una molécula de agua
    • Oximioglobina: una molécula de oxígeno, junto a la His distal (número 64, E7)
  • En el entorno hidrófobo del interior de la mioglobina, el hierro no es fácilmente oxidado por el oxígeno.
  • Fuera del ambiente celular, el hierro se oxida lentamente, formando la metamioglobina,incapaz de unir oxígeno une en su lugar una molécula de agua.
  • El CO se une al Fe2+ con mayor afinidad que el O2
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COORDINACIÓN DEL HIERRO EN LA OXIMIOGLOBINA

Coordinación octaédrica del átomo de hierro

Bolsillo del hemo

“Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002

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ANÁLISIS DE LA UNIÓN DEL OXÍGENO POR LA MIOGLOBINA

La curva de unión de oxígeno a la mioglobina es hiperbólica e indica que tiene una elevada afinidad por el oxígeno ya que P50 es muy baja (unos 4 mm de Hg)

En los capilares (PO2 30 mm Hg):

La Mb estaría saturada

En los tejidos (PO2 baja):

La Mb capta O2 de la Hb de la sangre arterial circulante y luego lo cede a los orgánulos celulares que consumen oxígeno (mitocondrias)

“Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002

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DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS GLOBULARES

Determinados cambios ambientales producen la desnaturalización ó desplegado de la proteína, con pérdida de sus propiedades específicas.

  • FACTORES QUE INFLUYEN:
    • Calentamiento por encima de su temperatura de desnaturalización térmica
    • pH fuertemente ácido ó básico
    • Presencia de alcohol ó urea

RENATURALIZACIÓN: Restaurando las condiciones fisiológicas se revierte el proceso

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DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Consiste en la pérdida de todas las estructuras de

orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria)

quedando la proteína reducida a un polímero estadístico.

Consecuencias inmediatas son:

- Disminución drástica de la solubilidad de la

proteína, acompañada frecuentemente de

precipitación

- Pérdida de todas sus funciones biológicas

- Alteración de sus propiedades hidrodinámicas

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“Bioquímica” Stryer, Berg y Tymoczko Ed. Reverté, S.A. 2003

DESNATURALIZACIÓN TÉRMICA DE LA RIBONUCLEASA

Molécula desnaturalizada

Molécula nativa

Desnaturalización

Renaturalización

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DINÁMICA DE LAS PROTEÍNAS GLOBULARES

Las proteínas globulares son estructuras dinámicas, sufren movimientos que se han agrupado en tres clases:

1. Vibraciones y oscilaciones de átomos ó grupos

2. Movimientos concertados de elementos estructurales (hélices, por ej.)

3. Movimientos de dominios completos, apertura y cierre de hendiduras.

Los dos últimos son bastante más lentos y están implicados en las funciones catalíticas de las enzimas.