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  1. ENZIMAS CATALIZADORES BIOLÓGICOS QUE: Velocidades de reacción 106-1012 > que las reacciones no catalizadas y varios órdenes de magnitud más que la catálsis química. Requieren condiciones de reacción “suaves”: <100°C, P atm, pH neutro ESPECIFICIDAD: no hay productos “secundarios” Mecanismos de regulación: Alosterismo, modificación covalente, cantidad de enzima

  2. Enzimas: Catalizadores biológicos Disminuyen energía de activación e incrementan la velocidad de reacción • Catalasa. • 2H2O2 -> 2H2O + O2 • Una moléculade catalasarompe 40 million moléculas de peróxido por segundo.

  3. Factores que influyen en la actividad enzimática • Concentración de sustrato[S] • Temperatura • Inhibidores • Competitivos: unen mismo sitio de l sustrato • No competitivos: unen sitio diferente pero disminuyen capacidad catalítica • pH. Afecta conformación

  4. Actividad enzimática Temperatura °C pH Estructura terciaria: fuerzas no covalentes Cambios en pH alteran el estado de ionización de aa cargados (e.g., Asp, Lys): unión a sustrato o acción catalítica Puentes de hidrógeno se rompen por incrementos de temperatura : altera la conformación 3D

  5. REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA Actividad eficiente y bien coordinada: Anclaje a membranas Precursores inactivos: proteasas: pepsinógeno/ pepsina: hidrólisis de porción inhibitoria por pH Retroinhibición Activación por precursor

  6. Alosterismo Retroinhibición (-) Activación por precursor (+)

  7. COFACTORES ENZIMÁTICOS • NO PROTÉICOS • Pueden ser: • Iones metálicos: Zn2+,Cu2+, Mn2+, K+, Na+, Ca+2 • Moléculas orgánicas pequeñas:coenzimas. • tiamina (B1) Tiaminpirofosfato (transf. Aldehído) • riboflavina (B2) FAD (transf. H+) Nicotinamida NAD (transf. H+) • CoA Acarrea acilo • Coenzimas se unen covalentemente a la apoenzima: • Grupo prostético • Otras sólo transitoriamente durante la catálisis