Vamos a estudiar una reacci n en la que juntaremos dos pares redox en un recipiente
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Vamos a estudiar una reacción en la que juntaremos dos pares Redox en un recipiente : PowerPoint PPT Presentation


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e -. Vamos a estudiar una reacción en la que juntaremos dos pares Redox en un recipiente :. A oxi + e-. A red. E 0´ = + 250 mV. B oxi + e-. B red. E 0´ = - 415 mV.

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Vamos a estudiar una reacción en la que juntaremos dos pares Redox en un recipiente :

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Presentation Transcript


Vamos a estudiar una reacci n en la que juntaremos dos pares redox en un recipiente

e-

Vamos a estudiar una reacción en la que juntaremos dos pares Redox en un recipiente :

Aoxi + e-

Ared

E0´ = + 250 mV

Boxi + e-

Bred

E0´ = - 415 mV

En el primer par la forma oxidada tiene mucha afinidad por los electrones. En el segundo par la forma oxidada tiene poca afinidad por los electrones. Por lo tanto, si juntamos ambos pares en la misma cubeta en condiciones equimoleculares, la reacción se realizará en la dirección :

Aoxi + Bred

Ared + Boxi

En que el par de menor potencial potencial Redox cede electrones al de mayor potencial

Realizado por Dr. A. Martínez-Conde & Dra P. Mayor Dep. Bioquímica y Biología Molecular Fac. Medicina Universidad Complutense de Madrid


Vamos a estudiar una reacci n en la que juntaremos dos pares redox en un recipiente

La diferencia entre el potencial Redox de ambos pares nos indica la dirección y grado de espontaneidad de la reacción :

Par A E0´ = + 250 mV

Aoxi + Bred

Ared + Boxi

Par B E0´ = - 415 mV

DE0´ = + 665 mV

Cuanto mayor ( y positiva ) sea la DE0´ mas hacia la derecha estará desplazada esta reacción en el equilibrio.

¿ Como podemos expresar la espontaneidad de esta reacción en términos termodinámicos ?. Esto es, en términos de Variación de Energía libre Estandar

DGº´ = - nF DEº´

Cuanto mayor y más positiva es la diferencia de potencial Redox Estandar, menor y mas negativa es la Variación de Energía libre Estandar.

Realizado por Dr. A. Martínez-Conde & Dra P. Mayor Dep. Bioquímica y Biología Molecular Fac. Medicina Universidad Complutense de Madrid


Vamos a estudiar una reacci n en la que juntaremos dos pares redox en un recipiente

Ln

DE = DEº´

[Ared][ Boxi]

__________

[Aoxi][ Bred]

_ ____

RT

nF

La Ecuación de Nernst nos permite calcular Potencial de Oxidación-reducción de una reacción redox en condiciones reales conociendo las concentraciones de oxidantes y reductores :

Aoxi + Bred

Ared + Boxi

Se pueden resumir las relaciones entre Variación de Energía libre y Potencial redox :

DGº´ = - nF DEº´

DG = - nF DE


Vamos a estudiar una reacci n en la que juntaremos dos pares redox en un recipiente

e-

NADH

b-oxidación

FADH2

ETF

Succinato

Las distancias no son proporcionales a las diferencias de potencial redox.

* El potencial Redox estandar del FAD / FADH2 cuando está unido al enzima covalentemente varía entre – 465 y +169 mV.

Realizado por Dr. A. Martínez-Conde & Dra P. Mayor Dep. Bioquímica y Biología Molecular Fac. Medicina Universidad Complutense de Madrid


Vamos a estudiar una reacci n en la que juntaremos dos pares redox en un recipiente

Tomemos en cada Complejo de la Cadena transportadora de electrones el donador inicial de electrones y el aceptor final de electrones :

Realizado por Dr. A. Martínez-Conde & Dra P. Mayor Dep. Bioquímica y Biología Molecular Fac. Medicina Universidad Complutense de Madrid


Vamos a estudiar una reacci n en la que juntaremos dos pares redox en un recipiente

Tomemos en cada Complejo de la Cadena transportadora de electrones el donador inicial de electrones y el aceptor final de electrones :

Solo realizamos el cálculo cuando el número de electrones de los pares donador y aceptor es el mismo para el valor del potencial redox estandar dado en la tabla.

Realizado por Dr. A. Martínez-Conde & Dra P. Mayor Dep. Bioquímica y Biología Molecular Fac. Medicina Universidad Complutense de Madrid


Vamos a estudiar una reacci n en la que juntaremos dos pares redox en un recipiente

La Variación de energía libre estandar en el proceso de transferencia de 2 electrones desde el NADH hasta el O2 es aproximadamente - 52.12 Kcal mol-1

La Variación de energía libre estandar de la reacción de síntesis de ATP a partir de ADP y de Pi es de + 7.33 Kcal mol-1

¿ Cuantas moléculas de ATP se podrían sintetizar a partir de ADP y de Pi si se aprovechase toda la energía de la transferencia de estos 2 electrones ?

52 / 7.33 = 7.11 , la energía es suficiente para para producir 7 moléculas de ATP

En la práctica se producen 3 moléculas de ATP. Por ello se dice frecuentemente que la eficiencia del proceso es de 3 x 100 / 7 = 43%

¿ Es verdad que el resto se “pierde” en forma de calor ? . Decir esto no sería exacto, puesto que las estimaciones que acabamos de realizar se han hecho utilizando valores de Variación de energía libre estandar, y por lo tanto no son las reales de la mitocondria. Únicamente deben tomarse como una aproximación al problema, y de ahí que hablemos de estimación mas que de cálculo.

Realizado por Dr. A. Martínez-Conde & Dra P. Mayor Dep. Bioquímica y Biología Molecular Fac. Medicina Universidad Complutense de Madrid


Vamos a estudiar una reacci n en la que juntaremos dos pares redox en un recipiente

¿ Como se produce la transferencia de energía desde la Cadena Transportadora de Electrones ( Complejos I, II, III y IV ) hasta el Complejo V ( F0F1 ATPasa )?.

Como ya hemos señalado anteriormente, la Cadena Transportadora de Electrones se comporta como un gran sistema de bombeo de protones, de tal forma que tres de los cuatro complejos ( I, III y IV ) se comportan como Bombas de protones.

cit C

III

I

IV

Q

II

Realizado por Dr. A. Martínez-Conde & Dra P. Mayor Dep. Bioquímica y Biología Molecular Fac. Medicina Universidad Complutense de Madrid


Vamos a estudiar una reacci n en la que juntaremos dos pares redox en un recipiente

Por cada 2 electrones transportados desde el NADH hasta el O2, se bombean 10 H+

El Complejo IV bombea 2 protones

El Complejo III bombea 2 protones

Cuatro de ellos son bombeados por el Complejo I

H+

H+

H+

H+

H+

H+

Lado P

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

cit C

H+

H+

III

I

IV

Q

II

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

Lado N

Realizado por Dr. A. Martínez-Conde & Dra P. Mayor Dep. Bioquímica y Biología Molecular Fac. Medicina Universidad Complutense de Madrid


Vamos a estudiar una reacci n en la que juntaremos dos pares redox en un recipiente

H+

e-

Q

e-

H+

e-

e-

H+

Q

H+

¿ Como son bombeados los otros dos protones ?

H+

H+

H+

H+

Lado P

H+

CICLO Q, sitios Q0 y Qi

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

III

I

H+

Q

Q

H+

II

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

Lado N

Realizado por Dr. A. Martínez-Conde & Dra P. Mayor Dep. Bioquímica y Biología Molecular Fac. Medicina Universidad Complutense de Madrid


Vamos a estudiar una reacci n en la que juntaremos dos pares redox en un recipiente

e-

e-

e-

e-

Inhibidores del Transporte de electrones del Complejo I : Rotenona, Amital

H+

H+

H+

H+

H+

Lado P

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

cit C

H+

H+

III

I

IV

Q

II

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

Lado N

ROTENONA , AMITAL

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Vamos a estudiar una reacci n en la que juntaremos dos pares redox en un recipiente

e-

e-

e-

e-

Inhibidores del Transporte de electrones del Complejo II : Carboxina

H+

H+

H+

H+

H+

Lado P

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

cit C

H+

H+

III

I

IV

Q

II

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

Lado N

CARBOXINA

H+

H+

Realizado por Dr. A. Martínez-Conde & Dra P. Mayor Dep. Bioquímica y Biología Molecular Fac. Medicina Universidad Complutense de Madrid


Vamos a estudiar una reacci n en la que juntaremos dos pares redox en un recipiente

e-

e-

e-

e-

Inhibidores del Transporte de electrones del Complejo III : Antimicina

H+

H+

H+

H+

H+

Lado P

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

cit C

H+

H+

III

I

IV

Q

II

H+

ANTIMICINA

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

Lado N

Realizado por Dr. A. Martínez-Conde & Dra P. Mayor Dep. Bioquímica y Biología Molecular Fac. Medicina Universidad Complutense de Madrid


Vamos a estudiar una reacci n en la que juntaremos dos pares redox en un recipiente

e-

e-

e-

e-

Inhibidores del Transporte de electrones del Complejo IV : CN- , azida, CO

H+

H+

H+

H+

H+

Lado P

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

cit C

H+

H+

III

I

IV

Q

II

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

Lado N

CN- , AZIDA, CO

Realizado por Dr. A. Martínez-Conde & Dra P. Mayor Dep. Bioquímica y Biología Molecular Fac. Medicina Universidad Complutense de Madrid


Vamos a estudiar una reacci n en la que juntaremos dos pares redox en un recipiente

¿ cuántas moléculas de ATP se forman por cada 2 electrones transportados desde el NADH hasta el O2 ? La Ratio P / O es la relación de entre el número de moléculas de ATP formadas ( y translocadas al citosol ) y el número de átomos de O utilizados. Su valor se fijaba en 3 para el NADH y 2 para el FADH2 ( Succinato ). Sin embargo, los aparatos utilizados actualmente permiten conocer que es de 2.5 y 1.5 respectivamente. También hay que considerar que en estos cálculos incluyen la translocación del ATP. Si no se considerase la translocación sería 10/3 y 6/3 respectivamente

H+

H+

H+

e-

e-

e-

e-

H2O

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

½ O2

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

cit C

H+

H+

H+

H+

H+

H+

III

I

IV

Q

II

ADP + Pi

ATP

Realizado por Dr. A. Martínez-Conde & Dra P. Mayor Dep. Bioquímica y Biología Molecular Fac. Medicina Universidad Complutense de Madrid


Vamos a estudiar una reacci n en la que juntaremos dos pares redox en un recipiente

Oligomicina y DCCD como inhibidores de la ATP Sintasa

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

Oligomicina, DCCD

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

ADP + Pi

ATP

Realizado por Dr. A. Martínez-Conde & Dra P. Mayor Dep. Bioquímica y Biología Molecular Fac. Medicina Universidad Complutense de Madrid


Vamos a estudiar una reacci n en la que juntaremos dos pares redox en un recipiente

NO2

NO2

NO2

NO2

O-

HO-

-O-

-O-

NO2

NO2

NO2

NO2

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

Agentes desacoplantes del Transporte de electrones y Fosforilación oxidativa . El Dinitrofenol. Las Proteínas UCP ( ej. Termogenina ).

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

ADP + Pi

ATP

Realizado por Dr. A. Martínez-Conde & Dra P. Mayor Dep. Bioquímica y Biología Molecular Fac. Medicina Universidad Complutense de Madrid


Vamos a estudiar una reacci n en la que juntaremos dos pares redox en un recipiente

Proteínas UCP ( termogenina )

UCP4

Sinónimos :  Proteína 4 Desacoplante ( UCP4 ).

Localización del gen : cromosoma 6 ( 6p11.2-q12 ).

Secuencia del mRNA : NM_004277

Secuencia de la proteína : NP_004268.1

Otras características :  Las proteínas desacoplantes ( UCP ) son miembros de la familia de proteínas transportadoras de aniones ( MACP ). Transportan aniones desde la matriz al espacio intermembrana mediante un sistema antiporte en que simultaneamente se transportan protones desde el espacio intermembrana a la matriz, con la consiguiente pérdida de potencial de membrana.

Formación de superóxido

Durante la transferencia de electrones en el Complejo IV hasta el O2, se producen cantidades de superóxido y epóxido, que se caracterizan por ser radicales libres, y responsables del envejecimiento de la mitocondria.

e-

e-

O2

O2-

O22-

El enzima Superóxido Dismutasa ( SOD ) y la catalasa catalizan su neutralización mediante conversión sucesiva en H2O2 y H2O

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