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Proteínas. São substâncias orgânicas de maior importância na construção e estrutura de matéria viva. Estão presentes em todas as estruturas da célula, são fundamentais para o bom funcionamento dos organismos (as reações metabólicas dependem das enzimas).
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São substâncias orgânicas de maior importância na construção e estrutura de matéria viva. • Estão presentes em todas as estruturas da célula, são fundamentais para o bom funcionamento dos organismos (as reações metabólicas dependem das enzimas). • Alguns hormônios e anticorpos são também proteínas. • Abundantes em alimentos de origem animal. Ex.: peixes, ovos, leite, soja, feijão, ervilha, lentinha etc. • São definidas como substâncias orgânicas de grande massa molecular, complexas e resultantes da combinação de aminoácidos.
Aminoácidos As proteínas são formadas por inúmeros aminoácidos que são unidades menores. São formados pela união de um grupo amina (NH2) mais um ácido carboxílico (COOH). Além da amina e do ácido há sempre em cada aminoácido um radical que diferencia um do outro.
Tipos de aminoácidos Existem cerca de vinte aminoácidos que compõem a estruturadas proteínas. Os vegetais são capazes de produzir todos os aminoácidos necessários para a construção de suas proteínas, já os animais não. Os animais não são capazes de produzir os vinte diferentes tipos de aminoácidos, mas podem produzir um a partir de outro adquirido na alimentação. Essa reação é chamada de transaminação. Sendo assim podemos classificá-los em: essenciais e naturais.
Aminoácidos naturais Aqueles que o organismo pode produzir.
Aminoácidos essenciais Aqueles que o organismo não consegue produzir.
Ligação peptídica • É a ligação que une os aminoácidos para formar uma proteína. • Caracteriza-se pela união de um grupo amina de um aminoácido com o grupamento carboxila de outro aminoácido, havendo liberação de uma molécula de água. • Dois aminoácidos unidos formam uma molécula chamada dipeptídeo. Vários aminoácidos formam um polipeptídeo, as proteínas são vários polipeptídeos. Ex.: a hemoglobina é formada por 574 aminoácidos.
Diferença entre proteínas • As proteínas podem diferir quanto ao número, ao tipo e a sequência de aminoácidos. Ver página 36 da apostila.
Classificação das proteínas São classificadas conforme a composição química, à forma e a estrutura espacial. Quanto a composição química podem ser: • Proteínas simples: formadas somente por aminoácidos. Ex.: albumina. • Proteínas complexas: em sua composição existe um radical estranho à natureza proteica. Ex.: cromoproteína (clorofila). Quanto a forma as proteínas podem ser: • Fibrosas: as moléculas se mostram torcidas. Ex.: albumina. • Globulares: as moléculas se mostram enoveladas. Ex.: hemoglobina.
Desnaturação de proteínas São alterações na forma das proteínas. Podem ser causadas por altas temperaturas e variações no pH do meio. A desnaturação pode ser reversível, sendo assim a proteína pode voltar ao normal ou irreversível, não voltando ao normal e perdendo sua função (exemplo: a clara do ovo). A desnaturação pode ser útil por exemplo, quando queremos matar microorganismos utilizando o calor ou o álcool. Para facilitar a nossa digestão (aquecendo determinados alimentos). A desnaturação pode ser perigosa, por exemplo, em febres altas em que pode ocorrer desnaturação de proteínas do SN e causar a morte.
Função estrutural das proteínas • Reserva alimentar e confere viscosidade ao plasma sanguíneo (albumina, na clara do ovo e no plasma sanguíneo). • Impermeabilizante evita a dessecação nos animais terrestres (queratina na pele, cabelo e unhas). • Proteína altamente resistente (o colágeno na pele, tendões e ossos) • Contração muscular e sustentação celular (actina e miosina nos músculos e citoesqueleto). • Processo de coagulação (fibrina no sangue).
Função de defesa: os anticorpos Por que precisamos tomar vacinas? O que as vacinas fazem no nosso corpo? O que são anticorpos?
Existem células no nosso corpo capazes de reconhecer proteínas “estranhas” ao nosso organismo. Essas proteínas estranhas são chamadas de antígenos. Na presença deles nosso corpo produz proteínas de defesa, os anticorpos. Os anticorpos combinam-se quimicamente aos antígenos e os neutraliza. A reação antígeno - anticorpo é específica (um anticorpo neutraliza somente o antígeno responsável pela sua formação).
Antígenos • São substâncias que quando introduzidas em animais de espécie estranha, provoca a formação de anticorpos reagindo com eles. • Geralmente são proteínas, mas podem ser polissacarídeos e polipeptídios. • O animal geralmente não produz anticorpos contra suas próprias proteínas. • Somente animais imunologicamente maduros produzem anticorpos.
Anticorpos ou imunoglobulinas • São proteínas modificadas do soro que reagem com um antígeno que provocou sua formação. • Representam de 1% a 2% das proteínas totais do soro, mas podem aparecer em maior quantidade em estado anormal. • São produzidas pelos glóbulos brancos (leucócitos – células do sangue).
Imunidade e imunização • Imunidade: é a resistência natural ou adquirida que um organismo apresenta à sua invasão por agentes estranhos. • Imunização: é a capacidade de se tornar imune a uma doença ou ato de criar imunidade. Pode ser: ativa ou passiva (ambas natural ou artificial).
Função catalisadora - enzimas • Enzimas: são proteínas com função catalítica, ou seja, aumentam a velocidade das reações bioquímicas. Caracterizam-se por atuarem em concentrações muito baixas e por serem específicas para cada reação química. Possuem atividade intra ou extracelular, induzindo as reações que dificilmente ocorreriam sem a presença das enzimas.
Ação enzimática Para que ocorra uma ação enzimática a enzima deve reagir com um substrato e formar um complexo enzima-substrato. Essa associação é reversível. Depois de formar o produto a enzima sai inalterada e pronta para reagir com outro substrato. A união entre enzima e substrato é específica, uma vez que o substrato “encaixa” em uma área da enzima chamada de centro ativo.
A função das enzimas é o de diminuir a energia de ativação (alta temperatura necessária para desencadear uma reação) para que uma reação ocorra. Dessa forma as enzimas permitem que o corpo permaneça com a temperatura normal e que reações ocorram sem necessitar de temperaturas altíssimas. São chamadas assim de catalisadores biológicos.
Características gerais • Especificidade Admite-se que cada enzima possua um contorno específico onde se encaixa em apenas poucos substratos (modelo chave-fechadura). • Reversibilidade da reação Uma enzima pode numa determinada circunstância, desencadear uma reação ou fazer a decomposição do produto. Enzima + substrato produto + enzima
Fatores limitantes a ação enzimática • pH específico A enzima necessita de um pH especifico, pois, fora do seu pH ela fica inativa. Ex.: a ptialina reage somente no pH 7 e a pepsina no pH ácido. • Concentração do substrato A velocidade da reação depende da concentração do substrato, porém se atingir o ponto ótimo, por mais substrato que coloque a velocidade não aumentará. • Temperatura A cada 10°C de aumento de temperatura a intensidade da ação enzimática pode até triplicar, o contrário também é verdade. Geralmente o ponto ótimo é entorno de 37° C a 40°C, porém se a temperatura aumentar muito as enzimas podem sofrer desnaturação. Ex.: febre.
Inibição enzimática A capacidade de ação de uma enzima pode ser inibida. Algumas moléculas parecidas com um determinado substrato se encaixam na enzima e impedem o verdadeiro substrato de se encaixar. Chamamos isso de inibição competitiva. Sabendo disso pode-se criar medicamentos contra bactérias (tem um grupo que necessita de ácido fólico obtido a partir de uma reação com uma substância chamada ácido paraminobenzoico, descobriu-se que medicamentos com o radical sulfanilamida possui estrutura parecida com a PABA, impedindo as bactérias de realizar a reação e se reproduzir).
