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Prote nas- metabolismo

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Prote nas- metabolismo

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1. Prote?nas- metabolismo

2. Papel de las prote?nas en la nutrici?n Sirven para: 1. S?ntesis de nuevas prote?nas 2.Formaci?n de compuestos no prot?icos de importancia fisiol?gica 3. Producci?n de energ?a

4. Valor biol?gico de las prote?nas 1. Digestibilidad es la relaci?n entre la cantidad de prote?nas ingeridas y la de las prote?nas absorbidas. N ingerido = cantidad de N presente en cada gramo de alimento ingerido NI = gramos de prote?na ingerida / 6,25 N absorbido Cantidad de N que logra absorberse en el tubo digestivo Valor biol?gico = N diet?tico retenido X100 N diet?tico absorbido

5. Prote?nas de la dieta Animales Vegetales: Trigo deficiente en lisina, el ma?z en tript?fano, los frijoles , los guisantes y en general las leguminosas en metionina.

6. Balance de nitr?geno El nitr?geno es excretado por la orina en forma de urea, creatinina, ?cido ?rico y amonio libre BN en equilibrio: Ingerido = Excretado BN positivo: ingerido mayor excretado BN negativo: ingerido menor excretado

7. Requerimientos diarios de prote?na 0,6- 1,5 g / Kg peso/ d?a X= 1 g / Kg peso/ d?a para los adultos X= 2 g / Kg / d?a en ni?os

8. Efectos de la deficiencia de prote?na Retardo en el crecimiento Perdida de peso Desnutrici?n: Hipoprot?ica ( Kwashiorkor) Hipocal?rica ( Marasmo)

9. Valor biol?gico de las prote?nas

10. Amino?cidos proteicos Alanina A Ala Ciste?na C Cis Acido asp?rtico D Asp Acido glut?mico E Glu Fenilalanina F Fen Glicina G Gli Histidina H His

11. SIMBOLOS(2) Isoleucina I Ile Lisina k Lis Leucina L Leu Metionina M Met Asparagina N Asn Prolina P Pro Glutamina Q Gln Arginina R Arg

12. SIMBOLOS(3) Serina S Ser Treonina T Tre Valina V Val Triptofano W Trp Tirosina Y Tir

13. Amino?cidos esenciales de la alimentaci?n Treonina Metionina Valina Leucina Isoleucina Fenilalanina Triptofano Lisina Arginina ( solo durante la infancia) Histidina ( solo durante la infancia)

15. Digesti?n (1) El est?mago, produce: 1. Acido clorh?drico (HCl) en las c?lulas parietales. 2. Pepsin?geno, en las c?lulas principales que se activa a pepsina por acci?n del HCl, es una endopeptidasa que ataca uniones no terminales con mayor facilidad la Tir, Fen y Trp. 3. La renina, principalmente en ni?os que coagula la leche.

16. Digesti?n (2) Intestino delgado, en el duodeno se produce: La secretina y la colecistoquinina, dos hormonas reguladoras de la secreci?n del jugo pancre?tico. SECRECI?N PANCREATICA: rica en bicarbonato y enzimas digestivas. Enteropeptidasa 1. Tripsin?geno--------------------- Tripsina Trip 2. Quimotrpsin?geno ------------------- Quimotrpsina Trip 3. Procarboxipeptoidasa A y B--------------- Carboxipeptidasa A y B

17. Digesti?n (3) Las gl?ndulas intestinales producen un jugo alcalino con moco, una fosfatasa alcalina y la enzima enteropeptidasa Las prote?nas parcialmente hidrolizadas en las luz del intestino penetran en el interior de las c?lulas del enterocito como oligop?ptidos donde son atacados por enzimas peptidasas y aminopeptidasas y se convierten en amino?cidos libres.

18. Proteasas digestivas

19. Proteasas digestivas

20. Proteasas digestivas

21. Absorci?n intestinal de los productos de la digesti?n de prote?nas Se conocen varios sistemas para el transporte de los L-aa 1. Cootransporte con sodio + transporte activo para aa neutros, b?sicos y ?cidos , imino?cidos glicina, ciste?na y ?- aa. 2. Se conoce una v?a para los oligop?ptidos peque?os asociado a sodio 3. Otra para oligop?ptidos mayores con la hidr?lisis del p?ptido en el interior de la c?lula seguida del transporte de los aa resultantes de la hidr?lisis.

26. Recambio Prot?ico Est?n sujetos a una bios?ntesis y degradaci?n continua. Muchos de los amino?cidos liberados durante el recambio son reutilizados en la s?ntesis de nuevas prote?nas. En una persona de 70 Kg de peso, consume 100 g de prote?na al d?a y excretar? una cantidad equivalente de productos nitrogenados, sin embargo los estudios con marcaje radioactivo indican que se sintetizan 400 g y se degradan 400 g

27. Recambio(2) Las prote?nas presentan una enorme variabilidad en cuanto a su vida media que va de pocos minutos a meses. Ej alb?mina =21 d?as, Hb = 120 d?as Las que se segregan a un medio extracelular como las enzimas digestivas, las hormonas y los anticuerpos su recambio es r?pido. En cambio las que son estructurales como el col?geno son m?s estables.

28. Importancia del recambio Constituye un camino para la adaptaci?n celular a las modificaciones del medio ambiente. Ej: esporulaci?n Enzimas: Proteasas intracelulares: Ej. Calpa?nas (Ca+2), proteasoma (ATP). P. Lisos?micas: Ej Catepsinas

29. Se?ales qu?micas para el recambio 1. Ubiquitizaci?n: se une a los grupos de lisina formando un complejo 2. Oxidaci?n de determinados residuos catalizada por metales. El Fe+2 y el OH- a los residuos de prolina y arginina 3. Secuencia PEST. Regiones de 12 a 60 residuos ricas en Pro, Glu, Ser y Tre. 4. Determinados res?duos N- terminales, de Fen, Leu, Tir, Trp, lis o arg (v.m corta)

30. ubicuitinizaci?n

32. Intercambio de aa entre los diferentes ?rganos Los principales ?rganos encargados de mantener la concentraci?n sangu?nea son: El tracto digestivo, h?gado, m?sculo, ri??n y el cerebro. Llegan por v?a porta al h?gado donde unos son retenidos y otros son liberados a la circulaci?n sangu?nea. El tejido muscular consume al menos 60% de los ramificados (leu,Ile y Val) y liberando alanina que es consumida por el h?gado . El cerebro es gran consumidor de valina y el ri??n de glutamina

34. Ciclo de Meisnert

35. Intercambio de aa entre los diferentes ?rganos En un ayuno de m?s de12 horas se establece un intercambio diferente. El m?sculo es el proveedor de amino?cidos para los otros tejidos. Del total de aa liberados por el tejido muscular, 50% son alanina y glutamina, el primero es captado por el h?gado, el segundo por el ri??n y el tracto digestivo, a su vez el h?gado recibe del tracto digestivo, as? como alanina y serina de origen renal.

36. Ciclo de la alanina

37. Destino de los esqueletos carbonados de los amino?cidos Glucog?nicos: Ala, Arg, Asp, Cis, Glu, Gli, His, Pro, Met, Ser, Tre, Val, Asn Cetogenicos: Leu Gluco-cetog?nicos: Ile, Lis, Fen, Trp, Tir

38. Reacciones generales de amino?cidos 1. Transaminaci?n a-ceto?cido1 + aa1-----a-ceto?cido2+aa2 Ejemplos: TGO, TGP etc. 2. Desaminaci?n oxidativa aa + NADPH+H-----a-ceto?cido+ NADP+

39. Reacciones generales 3. Transadesaminaci?n: Las reacciones de Transaminaci?n y desaminaci?n pueden funcionar acopladas 4. Descarboxilaci?n de amino?cidos: Formando aminas, algunas de inter?s como neurotransmisores

40. Transaminaci?n y desaminaci?n oxidativa

41. Desaminaci?n oxidativa En los tejidos de los mam?feros existen enzimas desaminantes de los L-aa siendo muy espec?ficas las de Lis, Ser, Tre y Cys Ej: desaminaci?n de la glutamina y la del glutamato

42. Importancia de las transaminaciones Est?n catalizadas por enz. Aminotransferesas Utilizan el fosfato de piridoxal como coenzima Existen aminotransferasas espec?ficas para la s?ntesis de los amino?cidos no esenciales que se encuentran en las prote?nas (Ej: Tre, Lis) no realizan transaminaciones por no disponer de los alfa ceto?cidos correspondientes. Lo cual los hace amino?cidos esenciales

43. Transaminasa glut?mico pir?vico GPT - ALT

44. Destino metab?lico de los amino?cidos

45. Ruta de treonina, serina, ciste?na y alanina

46. Ruta de lisina, triptofano, fenilalanina, tirosina y leucina

47. Ruta de arginina, prolina, histidina , glutamina y glutamato

48. Ruta de aa que forman Succinil CoA

49. Ruta de transulfuraci?n

50. S?ntesis de tirosina

51. Mecanismos de control del N 1. Formaci?n de Urea Ciclo de la ?rea hep?tico 2. Glutamina sintasa Glut?mico + N+H4 + ATP--- Glutamina+ ADP 3. Excreci?n urinaria de N+H4

52. Glutamina sintasa y Glutaminasa

53. Relaci?n urea ? ciclo de Krebs

54. Ciclo de la urea de Krebs - Henseleit ENZIMAS: 1. Cabamil fosfato sintasa I 2. Ornitina transcarbamilasa 3. Arginosuccinato sintasa 4. Arginosuccinasa 5. Arginasa

56. Ciclo de la urea

57. Ciclo de la urea-pirimidinas


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