TEMA 3. PROTEÍNAS
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TEMA 3. PROTEÍNAS Composición Aminoácidos: características clasificación propiedades Péptidos: definición constitución: enlace peptídico tipos: oligopéptidos y polipéptidos Proteínas: estudio de la estructura: estructuras propiedades: clasificación FUNCIONES.

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TEMA 3. PROTEÍNAS

Composición

Aminoácidos: características

clasificación

propiedades

Péptidos: definición

constitución: enlace peptídico

tipos: oligopéptidos y polipéptidos

Proteínas: estudio de la estructura: estructuras

propiedades:

clasificación

FUNCIONES

Solubilidad

Punto isoeléctrico

Poder amortiguador

Desnaturalización

Especificidad


Proteínas.

Constituidas por C, H, O, N y S. Pueden presentar otros elementos como P, Fe, Mg, Cu, ...

Aminoácidos

Péptidos

Oligopéptidos

Polipéptidos

Proteínas.


Amino cidos i

Moléculas orgánicas que presentan un radical amino y un radical carboxilo. Existen más de cien en la naturaleza.

Sólo 20 forman parte de casi todas las proteínas, se denominan proteínicos. Son todos α-aminoácidos.

NH2

R

C

COOH

H

Otros aminoácidos pueden presentar interés biológico, porque forman parte de proteínas de microorganismos, porque dan lugar a moléculas fundamentales (tiroxina) o porque sufren modificaciones como metilaciones, fosforilaciones, ... ( β-alanina; forma parte de coenzimas, ácido γ- aminobutírico; neurotransmisor de las sinapsis inhibidoras).

Aminoácidos I


Amino cidos ii estereoisomer a
Aminoácidos II. Estereoisomería radical carboxilo. Existen más de cien en la naturaleza.


Amino cidos iii clasificaci n
Aminoácidos III. Clasificación radical carboxilo. Existen más de cien en la naturaleza.


Amino cidos iv propiedades

Sólidos, fácilmente cristalizables; incoloros o blanquecinos; con sabores diversos; los de carácter polar son solubles en agua y algunos de los apolares son muy hidrófobos.

Tienen carácter anfótero: su comportamiento ácido o base depende del medio.

NH2

NH2

R

R

C

C

COOH

COO-

NH3+

H

H

R

C

COOH

OH-

H+

H

pH < 7 ácido pH = 7 neutro pH > 7 básico

BASE NEUTRO ÁCIDO

Aminoácidos IV. Propiedades


Enlace pept dico
Enlace peptídico blanquecinos; con sabores diversos; los de carácter polar son solubles en agua y algunos de los apolares son muy hidrófobos.


Oligop ptidos

Moléculas formadas por un número de aminoácidos inferior a 100.

  • Oligopéptidos con actividad biológica:

  • Algunas vitaminas del grupo B: ácido pantoténico y ácido fólico.

  • Hormonas: adrenocorticotropa (ACTH), melanotropa (MSH), insulina y glucagón, gastrina y secretina y angiotensina.

  • Neuropéptidos: encefalinas

  • Antibióticos: alcaloides

Oligopéptidos




Prote nas estructura 2 aria h lice
Proteínas. Estructura 2 a 100.aria. α-hélice


Prote nas estructura 2 aria l mina
Proteínas. Estructura 2 a 100.aria. Lámina β



Prote nas estructura 4 aria

Más de un polipéptido, que pueden ser iguales o diferentes entre sí.

Cada polipéptido se denomina protómero.

La unión entre protómeros se realiza mediante enlaces generalmente no covalentes, pero la estructura completa se estabiliza por los mismos enlaces que la estructura terciaria.

Los ejemplos más habituales son la hemoglobina: dos cadenas α y dos β o el colágeno: tres hélices de colágeno.

Algunas proteínas tienen más de una estructura mediante las cuales realizan su actividad.

Proteínas. Estructura 4aria



Prote nas propiedades i

Solubilidad: solubles en agua donde forman dispersiones coloidales. En la estructura, los aminoácidos hidrófilos se encuentran al exterior y los hidrófobos al interior. Hay excepciones.

Las proteínas fibrosas suelen ser insolubles.

Punto isoeléctrico: el valor del pH para el cual las cargas positivas y negativas de los radicales de los aminoácidos están compensados. En este valor las proteínas son insolubles, por lo que el pH fisiológico debe ser diferente.

Poder amortiguador o tampón:debido a su carácter anfótero regulan el pH del medio

Proteínas. Propiedades I


Prote nas propiedades ii
Proteínas. Propiedades II coloidales. En la estructura, los aminoácidos hidrófilos se encuentran al exterior y los hidrófobos al interior. Hay excepciones.


Prote nas propiedades iii
Proteínas. Propiedades III coloidales. En la estructura, los aminoácidos hidrófilos se encuentran al exterior y los hidrófobos al interior. Hay excepciones.


Prote nas clasificaci n i

Holoproteínas o proteínas simples (sólo contienen aminoácidos) :

  • Globulares: solubles( ) e insolubles ( )

  • Globulinas: inmunoglobulinas, seroglobulina, lactoglobulina,...

  • Albúminas: ovoalbúmina, lactoalbúmina,...

  • Histonas: forman la cromatina

  • Protaminas: unidas al ADN en espermatozoides

  • Gluteninas: en semillas.

  • Fibrilares o escleroproteínas:

  • Colágeno: tejidos conectivos

  • Queratinas: estructuras dérmicas(pelo, uñas,...)

  • Elastinas: fibras musculares (actina y miosina)

  • Fibrinógeno: coagulación sanguínea

Proteínas. Clasificación I


Prote nas clasificaci n ii

Heteroproteínas o proteínas conjugadas: formadas por una parte proteica (grupo proteico) y otra no proteica (grupo prostético). Se clasifican según la naturaleza del grupo prostético.

  • Fosfoproteínas: algunos aá. están fosforilados (caseína de la leche)

  • Cromoproteínas: llevan unido un pigmento

  • Porfirínico: con el grupo porfirínico (hemoglobina, citocromos)

  • no porfirínico: con un ion metálico como Cu (hemocianinas)

  • Glucoproteínas: con un oligosacárido como la mucina de la saliva

  • Lipoproteínas: con un lípido como el transporte de colesterol

  • Nucleoproteínas: con ácidos nucleicos como ribosomas o cromatina

Proteínas. Clasificación II


Prote nas funciones
Proteínas. Funciones parte proteica (grupo proteico) y otra no proteica (grupo prostético). Se clasifican según la naturaleza del grupo prostético.

Energética: lactoalbúmina, caseína,...

Estructural: colágeno, histonas,..

Hormonal: insulina

Transportadora: hemoglobina, proteínas de membrana,...

Antibiótica: actinomicina

Contráctil: actina, miosina,...

Homeostática: regulan las condiciones del medio (pH)

Inmunológica: inmunoglobulinas

Marcadoras: proteínas de membrana

Protectora y lubricante: mucina, proteínas del líquido sinovial

Hemostática: fibrinógeno y fibrina.

CATALIZADORA O ENZIMÁTICA


ENZIMAS: parte proteica (grupo proteico) y otra no proteica (grupo prostético). Se clasifican según la naturaleza del grupo prostético.

Definición

Naturaleza y acción

Especificidad

Cinética

Nomenclatura

Clasificación

Coenzimas:

Definición

Tipos

Naturaleza: vitaminas


Enzimas o biocatalizadores
ENZIMAS o BIOCATALIZADORES parte proteica (grupo proteico) y otra no proteica (grupo prostético). Se clasifican según la naturaleza del grupo prostético.


Enzimas naturaleza y acci n

La mayoría son proteínas globulares y conjugadas o heteroproteínas.

Apoenzima (parte proteica)

Enzima

Cofactor (inorgánico)

Cofactor (parte prostética)

Coenzima (orgánico)

Centro activo: región del enzima donde se une el sustrato. Diferentes aá. realizan distintas funciones: unen el sustrato, orientan el sustrato, mantienen la estructura del centro activo y modifican el sustrato y lo transforman en producto.

Mecanismo de acción: E + S ES E + P

Es fundamental mantener la secuencia y estructura.

Efectores: lugares donde pueden unirse otras sustancias y modificar la actividad enzimática

Enzimas. Naturaleza y acción


Especificidad enzim tica

Teoría de la “llave-cerradura” de Fisher heteroproteínas.

Teoría del “ajuste inducido”

  • Especificidad de sustrato:

  • Absoluta: sólo reconoce un sustrato. Ej. Glucoxidasa (glucosa)

  • Relativa: varios sustratos con estructuras semejantes. Ej. Hexoquinasa (fosforila hexosas)

  • Estereoquímica: reconoce a un estereoisómero. Ej. Forma D, pero no a la forma L

Enzimas bisustrato: reconocen a dos sustratos

Especificidad de acción: sólo cataliza una de las posibles reacciones que puede sufrir un sustrato y dan lugar a rutas metabólicas diferentes.

Especificidad enzimática


Cin tica enzim tica i
Cinética enzimática I heteroproteínas.


Cin tica enzim tica ii
Cinética enzimática II heteroproteínas.


Cin tica enzim tica iii

Efectores heteroproteínas.: modifican la actividad del enzima, pueden ser activadores e inhibidores.

no

  • Reversibles:

  • Competitivos

  • No competitivos.

i

i

si

no

e

e

e

e

s

s

s

s

i

i

e

e

si

Irreversibles: se altera definitivamente la estructura del enzima. Ej. algunos antibióticos, venenos,...

Cinética enzimática III


Cin tica enzim tica iv
Cinética enzimática IV heteroproteínas.

  • Otras formas de regulación de la actividad enzimática:

  • Enzimas alostéricos: adquieren nueva conformación al unirse al sustrato de modo que aumenta su actividad.

  • Complejos multienzimáticos: conjunto de enzimas que aumentan la eficacia de la reacción.

  • Proenzimas o zimógenos: son inactivas hasta que sufren la transformación a enzimas.


Enzimas clasificaci n
Enzimas. Clasificación heteroproteínas.


Coenzimas i

  • Naturaleza nucleotídica heteroproteínas.:

  • AMPc (AMP cíclico). Interviene en la transducción de señales. 2º mensajero.

  • ATP (moneda energética). También GTP, UTP, ...

  • NAD (nicotín-adenín dinucleótido): vitamina PP y adenosina. Interviene en reacciones de oxido-reducción.

  • FAD (flavín-adenín dinucleótido): vitamina B2 y adenosina. Interviene en reacciones de oxido-reducción.

  • Coenzima A o CoA (adenosín difosfato y vitamina B5. Interviene en reacciones de descarboxilación y en transferencias de grupos acilo.

Coenzimas I


Coenzimas ii

Naturaleza vitamínica heteroproteínas.: solubles en agua e insolubles en agua

Coenzimas II


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