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PROTEINA GREGGIA (P.G.) PowerPoint PPT Presentation


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PROTEINA GREGGIA (P.G.). Il contenuto proteico di un alimento è valutato dal suo tenore in azoto, determinato con il metodo Kjeldahl modificato. Il metodo Kjeldahl valuta la maggior parte dell’azoto presente nell’alimento, esclusi i nitrati, i nitriti, e taluni composti azotati ciclici.

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PROTEINA GREGGIA (P.G.)

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Presentation Transcript


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PROTEINA GREGGIA (P.G.)

Il contenuto proteico di un alimento è valutato dal suo tenore in azoto, determinato con il metodo Kjeldahl modificato.

Il metodo Kjeldahl valuta la maggior parte dell’azoto presente nell’alimento, esclusi i nitrati, i nitriti, e taluni composti azotati ciclici.

Il metodo Kjeldahl parte da 2 premesse:

-1 tutto l’azoto presente nell’alimento sia sotto forma proteica

-2 tutte le proteine alimentari contengano 160 g di N/kg

Il contenuto azotato dell’alimento è espresso in termini di proteina greggia:

P.G. (g/kg) = g N/kg x 1.000 /160

o più comunemente

P.G. (g/kg) = g N/kg x 6,25


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DETERMINAZIONE DELLA PROTEINA GREGGIAFinalità: valutare la quantità di azoto presente nell’alimentoMetodo ufficiale: Kjeldahl

  • SCOPO: determinare il contenuto in N degli alimenti ed esprimere il risultato come proteina greggia (N x 6,25);

  • CAMPO DI APPLICAZIONE: viene determinato N proteico, amminico, ammidico, iminico, ammoniacale ed ureico; non viene determinato l’azoto nitroso e nitrico;

  • PRINCIPIO DEL METODO: mineralizzazione dell’azoto mediante trattamento a caldo con acido solforico concentrato e successiva distillazione dell’azoto ammoniacale con raccolta su acido borico a titolo noto.


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DETERMINAZIONE DELLA PROTEINA GREGGIA

P.G. = N x 6,256,25 = 100/N proteina


Aminoacidi 1 l.jpg

NEUTRI

prolina

serina

treonina

triptofano

tirosina

valina

asparagina

glutammina

ACIDI

alanina

cisteina

glicina

isoleucina

leucina

metionina

fenilalanina

ac. aspartico

ac. glutammico

BASICI

arginina

istidina

lisina

AMINOACIDI (1)


Aminoacidi 2 l.jpg

RAMIFICATI (e.)

Ciclici

Solforati

isoleucina

leucina

valina

Phenilalanina (e) -> Tirosina

Triptofano (e) -> Niacina

Istidina

Metionina (e.)

Cisteina (n.e.)

BASICI

Arginina (±)

Istidina (±)

Lisina (e)

AMINOACIDI (2)


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AMINOACIDI ESSENZIALI

metionina-cistina

fenilalanina-tirosina


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“LEGGE DEL MINIMO” DI LIEBIG

La quantità di proteina potenzialmente sintetizzabile è limitata dall’aminoacido essenziale presente in minore concentrazione

AMINOACIDO LIMITANTE O CRITICO


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AMINOACIDO LIMITANTE

COME PUÒ AVVENIRE CHE UNA PARTE DEGLI AMINOACIDI NON VENGA UTILIZZATA?

Tale eventualità si verifica o quando gli alimenti apportano eccessive quantità di proteine oppure quando uno degli aminoacidi essenziali si trova in concentrazione troppo bassa rispetto agli altri limitandone la possibilità di impiego.


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BOTTE DI

“LIEBIG”

aminoacido limitante

primario


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LIVELLO OTTIMALE

DI INTEGRAZIONE

RISPOSTE PRODUTTIVE ALL’INTEGRAZIONE DELLA DIETA CON UN AMINOACIDO LIMITANTE.

RISPOSTA PRODUTTIVA

INTEGRAZIONE AMINOACIDICA DELLA DIETA

(1 solo aminoacido)


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AZOTO INGERITO

(proteina greggia)

AZOTO

FECALE

AZOTO ASSORBITO

AZOTO

URINARIO

AZOTO TRATTENUTO


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VALORE BIOLOGICO (V.B.)

Il termine Valore Biologico coniato da Thomas all’inizio del secolo, è stato ripreso intorno agli anni ‘20 da Mitchell e proposto come metodo per l’espressione del valore proteico.

VALORE BIOLOGICO (V.B.)

Definizione:

Rispondenza in termini di equilibrio aminoacidico della proteina alimentare ai fabbisogni dell’animale.


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N ingerito - (N fecale + N urinario)

V.B. =

N ingerito - N fecale

VALORE BIOLOGICO (V.B.)

Come si calcola

rapporto fra l’azoto trattenuto e l’azoto assorbito da un animale

La formula in realtà esprime un Valore Biologico Apparente, in quanto andrebbe depurato da 2 fonti di N endogene che non hanno direttamente a che fare con la quota digerita e con la quota assorbita dell’azoto alimentare:

AZOTO FECALE METABOLICO (N.F.M.)

AZOTO URINARIO ENDOGENO (N.U.E.)


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La carenza di un solo aminoacido rispetto alla quantità richiesta è responsabile del basso valore biologico di una proteina alimentare.

AMINOACIDO CRITICO PRIMARIO

O LIMITANTE


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N ingerito - (N fecale - NFM) - (N urinario - NUE)

V.B. =

N ingerito - (N fecale - NFM)

N fecale = N di origine alimentare indigerito + N di costituzione degli enzimi digestivi, degli acidi biliari, degli epiteli di sfaldamento del canale alimentare, delle spoglie della microflora intestinale (N.F.M.).

N urinario = N derivante dal catabolismo degli aminoacidi di origine alimentare non utilizzati per la sintesi + N derivante dal catabolismo microbico + N degli aminoacidi e delle basi puriniche che provengono dal ricambio dei tessuti (N.U.E.)

NFM = azoto fecale metabolico

NUE = azoto urinario endogeno


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V.B. proteine di origine animale > V.B. proteine di origine vegetale

V.B. tanto migliore quanto più si avvicina all’unità; questo si verifica quanto meglio la miscela di aminoacidi ha composizione simile a quella di costituzione delle proteine da sintetizzare.

Le proteine di origine animale hanno una composizione molto più simile a quella del corpo animale di quanto non abbiano le proteine vegetali.

La carenza di un solo aminoacido rispetto alla quantità richiesta (aminoacido limitante primario) è responsabile del basso valore biologico di una proteina alimentare, valore che può essere migliorato integrando quanto manca.


Valore biologico delle proteine di alimenti per il mantenimento e la crescita di giovani suini l.jpg

VALORE BIOLOGICO DELLE PROTEINE DI ALIMENTI PER IL MANTENIMENTO E LA CRESCITA DI GIOVANI SUINI

LATTE

FARINA DI PESCE

FARINA DI SOIA

FARINA DI SEME DI COTONE

FARINA DI SEME DI LINO

MAIS

ORZO

PISELLI

0,95 - 0,97

0,74 - 0,89

0,63 - 0,76

0,63

0,61

0,49 - 0,61

0,57 - 0,71

0,62 - 0,65


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PROTEINA IDEALE

La qualità delle proteine di un alimento è indicata specificando il contenuto di tutti gli aminoacidi essenziali o solo di quelli che più facilmente possono essere limitanti.

Il metodo più recente di valutazione delle proteine alimentari destinate agli animali è basato sul concetto di:

“PROTEINA IDEALE”.

La proteina ideale è quella in grado di apportare gli aminoacidi indispensabili nelle proporzioni corrispondenti ai fabbisogni dell’animale e

nella quale esiste un corretto equilibrio

fra aminoacidi essenziali e non essenziali.


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PROTEINA IDEALE

EQUILIBRIO FRA AMINOACIDI (g/kg) PROPOSTO

PER LA PROTEINA IDEALE NEL SUINO

Lisina

metionina + cistina

treonina

triptofano

isoleucina

leucina

istidina

fenilalaninna + tirosina

valina

70

35

42

10

38

70

23

67

49


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PROTEINA IDEALE

PROTEINA LA CUI COMPOSIZIONE IN AMINOACIDI PIU’ SI AVVICINA ALLE ESIGENZE

DI UNA DETERMINATA SPECIE ANIMALE

IN UN DETERMINATO STATO FISIOLOGICO.

Stabilito così l’equilibrio fra aminoacidi, non è più necessario calcolare la copertura dei fabbisogni in singoli aminoacidi, che viene automaticamente assicurata con la copertura del fabbisogno proteico.

Il concetto di proteina ideale non considera la possibilità

di fornire qualche aminoacido in eccesso

integrare il concetto di proteina ideale con quello

dell’integrazione dei singoli aminoacidi di sintesi


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PROTEINA IDEALESUINO IN ACCRESCIMENTO(lisina = 100)

Aminoacidi

LISINA

TREONINA

TRIPTOFANO

METIONINA + CISTINA

ARGININA

ISOLEUCINA

LEUCINA

FENILALANINA + TIROSINA

VALINA

ISTIDINA

COLE 1984

100

60

18

50

---

50

100

100

70

33 - 35

I.N.R.A. 1984

100

60

18

60

29

60

72

100

70

26


Phenylalanine l.jpg

Phenylalanine

Systematic name: 2-Amino-3-phenyl-propanoic acid

Abbreviations: Phe

Chemical formula: C9H11NO2

Molecular mass165.19 g mol-1

Melting point283 °C

Density1.29 g cm-3

Isoelectric point5.5

pKa2.209.09

PubChem994CAS number[673-06-3] (D)[63-91-2] (L)

[150-30-1] (D/L or racemic)


Phenylalanine23 l.jpg

Phenylalanine

Phenylalanine is an essential alpha-amino acid.

It exists in two forms, a D and an L form, which are enantiomers (mirror-image molecules) of each other. It has a benzylside chain. Its name comes from its chemical structures consisting of a phenyl group substituted for one of the hydrogens in the side chain of alanine. Because of its phenyl group, phenylalanine is an aromatic compound. At room temperature, it is a white, powdery solid.


Phenylalanine forms l.jpg

Phenylalanine Forms

  • L-phenylalanine

  • D-phenylalanine

  • DL-phenylalanine


L phenylalanine l.jpg

L-phenylalanine

L-Phenylalanine (LPA) is an electrically-neutral amino acid, one of the twenty common amino acids used to biochemically form proteins, coded for by DNA. L-phenylalanine is used in living organisms, including the human body, where it is an essential amino acid. L-phenylalanine can also be converted into L-tyrosine, another one of the twenty protein-forming amino acids. L-tyrosine is converted into L-DOPA, which is further converted into dopamine, norepinephrine (noradrenaline), and epinephrine (adrenaline) (the latter three are known as the catecholamines).


D phenylalanine l.jpg

D-phenylalanine

D-phenylalanine (DPA), can be synthesized artificially. D-phenylalanine can be converted only into phenylethylamine. D-phenylalanine is a non-protein amino acid, meaning that it does not participate in protein biosynthesis. D-phenylalanine and other D-amino acids are, however, found in proteins, in small amounts, particularly aged proteins and food proteins that have been processed. The biological functions of D-amino acids remain unclear. Some D-amino acids, such as D-phenylalanine, may have pharmacologic activity.


Dl phenylalanine l.jpg

DL-phenylalanine

DL-phenylalanine is a racemic mixture of phenylalanine - it contains 50 % each of D and L enantiomers. DL-Phenylalanine is marketed as a nutritional supplement for its putative analgesic and antidepressant activities. The putative analgesic activity of DL-phenylalanine may be explained by the possible blockage by D- phenylalanine of enkephalin degradation by the enzyme carboxypeptidase A. The mechanism of DL- phenylalanine's putative antidepressant activity may be accounted for by the precursor role of L- phenylalanine in the synthesis of the neurotransmitters norepinephrine and dopamine. Elevated brain norepinephrine and dopamine levels are thought to be associated with antidepressant effects.


Biological aspects l.jpg

Biological aspects

The genetic codon for phenylalanine was the first to be discovered. Marshall W. Nirenberg discovered that, when he inserted m-RNA made up of multiple uracil repeats into E. coli, the bacterium produced a new protein, made up solely of repeated phenylalanine amino acids.

Phenylalanine uses the same active transport channel as tryptophan to cross the blood-brain barrier, and, in large quantities, interferes with the production of serotonin.

Phenylalanine is contained in most protein rich foods, but especially good sources are dairy products (curd, milk, cottage cheese), avocados, pulses and legumes (particularly peanuts and lima beans), nuts (pistachios, almonds), seeds (piyal seeds), leafy vegetables, whole grains, poultry, fish and other seafoods.


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DL-phenylalanine

The genetic codon for phenylalanine was the first to be discovered. Marshall W. Nirenberg discovered that, when he inserted m-RNA made up of multiple uracil repeats into E. coli, the bacterium produced a new protein, made up solely of repeated phenylalanine amino acids.

Phenylalanine uses the same active transport channel as tryptophan to cross the blood-brain barrier, and, in large quantities, interferes with the production of serotonin.

Phenylalanine is contained in most protein rich foods, but especially good sources are dairy products (curd, milk, cottage cheese), avocados, pulses and legumes (particularly peanuts and lima beans), nuts (pistachios, almonds), seeds (piyal seeds), leafy vegetables, whole grains, poultry, fish and other seafoods.


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