氨基酸代谢

氨基酸代谢 第七章

第一节蛋白质的营养作用 一、蛋白质营养的重要性 1. 维持细胞、组织的生长、更新和修补 2. 参与多种重要的生理活动催化（酶）、免疫（抗原及抗体）、运动（肌肉）、物质转运（载体）、凝血（凝血系统）等。 • 3. 氧化供能 • 人体每日18%能量由蛋白质提供。

氮平衡: • 摄入食物的含氮量与排泄物（尿与粪）中含氮量之 • 间的关系。二、蛋白质需要量和营养价值氮总平衡：摄入氮 = 排出氮（正常成人）氮正平衡：摄入氮 > 排出氮（儿童、孕妇等）氮负平衡：摄入氮 < 排出氮（饥饿、消耗性疾病患者） • 氮平衡的意义：可以反映体内蛋白质代谢的慨况。

2. 生理需要量 成人每日最低蛋白质需要量为30～50g，我国营养学会推荐成人每日蛋白质需要量为80g。 3. 蛋白质的营养价值 ①必需氨基酸: 指体内需要而又不能自身合成，必须由食物供给的氨基酸。包括赖、色、苯丙、蛋、苏、亮、异亮及缬氨酸假设来写一两本书甲硫(蛋) 色赖缬异亮亮苯丙苏 • 其余12种氨基酸体内可以合成，称非必需氨基酸。

③蛋白质的互补作用 指营养价值较低的蛋白质混合食用，其必需氨基酸可以互相补充而提高营养价值。如：谷类：色氨酸多，赖氨酸少豆类：色氨酸少，赖氨酸多 ②蛋白质的营养价值蛋白质的营养价值取决于必需氨基酸的数量、种类、量质比。

第二节蛋白质的消化、吸收和腐败

一、蛋白质的消化 • 蛋白质消化的生理意义 • 由大分子转变为小分子，便于吸收。 • 消除种属特异性和抗原性，防止过敏、毒性反应。

胃酸、胃蛋白酶 胃蛋白酶原胃蛋白酶 + 多肽碎片 • 消化过程（一）胃中的消化作用 • 胃蛋白酶的最适pH为1.5～2.5，对蛋白质肽键作用特异性差，产物主要为多肽及少量氨基酸。

1. 胰酶及其作用 胰酶是消化蛋白质的主要酶，最适pH为7.0左右，包括内肽酶和外肽酶。 • （二）小肠中的消化 • ——小肠是蛋白质消化的主要部位。 • 内肽酶 • 水解蛋白质肽链内部的一些肽键，如胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶。 • 外肽酶 • 自肽链的末段开始每次水解一个氨基酸残基，如羧基肽酶(A、B)、氨基肽酶。

胰蛋白酶原糜蛋白酶原羧基肽酶原 弹性蛋白酶原肠激酶胰蛋白酶糜蛋白酶羧基肽酶弹性蛋白酶肠液中酶原的激活酶原激活的意义 • 可保护胰组织免受蛋白酶的自身消化作用。 • 保证酶在其特定的部位和环境发挥催化作用。 • 酶原还可视为酶的贮存形式。

内肽酶 羧基肽酶氨基肽酶二肽酶氨基酸氨基酸+ 2. 小肠粘膜细胞对蛋白质的消化作用主要是寡肽酶的作用，例如氨基肽酶及二肽酶等。蛋白水解酶作用示意图

二、氨基酸的吸收 • 吸收部位：主要在小肠 • 吸收形式：氨基酸、寡肽、二肽 • 吸收机制：耗能的主动吸收过程

（一）氨基酸吸收载体 载体蛋白与氨基酸、 Na+组成三联体，由ATP供能将氨基酸、 Na+转入细胞内， Na+再由钠泵排出细胞。中性氨基酸载体碱性氨基酸载体酸性氨基酸载体亚氨基酸与甘氨酸载体载体类型

（二）γ-谷氨酰基循环对氨基酸的转运作用 γ-谷氨酰基循环过程： • 谷胱甘肽对氨基酸的转运 • 谷胱甘肽再合成

氨基酸 γ-谷氨酰氨基酸 γ-谷氨酸环化转移酶半胱氨酰甘氨酸 (Cys-Gly) 5-氧脯氨酸肽酶氨基酸 ATP 5-氧脯氨酸酶甘氨酸半胱氨酸 ADP+Pi 谷氨酸 γ-谷氨酰半胱氨酸合成酶 ATP 谷胱甘肽合成酶 ADP+Pi ATP γ-谷氨酰半胱氨酸 ADP+Pi 细胞膜细胞内细胞外 γ-谷氨酰基转移酶谷胱甘肽 GSH γ-谷氨酰基循环过程

（三）肽的吸收 • 利用肠粘膜细胞上的二肽或三肽的转运体系 • 此种转运也是耗能的主动吸收过程 • 吸收作用在小肠近端较强

三、蛋白质的腐败作用 • 蛋白质的腐败作用肠道细菌对未被消化和吸收的蛋白质及其消化产物所起的作用 • 腐败作用的产物大多有害，如胺、氨、苯酚、吲哚等；也可产生少量的脂肪酸及维生素等可被机体利用的物质。

蛋白酶 脱羧基作用蛋白质胺类氨基酸组氨酸组胺色氨酸色胺酪胺酪氨酸尸胺赖氨酸（一）胺类的生成

苯乙醇胺 β-羟酪胺酪胺苯乙胺 • 假神经递质某些物质结构与神经递质结构相似，可取代正常神经递质从而影响脑功能，称假神经递质。 β-羟酪胺和苯乙醇胺结构类似儿茶酚胺，它们可取代儿茶酚胺与脑细胞结合，但不能传递神经冲动，使大脑发生异常抑制。

肠道细菌 脱氨基作用未被吸收的氨基酸氨渗入肠道的尿素尿素酶（二）氨的生成 • 降低肠道pH，NH3转变为NH4+以胺盐形式排出，可减少氨的吸收，这是酸性灌肠的依据。

（三）其它有害物质的生成 酪氨酸苯酚半胱氨酸硫化氢吲哚色氨酸

第三节氨基酸的一般代谢 一、体内蛋白质的转换更新体内蛋白质更新的意义： 1. 某些调节蛋白质的转换速度可以直接影响代谢过程与生理功能。 2. 某些异常或损伤的蛋白质也必须通过更新而被清除。

真核生物中蛋白质的降解有两条途径 ① 溶酶体内降解过程 • 不依赖ATP • 利用组织蛋白酶降解外源性蛋白、膜蛋白和长寿命的细胞内蛋白 ② 依赖泛素的降解过程 • 依赖ATP • 降解异常蛋白和短寿命蛋白

泛素介导的蛋白质降解过程 1. 泛素化泛素与选择性被降解蛋白质形成共价连接，并使其激活。 2. 蛋白酶体对泛素化蛋白质的降解 • 泛素 • 76个氨基酸的小分子蛋白(8.5kD) • 普遍存在于真核生物而得名 • 一级结构高度保守

O O AMP+PPi ATP + HS-E1 泛素泛素 C C SE1 S E1 O O HS-E2 HS-E1 S E2 S E2 泛素泛素 C C 被降解蛋白质 O O HS-E2 泛素 C NH 被降解蛋白质泛素 C O- E3 E1：泛素活化酶 E2：泛素携带蛋白泛素化过程 E3：泛素蛋白连接酶

体内蛋白质降解参与多种生理、病理调节作用 如基因表达、细胞增殖、炎症反应、诱发癌瘤（促进抑癌蛋白P53降解）

氨基酸代谢库 食物蛋白经消化吸收的氨基酸（外源性氨基酸）与体内组织蛋白降解产生的氨基酸（内源性氨基酸）混在一起，分布于体内各处参与代谢，称为氨基酸代谢库。

尿素食物蛋白质酮体氨消化吸收 α-酮酸氧化供能组织蛋白质分解脱氨基作用糖合成脱羧基作用胺类体内合成氨基酸 (非必需氨基酸) 代谢转变其它含氮化合物 (嘌呤、嘧啶等) 氨基酸代谢概况氨基酸代谢库

转氨基和氧化脱氨基偶联 嘌呤核苷酸循环定义 • 指氨基酸脱去氨基生成相应α-酮酸的过程。二、氨基酸的脱氨基作用脱氨基方式氧化脱氨基转氨基作用联合脱氨基非氧化脱氨基

（一）转氨基作用 1. 定义：在转氨酶的作用下，某一氨基酸脱去α-氨基生成相应的α-酮酸，而另一种α-酮酸得到此氨基生成相应的氨基酸的过程。 2. 反应式 • 大多数氨基酸可参与转氨基作用，但赖氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸除外。

3. 转氨酶 正常人各组织GOT及GPT活性 (单位/克湿组织) • 血清转氨酶活性，临床上可作为疾病诊断和预后的指标之一。

谷氨酸 氨基酸磷酸吡哆醛 α-酮戊二酸转氨酶 α-酮酸磷酸吡哆胺 4. 转氨基作用的机制 • 转氨酶的辅酶是磷酸吡哆醛

5. 转氨基作用的生理意义 转氨基作用不仅是体内多数氨基酸脱氨基的重要方式，也是机体合成非必需氨基酸的重要途径。 • 通过此种方式并未产生游离的氨。

（二）L-谷氨酸氧化脱氨基作用 NAD(P)H+H+ H2O NH3 NAD(P)+ α-酮戊二酸 L-谷氨酸 • 存在于肝、脑、肾中 • 辅酶为NAD+ 或NADP+ • GTP、ATP为其抑制剂 • GDP、ADP为其激活剂催化酶： L-谷氨酸脱氢酶

（三）联合脱氨基作用 1.定义由两种（以上）酶的联合催化作用使氨基酸的α-氨基脱下并产生游离氨的过程称为联合脱氨基作用。 2. 类型 ① 转氨基偶联氧化脱氨基作用 ② 嘌呤核苷酸循环

α-酮戊二酸 氨基酸 NH3+NADH+H+ 转氨酶 L-谷氨酸脱氢酶谷氨酸 α-酮酸 ① 转氨基偶联氧化脱氨基作用 H2O+NAD+ • 此种方式既是氨基酸脱氨基的主要方式，也是体内合成非必需氨基酸的主要方式。 • 主要在肝、肾组织进行。

次黄苷酸 α-氨基酸 α-酮戊二酸天冬氨酸 α-酮酸腺苷酸代琥珀酸草酰乙酸谷氨酸腺苷酸苹果酸延胡索酸 ②嘌呤核苷酸循部位：骨骼肌和心肌

（一）经氨基化生成非必需氨基酸 三、α-酮酸的代谢（二）转变成糖及脂类

（三）氧化供能 α-酮酸在体内可通过TAC 和氧化磷酸化彻底氧化为H2O和CO2，同时生成ATP。

糖葡萄糖或糖原甘油三酯脂肪丙氨酸半胱氨酸丝氨酸苏氨酸色氨酸异亮氨酸亮氨酸色氨酸亮氨酸赖氨酸酪氨酸色氨酸苯丙氨酸天冬氨酸天冬酰胺谷氨酸苯丙氨酸酪氨酸精氨酸谷氨酰胺组氨酸缬氨酸异亮氨酸蛋氨酸丝氨酸苏氨酸缬氨酸氨基酸、糖及脂肪代谢的联系磷酸丙糖 α-磷酸甘油脂肪酸 PEP 丙酮酸乙酰乙酰CoA 乙酰CoA 酮体柠檬酸草酰乙酸 T A C CO2 α-酮戊二酸延胡索酸琥珀酰CoA CO2

第四节氨的代谢 • 氨是机体正常代谢产物，具有毒性。 • 体内的氨主要在肝合成尿素而解毒。 • 正常人血氨浓度一般不超过 0.6μmol/L。

胺氧化酶 RCH2NH2 RCHO + NH3 氨基酸在肠道细菌作用下产生的氨尿素经肠道细菌尿素酶水解产生的氨谷氨酰胺酶谷氨酸 + NH3 谷氨酰胺 1. 血氨的来源一、血氨的来源与去路 ①氨基酸脱氨基作用产生的氨是血氨主要来源, 胺类的分解也可以产生氨 ②肠道吸收的氨 ③ 肾小管上皮细胞分泌的氨主要来自谷氨酰胺

谷氨酰胺合成酶 谷氨酰胺谷氨酸 + NH3 ATP ADP+Pi 2. 血氨的去路 ① 在肝内合成尿素，这是最主要的去路 ② 合成非必需氨基酸及其它含氮化合物 ③ 合成谷氨酰胺 ④ 肾小管泌氨分泌的NH3在酸性条件下生成NH4+，随尿排出。

生理意义 ① 肌肉中氨以无毒的丙氨酸形式运输到肝。 ② 肝为肌肉提供葡萄糖。二、氨的转运 1. 丙氨酸-葡萄糖循环 • 反应过程

肌肉血液肝葡萄糖肌肉蛋白质葡萄糖葡萄糖尿素糖异生尿素循环氨基酸糖酵解途径 NH3 NH3 丙酮酸谷氨酸谷氨酸丙氨酸 α-酮戊二酸丙酮酸丙氨酸丙氨酸 α-酮戊二酸丙氨酸-葡萄糖循环

谷氨酰胺合成酶 ADP+Pi ATP 谷氨酸 + NH3 谷氨酰胺谷氨酰胺酶 • 生理意义谷氨酰胺是氨的解毒产物，也是氨的储存及运输形式。 2. 谷氨酰胺的运氨作用 • 反应过程在脑、肌肉合成谷氨酰胺，运输到肝和肾后再分解为氨和谷氨酸，从而进行解毒。

（一）生成部位 • 主要在肝细胞的线粒体及胞液中。三、尿素的生成（二）生成过程尿素生成的过程由Hans Krebs 和Kurt Henseleit 提出，称为鸟氨酸循环又称尿素循环或Krebs- Henseleit循环。首先鸟氨酸与氨及CO2结合生成瓜氨酸；第二，瓜氨酸再接受1分子氨而生成精氨酸；第三，精氨酸水解产生尿素，并重新生成鸟氨酸。接着，鸟氨酸参与新一轮循环。

CO2 + NH3 + H2O + 2ATP 氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ （N-乙酰谷氨酸，Mg2+） O + 2ADP + Pi O~PO32- C H2N 氨基甲酰磷酸 1. 氨基甲酰磷酸的合成 • 反应在线粒体中进行

氨 基 酸 代 谢