Protein, Acid amin trong dinh dưỡng, sức khỏe và sức sản xuất của động vật.

1. Protein, Acid amin trong dinh dưỡng, sức khỏe và sức sản xuất của động vật. PGS.TS.Dương Thanh Liêm Bộ môn Dinh dưỡng động vật Khoa Chăn nuôi động vật Trường Đại học Nông Lâm

2. Hệ thống phân loại Protein 1. Phân loại dựa theo phân tích hóa học: 1.1. Protein thô 1.1. Chất chứa N không protein: NPN 1.2. Protein thuần 2. Phân loại dựa theo cấu trúc hóa học: 2.1. Protein đơn giản. 2.2. Protein phức tạp. 3. Phân loại dựa theo giá trị sinh vật học: 3.1. Protein không hoàn toàn. 3.2. Protein bán hoàn toàn. 3.3. Protein hoàn toàn. 3.4. Protein lý tưởng (Ideal protein)

3. Các yếu tố ảnh hưởng đến chất lượng protein:I. Thành phần các acid amin tiêu hóa trong protein Chất lượng protein thể hiện qua hai chỉ tiêu: -Tỷ lệ tiêu hóa hấp thu cao hay thấp? - Tỷ lệ giữa các acid amin thiết yếu trong protein so với nhu cầu? Acid amin thiết yếu trên người: 1. Histidine 2. Isoleucine 3. Leucine 4. Lysine (tiêu điểm) 5. Methionine 6. Phenylalanine 7. Threonine 8. Tryptophan 9. Valine (chuột) A. amin thiết yếu trên heo và trên các loài cá: 1. Arginine 2. Histidine 3. Isoleucine 4. Leucine 5. Lysine (tiêu điểm) 6. Methionine 7. Phenylalanine 8. Threonine 9. Tryptophan 10. Valine A. amin thiết yếu trên GC: 1. Arginin 2. Glycin 3. Histidine 4. Isoleucine 5. Leucine 6. Lysine (tiêu điểm) 7. Methionine 8. Phenylalanine 9. Prolin 10. Threonine 11. Tryptophan 12. Valine

4. Protein và các yếu tốảnh hưởng lên chất lượng protein

5. Ảnh hưởng của môi trường chế biến lên chất lượng protein • Môi trường có thể làm thay đổi sâu sắc chất lượng của protein, nhất là protein chức năng (protein enzyme, protein kháng thể...) • Phản ứng làm suy giảm chất lượng protein trong môi trường chế biến hoặc tồn trử có thể gây ra những thay đổi không mong muốn làm giảm chất lượng protein: • Tổn thất chức năng sinh học: Immuno-protein enzyme-protein. • Tổn thất chất lượng về acid amin trong protein, phản ứng Maillard làm hư hại gốc amin tự do trong protein. • Tăng nguy cơ độc tính do sự phân giải protein ra một số acid amin và biến đổi thành các amin độc hại. • Thay đổi mùi, vị của thức ăn làm cho protein trở nên khó tiêu, kém hấp dẫn, giảm tính ngon miệng với thức ăn.

6. Yếu tố vật lý, hóa học môi trường làm thay đổi cấu trúc hóa học của protein trong quá trình chế biến TĂ ① Nhiệt độ thay đổi vị trí hình học phẳng của các acid amin trong chuổi. Những acid amin dễ bị hư hại như: Lysine, Arginine, Cystine, Threonine, Serine, và Cysteine. Trong đó Lysine, Threonine, Methionine rất nhạy cảm với nhiệt độ và các tia xạ. ② Môi trường kiềm làm cho Glutamine và Asparagine dễ bị khử nhóm amin. ③Môi trường Acid, Tryptophan nhanh chóng bị hư hỏng; Serine và Threonine cũng bị hư hại nhưng chậm hơn. ④Tia cực tím làm hư hại Tryptophan, Tyrosine và phenylalanine ⑤ Những sản phẩm của sự oxyhóa lipid, những chất tẩy trắng hay những tác nhân oxyhóa khác trong thức ăn cũng dễ làm hư hỏng acid amin chứa lưu huỳnh.

7. Sự hóa nâu không enzyme / PƯ Maillard Phản ứng phổ phổ biến nhất làm hư hỏng protein trong quá trình chế biến là phản ứng Millard • Là phản ứng có ý nghĩa quan trọng trong dinh dưỡng protein (phản ứng gây biến tính protein có ảnh hưởng rất lớn đến chức năng protein) • Phản ứng xảy ra trên căn bản giữa giữa nhóm -amin của Lysine với nhóm aldehyd (đường khử, hoặc peroxid trong TĂ) • Sau phản ứng này, lysine trở nên khó tiêu hóa và trở thành lysine vô dụng (unavailable lysine). • Phản ứng Maillard còn tạo liên kết với protein làm cho: • Thay đổi khả năng hòa tan của protein làm cho nó trở nên khó tiêu • Màu sắc protein cũng thay đổi, trở nên sậm màu bởi sự hình thành sắc tố melanoidin từ thyrosine (xem phần sau).

8. Phản ứng Millard giữa protein với nhóm aldehyd của đường khử làm hư hại lysine, tổn hại đến quá trình tiêu hóa protein Đường khử. R – CHO + H2N – R – Polypeptid Aldehyd R – CH = N – R – Polypeptid làm biến đổi màu protein Peroxid Oxygen oxyhóa chất béo

9. Các bước phản ứng millard • Bước khởi đầu: Nhóm amin tự do của acid amin liên kết với • đường khử tạo ra D-Glucosylamine • Bước tiếp theo: N-glycoside biến đổi thành dạng keto • gọi là ketosamine: http://www.chm.bris.ac.uk/webprojects2002/rakotomalala/maillard.htm

10. Ảnh hưởng của sự hóa nâu không enzyme - PƯ Maillard đến chất lượng protein • Phản ứng hóa nâu xảy ra gây tổn thất về chất lượng dinh dưỡng của proteins, làm mất đi mùi thơm ngon của thực phẩm • Phản ứng Maillard xảy ra chịu ảnh hưởng bởi các yếu tố: • Sự tồn trử, bảo quản protein lâu ngày trong môi trường có nhiều oxy và các gốc tự do, nhất là các peroxyd của lipid. • Sự xử lý protein ở nhiệt độ cao. Phản ứng này xảy ra chậm chạp khi ở nhiệt độ phòng ( 20oC) và tăng lên rất nhanh khi nhiệt độ tăng cao. • Phản ứng này gây tổn thất acid amin thiết yếu, chủ yếu là lysine và một vài acid amin có 2 nhóm amin, những có chứa lưu huỳnh.

11. Ảnh hưởng của nhiệt lên hiệu quả sử dụng protein PER (Protein Efficiency Ratio) Table: PER of Bread and Toast http://www.pentech.ac.za/clients/biosci/Module5.ppt

12. Ảnh hưởng của nhiệt khi xử lý đến chất lượng protein • Thực tế lysine và cystine rất nhạy cảm với nhiệt độ cao trong quá trình chế biến. • Lysine và Arginine có nhóm amin tự do rất dễ phản ứng với gốc acid tự do của acid glutamic và aspartic hoặc với các amide để tạo liên kết chéo gây trở ngại cho tiêu hóa hấp thu và có ảnh hưởng xấu đến chức năng của protein enzyme. • Cystine tương đối nhạy cảm với nhiệt độ cao, nó biến đổi thành dimethyl- sulfide và một số dẫn xuất độc hại khác khi xử lý ở nhiệt độ cao khỏang 115°C

13. Ảnh hưởng của nhiệt đến đến khả năng hòa tan của protein • Khi nhiệt độ lên cao thì làm cho protein biến tính, kết khối làm giảm khả năng hòa tan. Điều này làm cho protein trở nên khó tiêu hóa hấp thu. • Sự biến tính bởi nhiệt độ của protein xảy ra khi mạch nối hydrogen bị hư hỏng qua quá trình gia nhiệt trong chế biến như đun nấu hay rang, chiên, nướng. • Khi gia nhiệt thì cấu trúc bậc 1, 2, 3, 4 của protein sẽ bị thay đổi, protein trở nên khó hòa tan khó tiếp xúc với men tiêu hóa protease, nên khó tiêu hóa.

14. Ảnh hưởng của nhiệt lên các nhóm chức năng của protein • Nhiệt có thể làm thay đổi các nhóm chức năng trong protein, nhất là protein enzyme, protein kháng thể. Sự tương tác giửa các nhóm chức năng của protein, thường thấy nhất là các nhóm chức năng sau đây: • Sulfhydryl (-SH) • Dislufide (-S-S-) • Tyrosyl • Sự biến đổi này có thể tạo ra một phức chất làm kết tủa protein. Protein kết tủa thì tiêu hóa trở nên khó khăn. • Nhiệt có thể làm tăng tính phân cực của nước, từ đó làm cho khả năng phản ứng với protein tăng lên, làm cho protein dễ biến tính hơn. http://www.pentech.ac.za/clients/biosci/Module5.ppt

15. Ảnh hưởng của nhiệt lên sự phân hủy protein tạo ra các gốc độc hại Sự phân hủy protein bởi nhiệt sẽ gây ra các hậu quả sau đây: • Các gốc tự do sẽ được hình thành khi xử lý protein hoặc lysine ở nhiệt độ 200°C trong 22 phút. • Những gốc tự do này ổn định trong nước và trong dịch tiêu hóa, tie1p tục ác động lên protein. • Hậu quả của sự phân hủy protein ở nhiệt độ cao có thể tạo ra các sản phẩm độc hại cho cơ thể như: • Cá và thịt bò nướng sinh ra chất độc có thể gây đột biến gen. Trong đó 2 chất độc sinh ra do tryptophan bị phân hủy bởi nhiệt, có thể gây đột biến gen. • Các hợp chất độc hại gen có nguồn gốc từ sự phân hủy protein được hình thành phải có nhiệt độ cao trên 300°C. • Khi nhiệt độ cao trong quá trình rang, chiên, nướng Asparagin trong thức ăn dễ dàng phản ứng với đường khử biến thành chất độc acrylamide. • Từ đây cảnh báo nguy cơ ung thư cao cho những người thường hay ăn thịt chiên, nướng ở nhiêt độ cao. Kết nối với acrylamide

16. Ảnh hưởng của phản ứng oxyhóa quang học đến các acid amin trong protein. • Sự hư hỏng protein từ sóng ngắn có những đặc tính sau đây: • Độ dài sóng ánh sáng • Cường độ chiếu sáng • Trạng thái phản ứng • Acid amin riêng lẻ bị chiếu sáng dễ bị hư hơn trong cấu trúc protein. • Acid amin chứa lưu huỳnh bị ánh sáng phân hủy nhiều hơn các acid amin aliphatic. Các acid amin chứa lưu huỳnh rất nhạy cảm với ánh sáng. • Những acid amin có nhân thơm bị tác động như là chất nhạy cảm quang học (photosensitizers) trong protein.

17. Các kiểu phản ứng Oxyhóa quang học Protein • KIỂU THỨ NHẤT: • Chất nhạy cảm quang học bị kích thích bởi ánh sáng có bước sóng thích hợp. • Chất nhạy cảm quang học đã được kích thích oxyhóa ở một phía trên chuổi protein, trở thành gốc tự do. • Tiếp theo là gốc tự do phá hủy acid amin trong protein. • KIỂU THỨ HAI: • Chất nhạy cảm quang học đã bị kích thích sẽ kích hoạt oxygen, phản ứng xảy ra mạnh với oxygen có điện tử lẽ (gốc tự do Free Radical). • Oxygen tự do tấn công lipids hoặc phản ứng một phía của chuổi acid amin tạo ra nhiều gốc tự do khác.

18. Tác động của sự oxyhóa chất béo lên chất lượng protein trong thức ăn • Lipid hydroperoxide gây ra nhiều phản ứng đáng quan tâm với các acid amin tồn tại trong protein • Những phản ứng khác nhau này tất cả đều tích tụ trên chuổi polymer của protein • Sự peroxid lipid tạo ra những gốc tự do tấn công chuổi polymer protein. • Sự tổn thất đáng kể acid amin khi proteins phơi bày trong lipid đã bị peroxide hóa. • Methionine, histidine, cystine và lysine sẽ bị tổn thương nặng nề nhất. Đây là những acid amin có giới hạn trong thức ăn. • Hậu quả của nó là tổn thất đáng kể về khả năng tiêu hóa, giá trị sinh vật học của proteins sau khi nó bị oxyhóa.

19. Tác động của sự oxyhóa chất béo lên chất lượng protein trong thức ăn • Sự chuyển hóa đáng kể của methionine thành methionine – sulfoxide khi lipid đang bị oxyhóa. • Sự tổn thất methionine trong casein biểu hiện bằng sự oxyhóa tự động methyl-linoleate trong mô hình thí nghiệm. • Phản ứng biến thành màu nâu có thể quan sát được trong mô hình phản ứng. • Malonaldehyde là chất trung gian trong quá trình phân hủy lipid. Malonaldehyde phản ứng với collagen, lysine và tyrosine làm hư hỏng những acid amin cơ bản trong cấu trúc protein.

20. Tác động của sự oxyhóa chất béo lên chất lượng protein trong thức ăn • Khi quá trình oxyhóa lipid ở giai đoạn hình hành peroxide tối đa sẽ gây ra những tổn thất như sau: • Tổn thất lysine xuất hiện ngay khi quá trình oxyhóa chất béo bắt đầu tạo ra peroxide. • Peroxide trong môi trường chứa protein sẽ gây ra biến đổi cấu trúc có ý nghĩa đối với protein. • Sự oxyhóa lipid sẽ gây ra ảnh hưởng bất lợi cho: • Khả năng hòa tan của protein • Sự hoạt động của enzyme. • Sự hư hại về chất lượng dinh dưỡng của protein

21. Tác động của các chất oxyhóa khác đến chất lượng protein • Chlorine, hợp chất oxyhóa sử dụng để khử trùng nước. • Chlorine làm hư hại chất lượng protein. • Chlorine tấn công nhóm sulfur của methionine, quá trình phản ứng diễn ra như sau: • Phản ứng này đầu tiên tạo ra hợp chất chlorosulfonium • Bước tiếp theo tạo ra chất trung gian carbonium ion và sau đó tách carbon khỏi liên kết sulfur. • Tiếp theo tạo ra sản phẩm trichloroamino acid. • Gây tổn hại dinh dưỡng protein, làm giảm giá trị sinh học của một protein. Vì vậy những chất này không được dùng trong chế biến thực phẩm hoặc gián tiếp qua nước khử trùng chlorine, được sử dụng trong chế biến thực phẩm.

22. Ảnh hưởng của pH, môi trường kiềm dễ gây thương tổn lên chất lượng protein. Protein trong môi trường kiềm sẽ xảy ra một chùm phản ứng hóa học gọi là Racemation: • Racemization: • Quan sát được khi protein xử lý trong môi trường kiềm. • Phản ứng này lấy đi hydro của α-methine hydrogen để: • Tạo thành chất trung gian carbanion. • Carbanion nhanh chóng phản ứng với proton (+) để cân bằng điện tích proton • Sau đó nó tạo ra dạng L hoặc dạng D của acid amin • Ảnh hưởng sinh học của racemization: • - Làm giảm khả năng tiêu hóa protein. • - Casein xử lý kiềm sẽ đề kháng với sự thủy phân của enzyme tiêu hóa.

23. Sự tiêu hóa hấp thu protein, acid amin

24. Sự tiêu hóa protein trên các vị trí khác nhau của ống tiêu hóa • Protein được tiêu hóa trong dạ dày và ruột non nhờ hệ thống enzyme protease. • Sự hấp thu acid amin xảy ra trong ruột non. • Không hấp thu acid amin ở ruột già: • Protein không tiêu hóa ở ruột non sẽ được VSV tiêu hóa hấp thu và biến đổi thành protein VSV. • Protein VSV sẽ được thải ra theo phân, vì lẽ đó không thể đánh giá sự tiêu hóa acid amin qua việc phân tích acid amin trong phân để so sánh với acid amin trong thức ăn.

25. Sự hấp thu không giống với sự tiêu hóa • Sự hấp thu là một khái nhiệm được định nghĩa là sự đi vào bên trong tế bào niêm mạc ruột, nhưng không dễ dàng gì để đo lường được nó. Trái lại, • Sự tiêu hóa có thể đo lường được, vì vậy • Sự tiêu hóa protein không đúng như sự hấp thu acid amin trong ống tiêu hóa. • Như vậy sự tiêu hóa chính là sự thủy phân hay sự biến đổi các cơ chất dinh dưỡng trong đường tiêu hóa.

26. Vị trí có hệ VSV hoạt động lên men, tiêu hóa mạnh Vị trí có hoạt động tiêu hóa bằng enzyme mạnh Ống tiêu hóa của heo

27. Khả năng tiêu hóa từ miệng đến hậu môn(Fecal Digestibility) • Hiệu số giữa Acid amin trong thức ăn và acid amin trong phân được coi là sự tiêu hóa biểu kiến của acid amin từ thức ăn ra phân. • Ví dụ: 10 g lysin ăn vào, 2 g lysin thải ra trong phân, 8 g lysin hấp thu. Như vậy tiêu hóa biểu kiến lysine là 80%, (Lysine Fecal Digestibility = 80 %) Giá trị này có sự sai số rất lớn do hệ VSV gây ra.

28. Sự thay đổi acid amin bởi vi sinh vật ở ruột kết tràng • Vi sinh vật trong ruột già làm thay đổi thành phần acid amin bởi sự deamin và sự chuyển amin làm thay đổi thành phần acid amin trong protein TĂ. • Chính vì vậy làm cho việc tính toán tiêu hóa acid amin qua phân tích acid amin trong phân không chính xác. • Ví dụ: 10 g Lysin ăn vào, 1 g lysin bị VSV “ăn và biến đổi”, còn lại trong phân 2 g lysin. • Chúng ta tính toán khả năng tiêu hóa là 80%, - nhưng thực chất chỉ tiêu hóa có 70 % lysin trên heo.

29. Tiêu hóa hồi tràng • Nguyên nhân làm sai lệch hệ số tiêu hóa acid amin chủ yếu do VSV ở ruột già nên ngày nay người ta không sử dụng phương pháp đánh giá tiêu hóa biểu kiến acid amin qua phân. • Để tránh sự làm thay đổi acid amin trong ruột già, người ta xác định tiêu hóa acid amin đến đoạn cuối của ruột non (ileum), gọi là tiêu hóa hồi tràng (ileal digestibility) • Hệ số tiêu hóa acid amin được tính toán dựa trên sự têu hóa hấp thu ở đoạn ruột non.

30. Tính toán tiêu hóa hồi tràng (Ileal Digestibility Coefficients) Ví dụ: 10 g lysin ăn vào, 1.5 g lysin trong dịch hồi tràng, 8.5 g lysin hấp thu Tỷ lệ tiêu hóa lysin là 85 % Hệ số tiêu hóa được tính toán theo cách này gọi là hệ số tiêu hóa hồi tràng(ileal digestibility coefficients).Hệ số tiêu hóa theo kiểu này cũng bị sai số do protein trao đổi của dịch tiêu hóa tiết ra. Trong tính toán có 2 kiểu tiêu hóa hồi tràng: – Tiêu hóa biểu kiến hồi tràng (Apparent Ileal Digestibility) – Tiêu hóa thực hồi tràng (True Ileal Digestibility)

31. Ảnh hưởng của protein trao đổi trong ruột • Những acid amin do tế bào niêm mạc bong tróc, do mật tiết ra, do chất nhầy tiết ra, do men tiêu hóa tiết ra Tất cả đều có nguồn gốc từ cơ thể thải ra, có thể làm sai lệch tính toán hệ số tiêu hóa acid amin hồi tràng. • Với nguồn protein, acid amin trao đổi tiết ra càng nhiều, càng làm giảm thấp hệ số tiêu hóa thật. • Để có hiệu chỉnh tiêu hóa protein, tiêu hóa acid amin chính xác, cần trừ đi những yếu tố này.

32. Nguồn protein, acid amin trao đổi có nguồn gốc nội sinh Acid amin trao đổi có nguồn gốc từ protein nội sinh (Endogenous Amino Acids) AA thức ăn Phân Đoạn cuối Ilium Ruột non

33. Đo lường protein, acid amin trao đổi có nguồn gốc từ protein nội sinh (Endogenous) • Đo lường nguồn protein, acid amin nội sinh trên thú bằng cách cho ăn khẩu phần thức ăn không có chứa protein và acid amin trong khẩu phần cũng giống như thực hiện công việc xác định tiêu hóa hồi tràng với khẩu phần có protein và acid amin. • Sau đó đo lường protein, acid amin thải ra ở hồi tràng.

34. Phương pháp xác định tỷ lệ tiêu hóa acid amin(Tiêu hóa hồi tràng) Hồi tràng

35. Phẩu thuật làm ống thoátở van hồi manh tràng (Hình TS. Lê văn Thọ)

36. Ống lỗ dò, heo sau phẩu thuật đặt ống dò Nghiên cứu tiêu hóa acid amin qua lỗ dò ở hồi tràng

37. Lỗ dò ở cuối hồi tràng trên heo

38. Các lọai thực liệu Protein Lysin Methionin Cystin Threonin Lúa mì 88.6 79.9 88.9 88.8 83.5 Bắp 85.1 76.9 88.6 87.1 83.4 Đậu nành rang 72.0 76.7 74.2 74.2 74.7 Đậu nành ép đùn 84.2 87.8 84.7 80.9 84.3 Kd. hạt bông vải 73.0 63.7 74.6 69.0 67.8 Kd. hạt cải 75.1 74.6 88.0 80.5 76.1 Kd.hướng dương 81.3 81.3 89.3 80.5 82.7 Kd. đậu nành 44 84.1 87.5 90.0 83.2 83.9 Bột thịt xương 80.7 83.2 85.0 69.9 83.2 Tỷ lệ tiêu hóa hồi tràng các acid amin của một số thức ăn trên heo (Nguồn: Rhodimet Nutrition Guide, 2nd edition 1993)

39. Lọai thức ăn Protein Lysin Methionin Cystin Threonin Lúa mì 88.3 82.9 89.1 87.8 81.8 Bắp 89.4 82.4 92.6 81.5 85.0 Đậu nành rang 82.0 81.2 81.6 75.7 79.3 Đậu nành ép đùn 88.1 88.2 86.3 77.2 84.7 Kd. hạt bông vải 72.8 59.6 78.1 52.1 66.7 Kd. hạt cải 74.9 68.0 86.8 60.1 69.4 Kd. hướng dương 89.5 86.3 93.6 79.1 86.1 Kd. đậu nành 44 87.1 86.8 88.7 78.7 82.8 Bột cá 87.7 84.8 89.8 79.1 83.9 Bột thịt xương 80.5 78.2 83.8 54.7 75.7 Bột lông vũ 75.1 61.9 66.8 53.4 63.7 Bột huyết 85.2 88.1 90.2 76.7 86.7 Tỷ lệ tiêu hóa hồi tràng acid amin của một số lọai thức ăn trên gia cầm,% (Nguồn: Rhodimet Nutrition Guide, 2nd edition 1993)

40. Aminoacid Khô dầu phọng Khô dầu đậu nành Bột thịt xương Bột cá lạt Bắp Khô dầu hạt bông vải Cám gạo Hạt lúa mì Ala 88.9±0.5 79.0±2.8 70.9±3.0 87.3±1.5 78.2±1.0 70.4±1.3 82.0±0.9 84.9±0.9 Arg 96.6±0.2 95.4±0.7 86.1±3.4 89.2±0.7 74.2±0.2 89.6±0.2 91.0±1.1 91.7±0.5 Asp 88.0±0.4 79.3±1.4 57.3±0.5 74.1±1.8 53.9±3.1 79.3±0.5 82.4±0.7 82.8±2.7 Glu 90.3±1.0 81.9±1.0 72.6±3.8 82.6±0.1 81.4±1.6 84.1±0.3 88.8±0.4 92.3±0.5 Gly 78.4±0.3 71.9±2.8 65.6±4.7 83.1±1.2 53.1±3.2 73.5±0.6 80.0±0.9 85.2±0.4 His 83.0±0.6 83.6±1.2 74.8±2.0 79.3±2.2 78.4±0.6 77.2±2.0 70.4±2.1 87.4±1.2 Ile 89.7±0.2 77.6±4.0 77.0±5.2 84.8±1.0 57.3±3.4 68.9±0.6 81.4±0.9 81.8±1.9 Leu 91.9±0.1 81.0±3.4 79.4±3.1 86.2±0.6 81.8±1.0 73.5±0.7 84.1±0.9 84.6±1.3 Lys 85.9±0.5 90.9±1.3 81.6±2.6 82.5±1.2 69.1±4.8 66.2±1.2 81.3±0.3 85.9±2.1 Met 84.8±0.2 80.4±2.1 76.4±3.7 80.8±0.3 61.7±4.9 72.5±0.9 81.9±0.8 76.7±2.4 Phe 93.2±0.3 81.3±4.5 82.2±3.0 84.1±1.1 73.1±7.2 81.4±0.4 82.9±3.5 87.2±1.1 Pro 88.0±1.3 77.1±2.1 76.1±4.0 80.0±0.6 78.4±1.0 73.4±0.3 79.5±1.4 88.3±0.5 Ser 87.3±0.4 85.0±0.5 63.7±0.1 80.7±1.9 63.9±1.4 77.4±1.4 82.0±0.6 83.0±2.3 Thr 86.6±0.5 77.5±1.3 69.9±3.2 83.3±1.7 53.9±3.9 71.8±0.4 77.3±3.6 78.8±3.2 Tyr 91.4±0.3 78.7±2.6 77.6±3.7 84.8±1.4 68.7±5.0 69.2±2.6 86.7±3.2 83.0±2.0 Val 89.6±0.2 75.5±3.7 77.5±2.9 84.0±0.6 64.9±4.6 73.2±0.3 83.2±0.6 84.5±0.7 Avg 88.4 81.0 74.3 82.9 68.3 75.1 82.2 84.9 Tỷ lệ tiêu hóa các acid amin của cá nheo (catfish) đối với một số thực liệu làm thừc ăn thủy sản. http://msucares.com/pubs/bulletins/b1041-t.htm#table1

41. Các yếu tố có ảnh hưởng đến sự tiêu hóa hấp thu protein và acid amin

42. Sự tiêu hóa protein và các yếu tố ảnh hưởng đến tiêu hóa protein, acid amin trong thức ăn 1. Ảnh hưởng của sự biến tính protein: - Sự biến tính có lợi: HCl dạ dày gây kết tủa protein của sữa, làm cho sữa chậm thoát qua. - Sự biến tính có hại: Phản ứng Maillard gây hư hại các acid amin có nhóm amin tự do. 2. Ảnh hưởng của chất ức chế tiêu hóa protein trong các loại hạt đậu và các phương pháp chế biến nó. 3. Ảnh hưởng của các yếu tố khác ngoài thức ăn.

43. Proteinase inhibitor, antitrypsine... là một protein trong phần lớn hạt đậu sống. • Các chất kháng men tiêu hóa: • Glycinin: Là một protein kháng các loại men • tiêu hóa của tuyến tụy: • - Antitrypsine • - Antichymotrypsine. • - Antiamylase. • Soyin: Là một protein kháng các loại men như: • - Antilipase. Antitrypsine. • Protein độc hại kết dính hồng cầu: • Hemagglutinine. • Một số chất độc hại khác (Trình bày trong • chương độc chất học trong thức ăn và thực phẩm).

44. Các Anti-Nutrition trong đậu nành sống • Trypsin Inhibitor  Làm giảm tiêu hóa protein • Antigenic Protein  Làm gãy đứt nhung mao, giảm hấp thu • Oligosaccharide  Len men sinh hơi, làm cho làm cho nhu động ruột nhanh, giảm tiêu hóa, hấp thu

45. Antitrypsin (Trypsin Inhibitor) • Là một protein nên dễ dàng phá hủy bởi nhiệt. • Làm bất hoạt Trypsin và Chymotrypsin, giảm đáng kể tiêu hóa acid amin có chứa lưu huỳnh nên làm tăng nhu cầu methionine, cystine. • Giảm đáng kể tỷ lệ tiêu hóa protein, kích thích nhóm vi khuẩn lên men thối trong đường ruột hoạt động gây ra tiêu chảy.

46. Antigen trong đậu nành • Làm thương tổn lớp tế bào nhung mao của ruột, làm gãy sợi nhung mau, từ đó đưa đến tiêu chảy (diarrhea). • Làm tổn thương đường tiêu hóa, giảm đáng kể sự hấp thu dưỡng chất.

47. Antigen với nhung mao (Intestine villi) Nhung mao không có antigen đậu nành Nhung mao khi thức ăn có antigen dậu nành

48. Tác động của Antigen đậu nành với nhung mao (Intestinal Villi)

49. Thử hoạt lực Urease trong đậu nànhđể đánh giá còn hay không antitrypsine CO(NH2)2 + H2O Urease 2NH3 + CO2 NH3 + H2O  NH4OH

50. Sự chuyển hóa một số acid amin đặc biệt, dấu hiệu trong dinh dưỡng và sức khỏe