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PROTEÍNAS. Metabolismo e Utilização Profa. Juliana Padilha Ramos Neves. Definição. São macromoléculas compostas por cadeias longas de aminoácidos unidos por ligações peptídicas.

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PROTEÍNAS

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Presentation Transcript


Prote nas

PROTEÍNAS

Metabolismo e Utilização

Profa. Juliana Padilha Ramos Neves


Defini o

Definição

São macromoléculas compostas por cadeias longas de aminoácidos unidos por ligações peptídicas.

Apresentam elevado peso molecular, composto de hidrogênio (H), oxigênio (O) e nitrogênio (N), juntamente com enxofre e alguns outros elementos como fósforo, ferro e cobalto.

  • Vegetais: sintetizam as proteínas através do N, que obtêm a partir de nitrato e amônia do solo.

  • Animais: obtêm o N que necessitam de alimentos protéicos de origem animal ou vegetal.

    Qual a diferença entre PTN X CHO e LIP?

    Possuem Nitrogênio na sua estrutura.


Estrutura e classifica o

Estrutura e Classificação

A base estrutural das proteínas é o aminoácido (aa), dos quais 20 foram reconhecidos como constituintes da maioria das proteínas.

Todos são ácidos carboxílicos -amínicos. Um grupo amina (NH2) e um grupo carboxila (COOH) são ligados ao mesmo átomo de carbono.

H

І

R – C – COOH

І

NH²

Os aas se combinam para formar proteínas através de uma ligação peptídica que une os carbonos carboxílicos de um aa ao N do outro.


Caracter sticas

Características

  • Complexos de elevado peso molecular;

  • São formados por subunidades denominadas aminoácidos;

  • A disposição dos aminoácidos se dá em seqüências específicas, conferindo características individuais às proteínas;

  • A forma estrutural que a proteína apresenta está relacionada com a sua função;

    Ex 1: Proteína globular é altamente hidrossolúvel e circula na corrente sangüínea devido sua forma esférica (hemoglobina, imunoglobulinas, hormônios, enzimas etc);

    Ex 2: As proteínas fibrosas são longas, com várias camadas de cadeia polipeptídicas sobrepostas, conferindo força e suporte para diversos tecidos conectivos, tendões, cartilagens, ossos e ligamentos (elastina e colágeno).


Classifica o dos amino cidos

Classificação dos Aminoácidos

  • Essenciais: fornecidos pela dieta -fenilalanina, lisina, leucina, isoleucina, metionina, treonina, triptofano, valina.

  • Não essenciais:o organismo sintetiza a partir de substratos como glicose, cetoácidos e ácidos graxos:

    alanina, aspargina, glutamato e aspartato

  • Condicionalmente Essenciais:necessidades metabólicas especiais, devendo ser ingeridos na alimentação adequadamente.

    Ex. 1- Histidina é considerada essencial para a criança;

    2- Arginina é necessária em períodos de intenso cresc. celular;

    3- Glutamina é essencial no CA, sepse e outras situações patológicas;

    4- Tirosina e cisteína são essenciais para bebês prematuros


Fun es das prote nas

Funções das Proteínas

Composição de estrutura e formação de tecidos;

  • Fornecer substrato necessário para crescimento, reparo e manutenção dos tecidos corpóreos (músculos, ossos, tendões, vasos sangüíneo, pele, órgãos internos);

  • Composição de secreções (leite, muco, esperma, saliva, histaminas e anticorpos);

  • Composição de fluidos corpóreos (insulina, glucagon etc);

  • Composição de neurotransmissores: serotonina, acetilcolina, adrenalina e enzimas (lipase, tripsinas e dissacaridases);


Fun es das prote nas1

Funções das Proteínas

  • Regulam o equilíbrio Hidroeletrolítico, mantendo a pressão osmótica, participando da produção da albumina, que mantém a distribuição de fluidos de forma organizada, entre os espaços intravasculares, intracelulares e intersticial;

  • Regulação do equilíbrio ácido – base, os aminoácidos podem atuar como doadores de prótons e elétrons por conterem tanto o grupo ácidos (COOH) como o básico (NH2);

  • Manutenção do pH sangüíneo normal, prevenindo a desnaturação das proteínas orgânicas;

  • Composição da membrana plasmática ;

  • Atuam no metabolismo das bases nitrogenadas.


Necessidades prot icas

Necessidades Protéicas

Em pessoas saudáveis a quantidade de nitrogênio eliminada nas fezes é semelhante à ingerida na alimentação.

Balanço Nitrogenado:quantidade de proteína utilizada pelo corpo.

BN = NI – ( NU + NF )

BN: Balanço Nitrogenado

NI: Nitrogênio Ingerido

NU: Nitrogênio Urinário

NF: Nitrogênio Fecal (2g)

N ingerido= g Ptn ingerida / 6,25

Atenção!!!

BN+ = anabolismo

BN- = catabolismo

BN0 = neutro

A determinação das necessidades protéicas considera as condições fisiológicas os ciclos da vida.


Digest o das prote nas

Digestão das Proteínas

Intestino

- As peptidases proteolíticas (na borda em escova) atuam sobre os peptídeos, transformando-os em aas, dipeptídeos e tripeptídeos.

- Borda em escova: fase final da digestão das ptns. Os di e tripeptídeos são hidrolisados em aas pelas hidrolases peptídicas.

ABSORÇÃO DAS PROTEÍNAS

- Os aas são absorvidos principalmente no intestino delgado (± 60%) sob a forma de aas livres ou peptídios.

- Os peptídeos e aas absorvidos são transportados ao fígado através da veia porta, para a liberação na circulação geral.


Digest o das prote nas1

Digestão das Proteínas

Estômago: presença da Ptn

pepsinogênio + HCl = pepsina

Pepsina + Ptn = proteoses, peptonas e polipeptídeos

________________________________________

Duodeno: presença do quimo

enterocinase + tripsinogênio (enz. pancreática) = tripsina

Tripsina, quimiotripsina, carboxipolipeptidases (enz. pancreáticas)

+

Quimo

=

pequenos polipeptídeos + tripeptídeos + dipepetídeos + Aa


Digest o das prote nas2

Digestão das Proteínas

Borda em escova:

Presença dos produtos da digestão remanescente

+

dipeptidases

=

Aa + dipeptídeos + tripeptídeos

______________________________________

Circulação Portal:

Os peptídeos e aas absorvidos são transportados ao fígado através da veia porta, para a liberação na circulação geral.


Metabolismo das prote nas

Metabolismo das Proteínas

O destino dos aas absorvidos que entram no fígado (via veia porta):

– 20% circulação sistêmica

– 50% são transformados em uréia

– 6% são transformados em ptns plasmáticas

O fígado regula o catabolismo dos aas essenciais, com exceção dos AACR (isoleucina, leucina, valina e fenilalanina), que são metabolizados em tecidos periféricos (músculo esquelético, além dos rins e tecido adiposo).

A síntese e o catabolismo é um processo dinâmico e específico para cada tecido, que é denominado de turnover protéico.


Turnover prot ico

Turnover Protéico

A taxa de renovação protéica varia de acordo com a função específica de cada proteína.

Ex. 1: Ptns que atuam como enzimas possuem taxa de renovação elevada;

Ex. 2: Ptns estruturais (colágeno, fibras musculares) apresentam meia-vida longa e taxa de renovação baixa.

A taxa de renovação de ptn média diária no adulto é de 3% do total protéico do organismo:

  • 70g TGI;

  • 75g músculo;

  • 25g sangue;

  • 5g pele...


Metabolismo das prote nas1

Metabolismo das Proteínas

Síntese protéica

O uso fundamental dos aas diz respeito à síntese de ptns como enzimas, hormônios, vit e ptn estruturais. Cada célula tem a capacidade de sintetizar um nº enorme de ptns específicas.

A síntese protéica exige que todos aas necessários estejam disponíveis (presentes).

A síntese das proteínas características de cada célula é controlada pelo DNA. O DNA funciona como um modelo para a síntese de várias formas de RNA, que então participa na síntese protéica.


Metabolismo das prote nas2

Metabolismo das Proteínas

Catabolismo

Antes da utilização do esqueleto de C, o grupo amina deve ser separado por desaminação oxidativa com conseqüente formação de cetoácidos (fígado).

  • Esqueleto de C:

    - compostos intermediários do catab da G e dos AG (ciclo de Krebs p/ produzir energ.)

    - produzir G a partir de gord.

  • N do grupo amina (liberado como amônia):

    - processos de sínteses

    - carreado para o fígado p/ converter em uréia

    (eliminada pela urina)


Metabolismo das prote nas3

Metabolismo das Proteínas

Catabolismo

O ciclo da alanina transporta o grupo amina do músc esquelético ao fígado sem a formação de amônia, para converter em uréia; e fornece ao músc em trabalho a G sanguìnea sintetizada pelo fígado, a partir do esqueleto C da alanina (glicogênica).

A amônia, por ser altamente tóxica, é transportada em combinação com o ác. glutâmico → glutamina.


Resumo da digest o absor o e utiliza o das ptns

Resumo da Digestão, Absorção e Utilização das Ptns


Qualidade da prote na

Qualidade da Proteína

Está relacionada com sua capacidade de sintetizar as necessidades do ser humano, de promover um crescimento normal em crianças e manutenção do adulto.

Os principais métodos para a avaliação das proteínas são:

  • Cômputo químico - análise dos aas da ptn em estudo e a comparação do perfil de aas essenciais, assim obtidos, com uma ptn de referência.

    CQ = mg aas essenciais/ g de ptn experimental

    mg aas essenciais/ g de ptn de referência

    Ex: Albumina e caseína – são consideradas proteínas de referência e o

    valor do seu cômputo químico é igual a 100%

    Aa limitante – é a menor concentração de aa essencial em relação à ptn de referência.


Qualidade da prote na1

Qualidade da Proteína

  • Método químico – identifica e quantifica os fatores limitantes das ptns.

  • Interrelação Energia - Proteína (Ndpcal%) – é a % das calorias totais da dieta que é fornecida sob a forma de ptn total utilizável. Avalia o valor biológico da ptn e indica suas relações com as necessidades de energia.

    Ndpcal% = (cal das ptn : total das calorias) x NPU

    NPU– Utilização Protéica Final – Net Protein Utilization - define o valor nutricional da proteína em função da quantidade de nitrogênio ingerido que foi retido no organismo.

    NPU = NR / NI x 100

    I: Nitrogênio Ingerido

    R: Nitrogênio Retido

    Valores considerados normais

    Ndpcal%→ 6 - 8%


Digestibilidade

Digestibilidade

Fatores que afetam a Digestibilidade:

  • Procedimento de preparação dos alimentos;

  • Tipo de Proteína;

  • Processamento dos alimentos;

  • Temperatura;

  • Exposição à determinada substâncias (Dióxido de Enxofre e outras substâncias oxidativa);


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