1 / 18

ENZIMEK

ENZIMEK. Def: katalizátorok, a reakciók (biokémiai) sebességét növelik 10 6 -10 12 növelik <==> nem katalizált reakciók Közös tulajdonságok: fehérjék, de! aktív centrum - ahol a szubsztrátok termékké alakulnak specificitás számos enzim aktivitása szabályozható.

bebe
Download Presentation

ENZIMEK

An Image/Link below is provided (as is) to download presentation Download Policy: Content on the Website is provided to you AS IS for your information and personal use and may not be sold / licensed / shared on other websites without getting consent from its author. Content is provided to you AS IS for your information and personal use only. Download presentation by click this link. While downloading, if for some reason you are not able to download a presentation, the publisher may have deleted the file from their server. During download, if you can't get a presentation, the file might be deleted by the publisher.

E N D

Presentation Transcript

  1. ENZIMEK Def: katalizátorok, a reakciók (biokémiai) sebességét növelik 106-1012 növelik <==>nem katalizált reakciók Közös tulajdonságok: fehérjék, de! aktív centrum - ahol a szubsztrátok termékké alakulnak specificitás számos enzim aktivitása szabályozható

  2. ÁLTALÁNOS TULAJDONSÁGOK Fehérjék: Molekula tömeg 1.5x104-106 Denaturálhatók egy vagy több polipeptidlánc A reakciósebességet növelik, de a reakció egyensúlyát nem befolyásolják 102-106 átalakulás/enzim molekula/perc A+B  C+D v1=k1x[A][B] visszafelé v2=k2x[C][D] egyensúly v1=v2 Keq=k1/k2=[C][D]/[A][B] egyensúlyi állandó NEM VÁLTOZIK, AKÁR VAN JELEN ENZIM, AKÁR NINCS ENZIMMEL AZ EGYENSÚLY ELÉRÉSE GYORSABB LESZ

  3. AZ ENZIMEK SPECIFIKUSAK, de! Fumaráz (citrát kör) HO COOH COOH--CH2--C--COOH CH==CH + H2O H COOH Fumársav sem maleinsav (cisz) nem szubsztrát L-almasav sem D-almasav Proteázok: specificitás

  4. KATALÍZIS átmeneti komplex e és szubsztrát(ok) között (kimutatható) AKTÍV CENTRUM: ENZIM KONFORMÁCIÓ ALAKÍTJA KI DE! R- OLDALLÁNCOK SPECIFIKUS MÓDON EGYMÁSHOZ KÖZEL KERÜLNEK SZUBSZTRÁT KÖTÉS KOVALENS – NEM KOVALENS SPECIFIKUS CSOPORTOK EGYÜTTMŰKÖDÉSE A SZUBSZTRÁT BIZONYOS KÖTÉSEIT LAZÍTJA, DESTABOLIZÁLJA

  5. AZ ENZIMEK CSÖKKENTIK A KÉMIAI REAKCIÓK AKTIVÁLÁSI ENERGIÁJÁT

  6. Molekulák E energiával Molekulák E energiával T1 T1 T2 +Enzim -Enzim energia energia T2T1 (hőmérséklet) A nyilak a reakció végbementéhez szükséges minimális Energiatartalmat jelzik T1 (-) reakció T2(+) reakció T1+ ENZIM (+) reakció

  7. G PÉLDA G S P G G MÁGNESES KÖLCSÖNHATÁS GO S ES P G ES S P

  8. Az aktiválási energia változása katalizált és nem-katalizált reakciókban

  9. KOENZIMEK BIZONYOS ENZIMEK MŰKÖDÉSÉHEZ SZÜKSÉGES NEM FEHÉRJETERMÉSZETŰ ANYAGOK KOENZIM + APOENZIM = HOLOENZIM PROSZTETIKUS CSOPORT – KOVALENSEN KAPCSOLÓDIK AZ ENZIMHEZ

  10. ENZIMKINETIKA A KONCENTRÁCIÓ HATÁSA: REAKCIÓSEBESSÉG: IDŐEGYSÉG ALATTI SZUBSZTRÁT VAGY TERMÉKKONCENTRÁCIÓ VÁLTOZÁS -dc/dt= ko=ko*cO nulladrendű reakció: a reakciósebesség nem függ a szubsztrátkoncentrációtól (a t1/2 igen) -dc/dt=k1*c=k1*c1 elsőrendű reakció: a felezési idő nem függ a koncentrációtól -dc/dt=k2*c*c=k2*c2 másodrendű reakció k: reakciósebességi állandó, dimenziója k=c1-n*t -1

  11. A HŐMÉRSÉKLET HATÁSA A REAKCIÓSEBESSÉGRE ln k = ln c - Ea/RT log10 k = log10 c - Ea/2.30 RT behelyettesítve: R = 8.31 J/mol.K nevezzük log10 c = A log10 k = A - Ea / (2.30)(8.31)T Ez az Arrhenius egyenlet ARRHENIUS ÁBRÁZOLÁS LOG k 1/T-vel egyenesen arányos Aktiválási energia számolható De! hődenaturáció Log k 1/T

  12. E + SES E +P V V [S] [ENZIM] MICHAELIS-MENTEN KINETIKA KEZDETI REAKCIÓSEBESSÉG

  13. E + SES E +P [C] S0 [P] E0 [S] [ES] [E]sz IDŐ MICHAELIS-MENTEN KINETIKA Az enzimreakcióban résztvevő komponensek koncentráció- változása

  14. E + SES E +P [C] IDŐ [ES] t1 t2 t1-t2 időben – [S], [P] lineárisan változik - [ES] állandó [ES] – dinamikus egyensúly, steady state

  15. E + SES E +P [C] [ES] E0 [E]sz IDŐ MICHAELIS-MENTEN KINETIKA FELTÉTELEI • A termékkoncentráció növekedés – lineáris 2. A szubsztrátcentráció csökkenés – lineáris 3. [S]0@[S] 4. [S]>>[E] S0 5. Töredék S P 6. P ES reakció elhanyagolható [P] [S]

  16. E + SES E +P k1 k2 k-1 MAXIMÁLIS REAKCIÓSEBESSÉG, MICHAELIS KONSTANS MEGHATÁROZÁSA ES keletkezés = bomlás = steady state V1=k1[Esz][S] keletkezés [Et]=[Esz]+[ES] [Esz]=[Et]-[ES] V2=k-1[ES]+k2[ES] bomlás Ha v1=v2

  17. E + SES E +P k1 k2 k-1 k1([Et]-[ES])[S] keletkezés = k-1[ES]+k2[ES] bomlás k1([Et]-[ES])[S] = (k-1+k2)[ES] k-1+k2 ([Et]-[ES])[S] k1 [ES] MAXIMÁLIS REAKCIÓSEBESSÉG, MICHAELIS KONSTANS MEGHATÁROZÁSA ES keletkezés = bomlás = steady state Ha v1=v2 k-1+k2 k1 KM= Michaelis konstans

  18. [ESZ]+[S] k1 [ES] k2 [E] + [P] k-1 Ha P +E ES VMax [S] KM + [S] V= MICHAELIS EGYENLET v=k2[ES] Vmax=k2[Et] AKKOR átrendezések után

More Related