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Enzimas Alostéricas

Enzimas Alostéricas. E 1. E 1 E 2 E 3 E 4 E 15 A  B  C  D  E ..........  Ez. Al menos Un Enzima Regulador. Demanda celular. Treonin deshidratasa. Treonin deshidratasa. E 1. Enzima Regulador.

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Enzimas Alostéricas

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Presentation Transcript

  1. Enzimas Alostéricas

  2. E1 E1 E2 E3 E4 E15 A  B  C  D  E ..........  Ez Al menos Un Enzima Regulador Demanda celular

  3. Treonin deshidratasa Treonin deshidratasa E1 Enzima Regulador Enzimas alostéricos o reguladores No-Covalentes Inhibición por retroceso o retroalimentación E1 E2 E3 E4 E15 A  B  C  D  E ......... ...........  Z Z L-treonina  B  C  D  E ......... L-Isoleucina

  4. Modulador(es) Negativo o Positivo Enzima Alostérico = a los enzimas no reguladores Sitio catalítico al que se une el S Sitio (s) Reguladores o Alostéricos p / metabolitos Difiere de comportamiento de M-M Efecto Modulador

  5. P P (Glucosa)n +  (Glucosa)n-1 + 1- -glucosa Fosforilasa del Glucógeno Fosforilasa a -serina Fosforilasa b- serina Forma activa Forma inactiva (relativamente) P Enzimas regulados Covalentemente Reversible

  6. Control a nivel Sustrato hexocinasa Gucosa + ATP  Glucosa –6-P + ADP Glucosa –6P

  7. S + E  SE  P S + E  SE  P S + E  SE  P + E

  8. Metabolismo Enzimas Activación Inhibición

  9.  D  E  F  G A  B  C  K  L  M  N Control por Retroacción Control por retroacción negativa E1 E2 E3 E4 A  B  C  D  E E  Sintesis de Purinas y Pirimidinas

  10. Cooperatividad de unión del S Homoalosterismo • Regulación de su actividad por otras moléculas efectoras Heteroalosterismo E1 E2 E3 E4 A  B  C  D  E Regulación Alostérica • Proteínas con múltiples subunidades • Con múltiples lugares activos

  11. Homoalosterismo extremo

  12. Heteroalosterismo • Regulación de su actividad por otras moléculas efectoras Efectores heteroalostéricos Activadores Inhibidores Estados Conformacionales R y T

  13. ATP y Ácido cítrico AMP ADP Fructosa 6-P Fosfofructocinasa http://images.google.com.mx/imgres?imgurl=http://www.biologia.arizona.edu/biochemistry/problem_sets/energy_enzymes_catalysis/graphics/q3q.gif&imgrefurl=http://www.biologia.arizona.edu/biochemistry/problem_sets/energy_enzymes_catalysis/03t.html&h=246&w=393&sz=8&hl=es&start=4&tbnid=un4dcyo2Ok-0dM:&tbnh=78&tbnw=124&prev=/images%3Fq%3Denzimas%2Balost%25C3%25A9ricas%26svnum%3D10%26hl%3Des

  14. depa.pquim.unam.mx/proteinas/enzimas/img17.html http://www.biorom.uma.es/contenido/cibertexto/enz/enz3.htm#mm

  15. Actividadbenzimática y variación del pH • Modificación de la unión enzima-sustrato • Modificación de la unión enzima-cofactor • Ionización de los residuos de los aminoácidos del sitio activo • Ionización del sustrato • Variación de la estructura terciaria de la proteína

  16. Estado de transición Energía libre Reactivos Productos Progresión de la reacción

  17. ENERGÍA LIBRE DE GIBBS • DGo Energía Libre de Gibbs • DGoEnergía Libre de Gibbs estándar a 25 C (298 K) y 1 atmósfera de presión • DGo’ Energía Libre de Gibbs estándar a a pH 7.0 DGo’ = -RT ln Keq

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