Cha ne respiratoire et oxydation phosphorylante
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Cha î ne respiratoire et oxydation phosphorylante. La cha î ne respiratoire Les composants de la cha î ne La théorie chimiosmotique Structure et fonction de l ’ ATPase mitochondriale Syst è mes navette de NAD/NADH Agents d é couplants. Formation de NADH et FADH 2. Oxydation phosphorylante.

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Presentation Transcript


Chaîne respiratoire et oxydation phosphorylante

La chaîne respiratoire

Les composants de la chaîne

La théorie chimiosmotique

Structure et fonction de l’ATPase mitochondriale

Systèmes navette de NAD/NADH

Agents découplants


Formation de NADH et FADH2


Oxydation phosphorylante

  • Synonymes

    • Phosphorylation oxidative

    • Phosphorylation couplée aux oxydo-réductions

  • L ’oxidation phosphorylante se trouve exclusivement dans les mitochondries

  • (un pareil mécanisme se trouve encore chez les procaryotes et les chloroplastes)

  • Fonction: libérer l ’énergie d ’oxidation complète de pyruvate en CO2 et H2O pas d ’un seul coup, mais d ’une façon contrôlée, permettant la synthèse d ’ATP


  • Mitochondries

    • Le nombre de mitochondrie par cellule varie énormément:

      • Trypanosome:1

      • Levure:1-10

      • Muscle blanc:peu (glycolyse)

      • Muscle rouge:nombreuses (oxidation phoshorylante)

      • Foie:5000

  • Dimensions:

    • diamètre de 0.2-0.8 µm

    • longueur de 0.5-1.5 µm

  • Constituants:

    • membrane externe

    • membrane interne

    • espace intermembranaire

    • crêtes

    • matrice


  • Mitochondries actives et passives


    Caractéristiques des complexes protéiques de la chaîne respiratoire de transport d ’électrons dans la mitochondrie


    Oxydation phosphorylante


    Composants de la chaîne respiratoire

    • Protéines avec un ou deux centres fer-soufre

    • Protéines à FMN

    • Ubiquinone

    • Cytochromes


    Ferrédoxine et le centre actif d ’une protéine fer-soufre

    • Ferrédoxine est une protéine d ’une masse de 6000 dalton. La protéine contient 8 Fe et 8 S dans deux sites actifs [4 Fe - 4 S]. Le site actif a une structure en forme de cage.

    • Les ferrédoxines sont des transporteurs à deux électrons. Un électron par site actif. La charge des électrons se répartit entre les atomes de soufre et de fer.

    • La formeoxidée:2Fe2+ + 2Fe3+

      réduite: 3Fe2+ + 1Fe3+

    • High potential iron protein (HiPiP)

      oxidée: 1Fe2+ + 3Fe3+

      réduite: 2Fe2+ + 2Fe3+

    Ferredoxine de Peptococcus aerogenes


    Composants de la chaîne respiratoire (2)


    Composants de la chaîne respiratoire (3)

    • Les cytochromes

      • Cytochrome b (560 nm)

      • Cytochrome c (550 nm)

      • Cytochrome c1 (553 nm, complex III)

      • Cytochrome a (600 nm, complex IV ou cytochrome oxidase)

      • Cytochrome a3 (600 nm, complex IV ou cytochrome oxidase)


    Quelques caractéristiques des cytochromes


    Dans la chaîne respiratoire les porteurs d ’hydrogène et d ’électrons alternent

    • Porteurs d ’hydrogène

      porteur + 2H porteur -H2

    • Porteurs d ’électrons

      porteur - Fe3+ + H porteur -Fe2+ + H+

    • Quand des porteurs d ’électrons sont réduits par des porteurs d ’hydrogène, des protons sont libérés

    • Par contre, pendant la réduction des porteurs d ’hydrogènes par des porteurs d ’électrons, des protons sont utilisés


    Formation d ’ATP par la chaîne respiratoire


    NADH:ubiquinone oxydoreductase (complexe I)

    Sazanov et al. 2006


    Polypeptide -fold and electron transfer distances in QFR (similaire au Complexe II)

    Iverson, T. M. et al. J. Biol. Chem. 2002;277:16124-16130


    Complexe III


    Ubiquinone:cytochrome c oxydoreductase (complexe III)

    Cyt c

    Hème c1

    FeS

    Hème bL

    Hème bH

    Lange and Hunte, 2002


    Complexe IV Cytochrome c oxidase


    Le potentiel de réduction

    • Aréd Aox + 2 e-

    • Box + 2 e- Bréd

    • Aréd + Box Aox + Bréd

    • ∆G°’ = -nF∆E°’

    • ∆E°’ = -2,3 log Kéq Equation de Nernst

    • ∆E = ∆E°’ -2,3 log

    • ∆E = ∆E°’ logQ

    RT

    nF

    RT

    [Aox][Bréd ]

    [Aréd][Box]

    nF

    0,059

    n


    Potentiels de réduction standard

    Demi-réaction de réduction E°’(V)

    1/2O2 + 2H+ + 2e- ---> H2O 0,82

    Fe3+ + e- ---> Fe2+ 0,77

    Cytochrome a, Fe3+ + e- ---> Fe2+ 0,29

    Cytochrome c, Fe3+ + e- ---> Fe2+ 0,25

    Ubiquinone (Q) + 2H+ + 2e- ---> QH2 0,10

    Cytochrome b, Fe3+ + e- ---> Fe2+ 0,08

    Fumarate + 2H+ + 2e----> Succinate 0,03

    Oxaloacétate + 2H+ + 2e----> Malate -0,17

    Pyruvate + 2H+ + 2e----> Lactate -0,18

    FMN + 2H+ + 2e----> FMNH2 -0,22

    FAD + 2H+ + 2e----> FADH2 -0,22

    NAD + 2H+ + 2e----> NADH + H+ -0,32

    Ferrédoxine, Fe3+ + e- ---> Fe2+ -0,43

    2H+ + 2e----> H2-0,42


    Architecture de la chaîne respiratoire


    Oxydation phosphorylante

    • La théorie chimiosmotique (Peter Mitchell, 1960; Prix Nobel, 1978)


    La force proton motrice ∆p est exprimé en volt

    • ∆Gchim = 2.3 n RT (pHint-pHext)

    • ∆Gélec =n F∆ Y

    • ∆G = ∆ Gchim + ∆Gélec = 2.3 n RT (∆pH) + n F∆ Y

    • ∆G / n F = ∆ Y + (2.3 RT (∆pH) / F)

    • Z = 2.3 RT /F (Z = 59 mV à 25°C)

    • ∆p = ∆ Y + Z ∆pH

    • A pH 7 et 30°C


    La force proton motrice ∆p

    • DP consiste de deux composants:

      • 1. Le potentiel de membrane (Dy)

      • 2. Le gradient de protons (DpH)

  • Les valeurs typiques pour les mitochondries sont:

    pH = 0,75

    Dy = 0,14 VDp = Dy + ZDpH = 0,14 V + (0,059 V)x (0,75) = 0,18 V = 180 mV

  • Chez E.coli (à pH = 6)

    pHint = 7.8

    Dy = 95 mV

    Dp = 200 mV


  • Mécanisme de synthèse d ’ATP par intermédiaire de ∆p

    H+ H+ H+ H+

    H+ H+ H+

    F1 ATPase ou ATP synthase

    H+ H+ H+ H+ H+ H+ H+

    H+ H+ H+ H+ H+ H+ H+

    H+ H+ H+ H+ H+ H+ H+

    H+ H+ H+ H+ H+ H+ H+

    H+ H+ H+ H+ H+ H+ H+

    H+ H+ H+ H+ H+ H+ H+


    Visibilité des particules F1


    Structure de l ’ATPase mitochondriale


    Formation d ’ATP par l ’ ATPase mitochondriale


    Moteur moléculaire d’ATPase


    An animation showing why the F1 motor is rotating counter clockwise and how the chemical reaction and the rotation are coordinated by two switches: switch 1 (red) controls the ATP binding; switch 2 (blue) controls the phosphate release.


    A perspective view of alpha3 beta3 gamma in spacefill display with specular highlights.


    A perspective view of alpha3 beta3 gamma in cartoon display (frames are generated using Molscript).


    GRT video of ATP synthase

    Available from YouTube

    http://www.youtube.com/watch?v=uOoHKCMAUMc


    Mode d’action de deux agents découplants

    • Fig. 4.12, 4.13


    Respiration par mitochondries isolées

    Inhibiteurs de la respiration mitochondriale

    Rotenone complex I

    Amytal ,,

    MalonateComplex II

    AntimycineComplex II

    CyanureComplex IV

    Azide ,,

    CO ,,

    H2S ,,

    OligomycineATPase


    Les systèmes navette assurant l ’oxydation du NADH du cytosol (1)


    Les systèmes navette assurant l ’oxydation du NADH du cytosol (2)


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