Cuestionario

1. Cuestionario • Que es una proteína • Investigue sobre la función de las proteínas y de ejemplos en cada caso • Como se clasifican las proteínas según: • a. forma b. composición c. Solubilidad • d. migración electroforética y de ejemplos en cada caso • Cuales son los niveles. Describa brevemente cada una de ellas, especificando los tipos de uniones (enlaces) que la caracterizan.

2. Continuación • Que es la desnaturalización de una proteína y cuales son los agentes que pueden causar desnaturalización?

3. Proteínas Son polímeros de aminoácidos. Cada proteína esta formada solo por 20 aminoácidos en diversas cantidades y secuencias. Todas contienen CHON y S, donde el contenido de nitrógeno alcanza aproximadamente el 16 %. Todas están compuestas por L-Alfa aminoácidos

4. Funciones • Transporte: Actúan como moléculas de transporte de iones y otras moléculas a través de las membranas o entre las células. Ej. Na-K ATP asa, hemoglobina, transferrina, ceruloplasmina, lipoproteínas • Defensa: Una extensa variedad de proteínas son protectoras. Ej. Inmunoglobulinas • Movimiento (contráctil): Participan en todos los movimientos celulares. Ej. Actina y tubulina.

5. Funciones (cont.) Regulación: Hidroelectrolitica y acido Base Hormonal: La unión de una molécula hormonal o un factor de crecimiento a receptores en sus células diana modifica la función celular. Como Ej.. De hormonas peptídicas están el glucagon y la insulina, que regulan los niveles de azúcar en sangre. Catálisis: La mayoría de las enzimas son proteínas y dirigen y aceleran miles de reacciones bioquímicas. Almacenamiento: Algunas proteínas actúan como reserva de nutrientes esenciales. Ej. Ovoalbumina y la caseína

6. Funciones (cont.) • Estructurales: Algunas proteínas proporcionan protección y sostén. Estas suelen tener propiedades muy especializadas. Ej. El colágeno del tejido conjuntivo, fibroina de la seda, la elastina de los tejidos elásticos, vasos sanguíneos ypiel. • Receptores: la mayoría de los receptores celulares son proteínas • Función en la coagulación sanguínea: • Ej. Fibrinogeno y trombina • Fuentes de energía si el organismo lo requiere

7. Propiedades de las proteínas • Solubilidad: Se mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y débiles estén presentes. Si se aumenta la temperatura y el pH, se pierde la solubilidad. • Capacidad Electrolítica: Se determina a través de la electrólisis, en la cual si las proteínas se trasladan al polo positivo es porque su radical tiene carga negativa y viceversa. • Especificidad: Cada proteína tiene una función específica que está determinada por su estructura primaria. • Amortiguador de pH: (conocido como efecto tampón) Actúan como amortiguadores de pH debido a su carácter anfótero, es decir, pueden comportarse como ácidos (aceptando electrones (e-)) o como bases (donando electrones).

8. Clasificación Se pueden clasificar atendiendo a diferentes parámetros: • forma • solubilidad • composición • función • migración electroforetica • Estructura (disposición espacial)

9. Forma • Según la forma se clasifican en: globulares y fibrosas • Las proteínas globularesson cadenas compactas muy plegadas y enroscadas. • Ej. Albúmina, hemoglobina, mioglobina • Fibrosas son de tipo estructural, forman diferentes estructuras en los organismos vivos, tienen forma filamentosa o alargada. Ej. Queratina, fibroina, colágeno, elastina

12. Solubilidad • Según su solubilidad se clasifican en: solubles e insolubles • Las proteínas fibrosas por lo regular son insolubles en solución acuosas y las globulares por lo regular son solubles en agua y soluciones salinas débiles.

13. Composición Pueden ser: Simples y conjugadas Simples: si están formadas únicamente por aminoácidos. Ej. Insulina y colágeno Conjugadas: cuando además de las cadenas de aminoácidos existen moléculas de compuestos que no son aminoácidos. Ej. Lipoproteína, glucoproteina, nucleoproteína La porción de aminoácidos de la molécula de proteína se denomina apoproteina y la porción que no es aminoácido es el grupo prostético

14. Ej. Proteína conjugada (quilomicron)

15. Esto se debe a la migración de los aminoácidos en respuesta a un campo eléctrico externo, ya que las proteínas retienen algunas características de carga eléctrica de los aminoácidos. La mayoría de las cargas se debe a los grupos R, ya que los extremos amino y carboxilo participan en enlaces peptídicos que constituyen las proteínas. La movilidad electroforetica de las proteínas depende de la carga y el tamaño de la molécula, así como de otros factores Se clasifican en: Migración electroforetica

16. -Albúmina-Alfa globulinas 1: Transcortina, glucoproteina acida, alfa 1 antitripsina.-Alfa globulinas 2: Haptoglobulina, Macroglobulina, ceruloplasmina-Beta globulinas: Transferrina, hemopexina, lipoproteína -Gammaglobulinas: IGG, IGM, IGD, IGA, IGE

17. Electroforesis de proteínas

18. Niveles de organización estructural o disposición espacial • Primaria • Secundaria • Terciaria • Cuaternaria

19. Estructura primaria • Cada proteína tiene una secuencia de aminoácidos única y definida que determina su estructura primaria, esta depende de los aminoácidos que contenga la proteína, de su secuencia y del numero de los mismos. • Los enlaces que caracterizan esta estructura son enlaces covalentes.

20. Estructura primaria da el orden de los aminoácidos de tal forma que no es la misma proteína si varía uno sólo de los aminoácidos.

21. Estructura primaria de la proteína

22. Estructura secundaria • Es la forma de la cadena de aminoácidos a medida que estos interactúan con aminoácidos adyacentes mediante puentes de hidrogeno • Entre las estructuras secundarias regulares mas importantes de los polipéptidos están la Hélice alfa y lamina Beta. • Los enlaces característicos de estas estructuras es el enlace por puente de hidrogeno • La mayoría de las proteínas fibrosas exhiben una estructura secundaria

23. Lamina Beta

24. Hélice alfa

25. Estructura Terciaria • Es la estructura tridimensional que se forma cuando aminoácidos interactúan con los miembros mas distantes de la cadena, lo que hace que la cadena se repliegue y adopte su forma característica. • Indica como las hélices alfa, laminas beta, curvas, vueltas y asas se ensamblan para formar dominios.

26. Enlaces de la estructura terciaria • Enlaces por puentes de hidrogeno • Interacciones hidrofobicas • Atracciones electrostáticas (Puentes salinos) • Puentes disulfuros • Muchas de las proteínas globulares muestran una estructura terciaria.

27. Estructura terciaria

30. Estructura cuaternaria • Se forman cuando se unen dos o mas cadenas polipeptídicas, cada una de las cuales presenta una estructura terciaria. • Sus cadenas polipeptídicas individuales reciben el nombre de protómeros, monómeros o subunidades. • Las fuerzas que estabilizan esta estructura son: Puentes de hidrogeno, fuerzas electrostáticas, enlaces disulfuro e interacciones hidrofobicas.

31. Estructura cuaternaria

35. Desnaturalización • La interrupción de los enlaces que mantienen la configuración secundaria, terciaria y cuaternaria se denomina desnaturalización. • Existen muchos agentes desnaturalizantes que alteran las conformaciones estructurales de las proteínas ya que los enlaces que mantienen unidas estas estructuras son débiles.

36. Agentes desnaturalizantes • Cambios de pH • Productos químicos (detergentes y disolventes) • Fuerzas mecánicas • Calor

38. Fuentes de proteínas • Las fuentes dietéticas de proteínas incluyen carne, huevos, granos, legumbres y productos lácteos tales como leche , queso y soja. • Las fuentes animales de proteínas poseen los 20 aminoácidos. Las fuentes vegetales son deficientes en aminoácidos y se dice que sus proteínas son incompletas. • Por ejemplo, la mayoría de las legumbres típicamente carecen de cuatro aminoácidos incluyendo el aminoácido esencial metionina, mientras los granos carecen de dos, tres o cuatro aminoácidos incluyendo el aminoácido esencial lisina. • Sin embargo, para aquellas personas que tienen una dieta vegetariana, existe la opción de complementar la ingesta de proteínas de productos vegetales con diferentes tipos de aminoácidos para contrarrestar la falta de algún aminoácido componente.