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HEMOGLOBINA Y MIOGLOBINA. PROTEINAS GLOBULARES. HEMOGLOBINA Y MIOGLOBINA. Hemoproteinas Grupo especializado de proteínas que contienen el grupo prostético hemo. Funciones fisiológicas diferentes. . GRUPO HEMO (HEM).

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Presentation Transcript
hemoglobina y mioglobina

HEMOGLOBINA Y MIOGLOBINA

PROTEINAS GLOBULARES

hemoglobina y mioglobina1
HEMOGLOBINA Y MIOGLOBINA
  • Hemoproteinas
  • Grupo especializado de proteínas que contienen el grupo prostético hemo.
  • Funciones fisiológicas diferentes.
grupo hemo hem
GRUPO HEMO (HEM)
  • Consta de un anillo de porfirina formado por 4 anillos pirrol unidos mediante puentes de metileno alfa con hierro en estado ferroso en el centro.
  • El Ion ferroso tiene 6 electrones en la orbita externa que están disponibles para el enlace electrovalente.
  • El átomo de hierro esta unido a los 4 nitrógenos en el centro del anillo de porfirina ( tetra pirrol planar)
  • Hay otros 2 enlaces coordinados disponibles uno en cada lado del hemo.
grupo hemo hem1
GRUPO HEMO (HEM)

Los dos enlaces coordinados disponibles:

  • El quinto enlace de coordinación es para el átomo de nitrógeno de un residuo de histidina.
  • El sexto sitio de enlace covalente entre el hierro y la cadena polipeptídica es capas de combinarse reversiblemente con el oxigeno.
slide5
HEM
  • Todos los aminoácidos que interactúan con el hem son apolares.
  • La quinta posición de coordinación del hierro se une a un anillo de histidina ( histidina proximal )
  • La sexta posición (histidina distal) estabiliza el lugar de unión del O2.
mioglobina
MIOGLOBINA
  • Concentración elevada en el músculo esquelético y cardiaco ( color rojizo)
  • El O2 almacenado se libera durante la falta de O2, útil en mitocondrias ( síntesis aeróbicas de ATP
  • Componente proteico globina:

Cadena única polipeptídica.

8 secciones de hélice alfa (A-H).

Forma hendidura que sierra casi completo al grupo hem.

  • El hemo libre afinidad elevada por el O2 se oxida de forma irreversible para formar hematina (Fe 3+).
hemoglobina
HEMOGLOBINA
  • Molécula esférica en los eritrocitos
  • Transporta O2 desde los pulmones a los tejidos del cuerpo.
  • Cuatro moléculas de hem y una molécula de globina forman una molécula.
  • La globina contiene 4 sub. unidades denominadas alfa y beta ( 4 cadenas polipeptídicas).
  • Cada sub. unidad contiene un grupo hem que se une reversiblemente con el O2.
  • Una molécula se combina de modo reversible con 4 moléculas de O2
hemoglobina1
HEMOGLOBINA
  • Hemoglobina del adulto (HbA):
  • HbA: dos cadenas alfa

dos cadenas beta

  • HbA2: dos cadenas delta

(2%) dos cadenas alfa

  • Hemoglobina fetal (HbF):
  • HbE (vida embrionaria): dos cadenas epsilon.

dos cadenas alfa.

  • HbF: dos cadenas gamma

dos cadenas alfa

hemoglobina cambios complejos durante el desarrollo
HEMOGLOBINACAMBIOS COMPLEJOS DURANTE EL DESARROLLO
  • Las cadenas gamma afectan las relaciones fisicoquímicas aumentando la afinidad por el O2.
  • Los sistemas de enzimas fosforilasas son menos activos en los glóbulos rojos que contienen HbF.
hemoglobina transicion alosterica
HEMOGLOBINATRANSICION ALOSTERICA
  • Hemoglobina unida al O2, HbO2 ( oxihemoglobina): estado relajado (R)
  • Hemoglobina libre de O2 ; desoxigenada, Hb (hemoglobina reducida): estado tenso (T)
  • La hemoglobina se alterna entre estas dos conformaciones estables.
  • En estado relajado, los puentes salinos y determinados enlaces de hidrogeno se rompen al deslizarse los dimeros uno sobre otro y girar 15°.
hemoglobina y mioglobina curvas de disociacion
HEMOGLOBINA Y MIOGLOBINACURVAS DE DISOCIACION
  • La curva de equilibrio mide la afinidad por el O2
  • Forma sigmoidea para la hemoglobina
  • La unión del primer O2 a la hemoglobina potencia la unión de otro O2 a la misma molécula (unión cooperativa)
  • La curva de disociación de la mioglobina es hiperbólica ( almacenamiento de O2)
hemoglobina factores que potencian la disociacion del o2 de la hemoglobina
HEMOGLOBINAFACTORES QUE POTENCIAN LA DISOCIACION DEL O2 DE LA HEMOGLOBINA

Estabilización de la conformación desoxihemoglobina:

  • Disminucion del pH
  • Aumento del CO2: formando carbamatos o grupos: -NHCOO-
  • Aumento del 2,3 bifosfoglicerato (BPG) deriva del glicerato-1,3 bifosfato y se estimula por la hipoxia tisular
hemoglobina efecto bohr
HEMOGLOBINAEFECTO BOHR
  • En los tejidos la desoxihemoglobina enlaza un protón por cada 2 moléculas de O2 liberados
  • En el pulmón la unión del O2 con la hemoglobina impulsa la exhalación de CO2
hemoglobina transporte de co2
HEMOGLOBINATRANSPORTE DE CO2
  • Carbamatos:

CO2+Hb-NH3+ = 2H+Hb-NH-COO-

  • Bicarbonato:

CO2+H2O === H2CO3 === HCO3-+H+

hemoglobinas mutantes hemoglobinopatias
HEMOGLOBINAS MUTANTESHEMOGLOBINOPATIAS
  • Metahemoglobina
  • El hierro hemo es ferrico
  • No puede enlazar ni transportar O2
  • Surge por la oxidación del FE 2+ a FE 3+ (sulfonamidas , hemoglobina M hereditaria, actividad reducida de la reductasa de metahemoglobina)
  • Hemoglobina M
  • La histidina es sustituida por la tirosina
  • El equilibrio R- T favorece el estado T
  • Esta reducida la afinidad por el oxigeno
  • Hemoglobina S
  • El aminoácido no polar valina ha sustituido residuo superficial polar Glu6 de la subunidad beta formando un parche adhesivo
  • A PaO2 bajas , la desoxiHBS puede polimerizarse en fibras insolubles largas
  • Forma de hoz característico del eritrocito
  • Vulnerable a la lisis en el bazo
  • Talasemias
  • Resultan de la ausencia parcial o total de una o mas cadenas alfa o beta
  • Mas de 750 mutaciones distintas
  • Comunes ; talasemias alfa , talasemias beta ,