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Proteínas

Proteínas. Marta Gutiérrez del Campo. Proteínas. Las proteínas son las macromoléculas que se encuentran en más cantidad en las células vivientes. La palabra Proteína viene del griego : protos que significa primero.

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Presentation Transcript


  1. Proteínas Marta Gutiérrez del Campo

  2. Proteínas Las proteínas son las macromoléculas que se encuentran en más cantidad en las células vivientes. La palabra Proteína viene del griego : protos que significa primero. Poseen gran diversidad de funciones: transporte, regulación, estructural entre otras. Son el instrumento molecular a través del cual se expresa la información genética. Todas las proteínas desde las más sencillas hasta las más complejas están constituidas por el mismo tipo de subunidades: 20 aminoácidos. Las proteínas están constituidas por cadenas de amino ácidos, unidos por un tipo específico de enlace covalente. De la unión de estos aminoácidos se puede encontrar proteínas como: enzimas, hormonas, anticuerpos, la membrana proteíca del ojo, plumas, telas de arañas, los cuernos de rinocerontes, proteínas de la leche y un millar de otras sustancias con actividades biológicas distintas Son imprescindibles para la síntesis de proteínas corporales y otros compuestos funcionales como: Hormonas Anticuerpos Neurotransmisores enzimas Un adecuado aporte calórico paralelo, asegura una buena utilización de las proteínas (AA) dietarias para estos fines específicos.

  3. Proteínas Clasificación • Proteínas simples u Holoproteínas: Las cuales están formadas exclusivamente o predominantemente por aminoácidos. • Proteínas conjugadas o Hetero proteians : Poseen un componente de proporción significativa no aminoacídico que recibe el nombre de grupo prostético. Según la naturaleza de este grupo consideramos: • Hemoproteínas o Cromoproteínas: Proteínas que tienen en su estructura un grupo hemo Ejemplo: Hemoglobina, Mioglobina y ciertas enzimas como los citocromos. • Glicoproteínas: Se caracterizan por poseer en su estructura azúcares. Se pueden citar como ejemplo: las inmunoglobulinas, algunas proteínas de membrana, el colágeno y otras proteínas de tejidos conectivos (glucosaminoglicanos). • Lipoproteínas: Proteínas conjugadas con lípidos que se encuentran en las membranas celulares. • Nucleoproteínas: Se presentan unidas a un ácido nucleico, como en los cromosomas, ribosomas y en los virus. • Fosfoproteínas: Contienen en su molécula uno o más moléculas de acido fosforico.

  4. Proteínas Funciones • Entre las funciones más importantes de las proteínas se consideran: • Su papel como catalizadores orgánicos (enzimas) de casi todas las reacciones de los sistemas biológicos. • Como hormonas transmitiendo información entre células. • Su participación en el transporte y almacenamiento de otras moléculas pequeñas, por ejemplo el transporte de oxígeno por la hemoglobina. • En el caso de los anticuerpos proporcionan defensa contra infecciones. • Sirven como componentes estructurales en las células y tejidos. • Ser la molécula básica en los mecanismos de movimiento, como en el caso de las proteínas contráctiles. • Ser el último recurso para la obtención de energía cuando el organismo carece de otras reservas tales como lípidos y carbohidratos. • Para entender esta variedad de funciones se debe estudiar la estructura de las proteínas y examinar las propiedades de los componentes y las características de los enlaces que ellos establecen para formarlas.

  5. Aminoácidos Las proteínas son polímeros constituidos por monómeros denominados aminoácidos proteicos o naturales, los cuales son 20. Cada uno de ellos posee un grupo amino -NH2 y un grupo carboxilo -COOH unidos al mismo átomo de carbono alfa se diferencian entre sí por el tamaño de sus cadenas laterales. Los aminoácidos se agrupan en cuatro categorías según las propiedades de sus cadenas laterales así.

  6. Aminoácidos Propiedades físicas y químicas Los aminoácidos son compuestos sólidos; incoloros; cristalizables; de elevado punto de fusión (habitualmente por encima de los 200 ºC); solubles en agua; con actividad óptica y con un comportamiento anfótero. • La actividad óptica se manifiesta por la capacidad de desviar el plano de luz polarizada que atraviesa una disolución de aminoácidos, y es debida a la asimetría del carbono , ya que se halla unido (excepto en la glicina) a cuatro radicales diferentes. Esta propiedad hace clasificar a los aminoácidos en Dextrogiros (+) si desvían el plano de luz polarizada hacia la derecha, y Levógiros (-) si lo desvían hacia la izquierda.

  7. Aminoácidos Propiedades físicas y químicas • El comportamiento anfótero se refiere a que, en disolución acuosa, los aminoácidos son capaces de ionizarse, dependiendo del pH, como un ácido (cuando el pH es básico), como una base (cuando el pH es ácido) o como un ácido y una base a la vez (cuando el pH es neutro). En este último caso adoptan un estado dipolar iónico conocido como zwitterión.

  8. Aminoácidos Propiedades físicas y químicas • El pH en el cual un aminoácido tiende a adoptar una forma dipolar neutra (igual número de cargas positivas que negativas) se denomina Punto Isoeléctrico. La solubilidad en agua de un aminoácido es mínima en su punto isoeléctrico.

  9. Aminoácidos Clasificación AMINOÁCIDOS NO POLARESPoseen cadenas laterales hidrofóbicas que no interactúan con el agua por lo tanto, se localizan al interior de la molécula de proteína de la cual hacen parte. Esta ubicación les impide quedar en contacto con el agua. Son ejemplos de estos aminoácidos no polares la glicina (el más sencillo), la alanina, valina, leucina, isoleucina con cadenas carbonadas simples. El primero frecuentemente aparece constituyendo los dobleces angulares en la secuencia lineal de aminoácidos para lograr la conformación tridimensional de la proteína. Además hacen parte de este grupo la prolina con cadena cíclica de tres átomos de carbono unidos al nitrógeno del grupo amino y al carbono alfa del grupo carboxilo, esta estructura le permite en la cadena peptídica la formación de "torsiones curvas", la cisteína y la metionina con átomos de azufre en sus cadenas laterales. La cisteína es menos hidrofóbica que la metionina por poseer un grupo sulfidrilo (SH) el cual juega un papel importante en el plegamiento correcto de las proteínas ya que facilita la formación de los denominados puentes disulfuro. Otros dos aminoácidos no polares son la fenilalanina y el triptófano con cadenas laterales anilladas.

  10. Aminoácidos Clasificación AMINOÁCIDOS POLARES Son aminoácidos con cadenas laterales no cargadas pero polares o hidrofílicas. Estos son la serina, treonina, tirosina, asparagina y glutamina los cuales tienen grupos amida polares ( O=C-NH2). Debido a sus cadenas polares estos aminoácidos pueden formar puentes de hidrógeno con el agua y por su naturaleza hidrofílica tienden a ubicarse en la región externa de la molécula de la proteína que estén constituyendo.

  11. Aminoácidos Clasificación AMINOÁCIDOS BÁSICOS (CATIÓNICOS) Son aminoácidos con cadenas laterales que poseen grupos básicos cargados, carácter que los hace muy hidrofílicos Entre ellos se tienen la lisina, arginina e histidina siendo los dos primeros los más básicos debido a que sus cadenas laterales siempre están cargadas positivamente. La histidina puede estar sin carga o tener carga positiva a pH fisiológico, así que frecuentemente juega un papel muy activo en las reacciones enzimáticas participando en el intercambio de iones hidrógeno. AMINOÁCIDOS ÁCIDOS (ANIÓNICOS) tienen cadenas laterales ácidas que terminan en grupos carboxilos como el ácido aspártico y el ácido glutámico. Estos aminoácidos están cargados negativamente en la célula y por lo tanto siempre se hace referencia a ellos como aspartato o glutamato. Son muy hidrofílicos y se localizan en la superficie de las proteínas.

  12. Aminoácidos El enlace peptídico Los diferentes aminoácidos se polimerizan en el interior de las células para constituir péptidos y proteínas de acuerdo con la información genética razón por la cual la polimerización se realiza con la participación de enzimas específicas y requiere del concurso del ARN y de los ribosomas para llevarse a cabo. Este proceso de inicia con una reacción de condensación entre el grupo carboxilo del primer aminoácido con el grupo amino del segundo para formar un enlace peptídico o amida con la eliminación de una molécula de agua. El compuesto resultante es un dipéptido, el cual puede formar un segundo enlace peptídico entre su grupo carboxilo terminal y el grupo amino de un tercer aminoácido dando lugar de nuevo a una molécula de agua y originando un tripéptido como se observa en la siguiente figura:

  13. Aminoácidos El enlace peptídico • El enlace peptídico es un enlace covalente y se establece entre el grupo carboxilo (-COOH) de un aminoácido y el grupo amino (-NH2) del aminoácido contiguo inmediato, con el consiguiente desprendimiento de una molécula de agua. • Por otra parte, el carácter parcial de doble enlace del enlace peptídico (-C-N-) determina la disposición espacial de éste en un mismo plano, con distancias y ángulos fijos. Como consecuencia, el enlace peptídico presenta cierta rigidez e inmoviliza en el plano a los átomos que lo forman.

  14. Peptidos Los péptidos son cadenas lineales de aminoácidos enlazados por enlaces químicos de tipo amídico a los que se denomina Enlace Peptídico. Así pues, para formar péptidos los aminoácidos se van enlazando entre sí formando cadenas de longitud y secuencia variable. Para denominar a estas cadenas se utilizan prefijos convencionales como: • Oligopéptidos.- si el nº de aminoácidos es menor 10. • Dipéptidos.- si el nº de aminoácidos es 2. • Tripéptidos.- si el nº de aminoácidos es 3. • Tetrapéptidos.- si el nº de aminoácidos es 4. • etc... • Polipéptidos o cadenas polipeptídicas.- si el nº de aminoácidos es mayor 10. Cada péptido o polipéptido se suele escribir, convencionalmente, de izquierda a derecha, empezando por el extremo N-terminal que posee un grupo amino libre y finalizando por el extremo C-terminal en el que se encuentra un grupo carboxilo libre, de tal manera que el eje o esqueleto del péptido, formado por una unidad de seis átomos (-NH-CH-CO-), es idéntico a todos ellos. Lo que varía de unos péptidos a otros, y por extensión, de unas proteínas a otras, es el número, la naturaleza y el orden o secuencia de sus aminoácidos.

  15. Proteínas Niveles estructurales La estructura tridimensional de una proteína es un factor determinante en su actividad biológica. Tiene un carácter jerarquizado, es decir, implica unos niveles de complejidad creciente que dan lugar a 4 tipos de estructuras: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. Cada uno de estos niveles se construye a partir del anterior. La ESTRUCTURA PRIMARIA esta representada por la sucesión lineal de aminoácidos que forman la cadena peptídica y por lo tanto indica qué aminoácidos componen la cadena y el orden en que se encuentran. El ordenamiento de los aminoácidos en cada cadena peptídica, no es arbitrario sino que obedece a un plan predeterminado en el ADN. Esta estructura define la especificidad de cada proteina.

  16. Proteínas Niveles estructurales La ESTRUCTURA SECUNDARIA está representada por la disposición espacial que adopta la cadena peptídica (estructura primaria) a medida que se sintetiza en los ribosomas. Es debida a los giros y plegamientos que sufre como consecuencia de la capacidad de rotación del carbono y de la formación de enlaces débiles (puentes de hidrógeno). Las formas que pueden adoptar son: • Disposición espacial estable determina formas en espiral (configuración -helicoidal y las hélices de colágeno) • Formas plegadas (configuración β o de hoja plegada).

  17. Proteínas Niveles estructurales La ESTRUCTURA TERCIARIA esta representada por los superplegamientos y enrrollamientos de la estructura secundaria, constituyendo formas tridimensionales geométricas muy complicadas que se mantienen por enlaces fuertes (puentes disulfuro entre dos cisteinas) y otros débiles (puentes de hidrógeno; fuerzas de Van der Waals; interacciones iónicas e interacciones hidrofóbicas). Desde el punto de vista funcional, esta estructura es la más importante pues, al alcanzarla es cuando la mayoría de las proteinas adquieren su actividad biológica o función. Muchas proteínas tienen estructura terciaria globular caracterizadas por ser solubles en disoluciones acuosas, como la mioglobina o muchos enzimas. Sin embargo, no todas las proteinas llegan a formar estructuras terciarias. En estos casos mantienen su estructura secundaria alargada dando lugar a las llamadas proteinas filamentosas, que son insolubles en agua y disoluciones salinas siendo por ello idóneas para realizar funciones esqueléticas. Entre ellas, las más conocidas son el colágeno de los huesos y del tejido conjuntivo; la -queratina del pelo, plumas, uñas, cuernos, etc...; la fibroina del hilo de seda y de las telarañas y la elastina del tejido conjuntivo, que forma una red deformable por la tensión.

  18. Proteínas Niveles estructurales La ESTRUCTURA CUATERNARIA está representada por el acoplamiento de varias cadenas polipeptídicas, iguales o diferentes, con estructuras terciarias (protómeros) que quedan autoensambladas por enlaces débiles, no covalentes. Esta estructura no la poseen, tampoco, todas las proteinas. Algunas que sí la presentan son: la hemoglobina y los enzimas alostéricos.

  19. Proteínas Propiedades SOLUBILIDAD Las proteicas son solubles en agua cuando adoptan una conformación globular. La solubilidad es debida a los radicales (-R) libres de los aminoácidos que, al ionizarse, establecen enlaces débiles (puentes de hidrógeno) con las moléculas de agua. Así, cuando una proteína se solubiliza queda recubierta de una capa de moléculas de agua (capa de solvatación) que impide que se pueda unir a otras proteínas lo cual provocaría su precipitación (insolubilización). Esta propiedad es la que hace posible la hidratación de los tejidos de los seres vivos.  CAPACIDAD AMORTIGUADORA Las proteínas tienen un comportamiento anfótero y esto las hace capaces de neutralizar las variaciones de pH del medio, ya que pueden comportarse como un ácido o una base y por tanto liberar o retirar protones (H+) del medio donde se encuentran.

  20. Proteínas Propiedades DESNATURALIZACION Y RENATURALIZACION La desnaturalización de una proteína se refiere a la ruptura de los enlaces que mantenían sus estructuras cuaternaria, terciaria y secundaria, conservándose solamente la primaria. En estos casos las proteínas se transforman en filamentos lineales y delgados que se entrelazan hasta formar compuestos fibrosos e insolubles en agua. Los agentes que pueden desnaturalizar a una proteína pueden ser: calor excesivo; sustancias que modifican el pH; alteraciones en la concentración; alta salinidad; agitación molecular; etc... El efecto más visible de éste fenómeno es que las proteínas se hacen menos solubles o insolubles y que pierden su actividad biológica. La mayor parte de las proteínas experimentan desnaturalizaciones cuando se calientan entre 50 y 60 ºC; otras se desnaturalizan también cuando se enfrían por debajo de los 10 a 15 ºC. La desnaturalización puede ser reversible (renaturalización) pero en muchos casos es irreversible.

  21. Proteínas Propiedades ESPECIFICIDAD Es una de las propiedades más características y se refiere a que cada una de las especies de seres vivos es capaz de fabricar sus propias proteínas (diferentes de las de otras especies) y, aún, dentro de una misma especie hay diferencias proteicas entre los distintos individuos. Esto no ocurre con los glúcidos y lípidos, que son comunes a todos los seres vivos. La enorme diversidad proteica interespecífica e intraespecífica es la consecuencia de las múltiples combinaciones entre los aminoácidos, lo cual está determinado por el ADN de cada individuo. La especificidad de las proteínas explica algunos fenómenos biológicos como: la compatibilidad o no de transplantes de órganos; injertos biológicos; sueros sanguíneos; etc... o los procesos alérgicos e incluso algunas infecciones.

  22. Proteínas Funciones Las proteínas determinan la forma y la estructura de las células y dirigen casi todos los procesos vitales. Las funciones de las proteínas son específicas de cada una de ellas y permiten a las células mantener su integridad, defenderse de agentes externos, reparar daños, controlar y regular funciones, etc... Todas las proteínas realizan su función de la misma manera: por unión selectiva a moléculas. Las proteínas estructurales se agregan a otras moléculas de la misma proteína para originar una estructura mayor. Sin embargo, otras proteínas se unen a moléculas distintas: los anticuerpos a los antígenos específicos, la hemoglobina al oxígeno, las enzimas a sus sustratos, los reguladores de la expresión génica al ADN, las hormonas a sus receptores específicos, etc... A continuación se exponen algunos ejemplos de proteínas y las funciones que desempeñan

  23. Proteínas Funciones • Función ESTRUCTURAL • Algunas proteínas constituyen estructuras celulares: • Ciertas glucoproteinas forman parte de las membranas celulares y actuan como receptores o facilitan el transporte de sustancias. • Las histonas, forman parte de los cromosomas que regulan la expresión de los genes. • Otras proteínas confieren elasticidad y resistencia a órganos y tejidos: • El colágeno del tejido conjuntivo fibroso. • La elastina del tejido conjuntivo elástico. • La queratina de la epidermis. • Las arañas y los gusanos de seda segregan fibroina para fabricar las telas de araña y los capullos de seda, respectivamente.

  24. Proteínas Funciones Función ENZIMATICA Las proteínas con función enzimática son las más numerosas y especializadas. Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas del metabolismo celular. Función HORMONAL Algunas hormonas son de naturaleza protéica, como la insulina y el glucagón (que regulan los niveles de glucosa en sangre) o las hormonas segregadas por la hipófisis como la del crecimiento o la adrenocorticotrópica (que regula la síntesis de corticosteroides) o la calcitonina (que regula el metabolismo del calcio). Función REGULADORA Algunas proteínas regulan la expresión de ciertos genes y otras regulan la división celular (como la ciclina).

  25. Proteínas Funciones Función HOMEOSTATICA Algunas mantienen el equilibrio osmótico y actúan junto con otros sistemas amortiguadores para mantener constante el pH del medio interno. • Función DEFENSIVA • Las inmunoglogulinas actúan como anticuerpos frente a posibles antígenos. • La trombina y el fibrinógeno contribuyen a la formación de coágulos sanguíneos para evitar hemorragias. • Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas. • Algunas toxinas bacterianas, como la del botulismo, o venenos de serpientes, son proteinas fabricadas con funciones defensivas.

  26. Proteínas Funciones • Función de TRANSPORTE • La hemoglobina transporta oxígeno en la sangre de los vertebrados. • La hemocianina transporta oxígeno en la sangre de los invertebrados. • La mioglobina transporta oxígeno en los músculos. • Las lipoproteinas transportan lípidos por la sangre. • Los citocromos transportan electrones.

  27. Proteínas Funciones • Función CONTRACTIL • La actina y la miosina constituyen las miofibrillas responsables de la contracción muscular. • La dineina está relacionada con el movimiento de cilios y flagelos. • Función DE RESERVA • La ovoalbúmina de la clara de huevo, la gliadina del grano de trigo y la hordeina de la cebada, constituyen la reserva de aminoácidos para el desarrollo del embrión. • La lactoalbúmina de la leche.

  28. Proteínas PROTEÍNAS COMO CATALIZADORES BIOLÓGICOS Las proteínas no solo hacen parte de la estructura de la célula, ellas también juegan un papel importante como catalizadores biólogicos en las células vivas ya que incrementan la rata de reacción química, es decir la velocidad a la cual la reacción se mueve hacia el equilibrio al reducir la energía de activación y ejercer control sobre las actividades celulares. La energía de activación es la cantidad de energía (en kJ) requerida para llevar mediante el rompimiento de enlaces de energía a las moléculas de los reactivos hacia un estado de catálisis. El poder catalítico de las enzimas es impresionante, ya que el incremento de la velocidad de las reacciones químicas está entre 108 y 1020 veces, comparado con la velocidad a la que se llevaría a cabo la reacción de manera espontánea. Louis Pasteur demostró por primera vez la participación de células vivas de levadura en los procesos de fermentación. A finales del siglo XIX se concluyó que las células intactas de levadura no eran necesarias para obtener el alcohol, sino que se podían preparar extractos por macerado de las levaduras para realizar la misma conversión enzimática.

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