Amino cidos e prote nas
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AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS. Profa. Ivanise Correia da Silva Mota. AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS. AMINOÁCIDOS Características Gerais. São as unidades fundamentais das proteínas. Todas as proteínas são formadas a partir da ligação em seqüência de apenas 20 aminoácidos.

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AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS

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Amino cidos e prote nas

AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS

Profa. Ivanise Correia da Silva Mota


Amino cidos e prote nas1

AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS


Amino cidos caracter sticas gerais

AMINOÁCIDOS Características Gerais

  • São as unidades fundamentais das proteínas.

  • Todas as proteínas são formadas a partir da ligação em seqüência de apenas 20 aminoácidos.

  • Existem, além destes 20 aminoácidos principais, alguns aminoácidos especiais, que

    só aparecem em alguns tipos de proteínas.


Amino cidos caracter sticas estruturais

AMINOÁCIDOS Características Estruturais


Amino cidos lehninger 1995

AMINOÁCIDOS – Lehninger(1995)


C digo gen tico amino cidos

CÓDIGO GENÉTICO - AMINOÁCIDOS


Prote nas

PROTEÍNAS

  • As proteínas são compostos orgânicos de alto peso molecular, são formadas pelo encadeamento de aminoácidos.

  • É o composto orgânico mais abundante de matéria viva(50 a 80% do peso seco da célula).

  • São constituintes básicos da vida.


Prote nas peso animais

PROTEÍNAS – Peso(animais)

MÚSCULO SANGUE PELE

80%desidr 70%seco 90%


Prote nas1

PROTEÍNAS

  • Existem muitas espécies diferentes de proteínas, cada uma especializada para uma função biológica diversa. A maior parte da informação genética é expressa pelas proteínas.

  •   Todas contêm carbono, hidrogênio, nitrogênio e oxigênio, e quase todas contêm enxofre. Algumas proteínas contêm elementos adicionais, particularmente fósforo, ferro, zinco e cobre.


Prote nas2

PROTEÍNAS

  • Independentemente de sua função ou espécie de origem, são construídas a partir de um conjunto básico de vinte aminoácidos.

  • Desta forma, as proteínas tem como base de sua estrutura os polipeptídios formados de ligações peptídicas entre os grupos amino (-NH2) de um aminoácido e carboxílico (-COOH) de outro, ambos ligados ao carbono alfa de cada um dos aminoácidos.


Prote nas3

PROTEÍNAS


Prote nas classifica o

PROTEÍNASClassificação

  • Quanto a Composição:

  •  Proteínas Simples - Por hidrólise liberam apenas aminoácidos.

  •  Proteínas Conjugadas - Por hidrólise liberam aminoácidos mais um radical não peptídico, denominado grupo prostético. Ex: metaloproteínas, hemeproteínas, lipoproteínas, glicoproteínas, etc.          


Prote nas classifica o1

PROTEÍNAS Classificação

  • Quanto ao Número de Cadeias Polipeptídicas:

  • Proteínas Monoméricas - Formadas por apenas uma cadeia polipeptídica.

  • Proteínas Oligoméricas - Formadas por mais de uma cadeia polipeptídica; São as proteínas de estrutura e função mais complexas.


Prote nas classifica o2

PROTEÍNAS Classificação

  • Quanto à Forma:

  • Proteínas Fibrosas - A maioria insolúveis nos solventes aquosos com pesos moleculares muito elevados. São formadas geralmente por longas moléculas +/- retilíneas e paralelas ao eixo da fibra (proteínas de estrutura-colágeno do conjuntivo, as queratinas dos cabelos, a fibrina do soro sanguíneo ou a miosina dos músculos). Algumas proteínas fibrosas, porém, possuem estrutura diferente - helicoidal ( tubulinas).

  • Proteínas Globulares - Estrutura espacial mais complexa, são +/- esféricas. São geralmente solúveis nos solventes aquosos com pesos moleculares entre 10.000 e vários milhões(enzimas, transportadores como a hemoglobina, etc.)


Prote nas classifica o3

PROTEÍNAS Classificação

  • Globulares Fibrosas


Prote nas classifica o4

PROTEÍNAS Classificação

  • De acordo com seu modo de interação com a membrana:

  • proteínas integrais - interagem diretamente com a membrana;

  • proteínas periféricas - associam-se às membranas ligando-se à superfície delas;

  • proteínas ligadas a lipídeos


Prote nas organiza o estrutural

PROTEÍNAS Organização Estrutural

  • Estrutura Primária – caracteriza por ter apenas ligações peptídicas entre os aminoácidos. É o nível estrutural mais simples e mais importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial da molécula. Resulta em uma longa cadeia de aa semelhante a um "colar de contas", com uma extremidade "amino terminal" e uma extremidade "carboxi terminal". Para se conhecer esta estrutura há necessidade de se efetuar:

    1. determinação qualitativa e quantitativa dos aminoácidos que compõem o polipeptídeo ou proteína;

    2. determinação da seqüência de aminoácidos na cadeia polipeptídica.


Prote nas organiza o estrutural1

PROTEÍNAS Organização Estrutural

  • Estrutura Secundária – mantida pelas ligações de H. Ocorre graças à possibilidade de rotação das ligações entre os C dos aa e seus grupamentos amina e carboxila. Existe uma série de critérios que garantem a esta estrutura proteica, mas apenas algumas satisfazem os requerimentos necessários para que a estrutura seja estável: estrutura helicoidal ( hélice), originada pelas ligações de H intramolecular, e a estrutura foliar (conformação ) mantida por ligações de H intermolecular. O colágeno faz um tipo especial de arranjo, chamado hélice tríplice.


Prote nas organiza o estrutural2

PROTEÍNAS Organização Estrutural

Estrutura Terciária – refere ao arranjo espacial da cadeia polipeptídica(dobramento ou formação de laços), com ou sem estrutura secundária. Na estabilização da estrutura terciária e na determinação da conformação de uma proteína entram forças de natureza diversas, ex: *Ligações dissulfeto (covalente)entre dois resíduos de Cis; * Ligações salinas ou interações eletrostáticas – mais fortes das ligações polares, porém mais fracas que as covalentes; * Ligações ou pontes de H;*Interações dipolares;*Interações hidrofóbicas ou Van der Waals – são as mais baixas de todas as forças estruturais e a distância de interação é a maior. Além das forças de atração, existem as forças de repulsão, importantes no balanço à estabilização .


Prote nas organiza o estrutural3

PROTEÍNAS Organização Estrutural

  • Estrutura Quaternária – A maioria das proteínas globulares são formadas por mais de uma unidade estrutural; cada unidade estrutural pode conter um ou mais polipeptídeos, cada um apresentando seu próprio grau de estruturação (primário, secundário, terciário).

  • Estas subunidades estruturais se ligam entre si através de ligações não covalentes. A este grau de estruturação das proteínas dá-se o nome de estrutura quaternária


Prote nas organiza o estrutural4

PROTEÍNAS Organização Estrutural


Prote nas organiza o estrutural5

PROTEÍNAS Organização Estrutural


Fun es das prote nas

Funções das Proteínas

  • Estrutural e Contrátil -participam como matéria-prima na construção de estruturas celulares e histológicas, ex. o colágeno- encontrada nos ossos, tendões, cartilagens e na pele; a queratina-encontrada na pele, unhas e cabelo, possui propriedades impermeabilizantes que dificultam a perda de água pelos animais; a albumina- presente em abundância no plasma sangüíneo; as proteínas miofibrilares “actina e miosina” (músculo).


Fun es das prote nas1

Funções das Proteínas

  • Função Enzimática - As enzimas são proteínas especiais com função catalítica, ou seja, aceleram ou retardam reações bioquímicas que ocorrem nas células. Assim como os anticorpos, apresentam especificidade em relação à reação ou substância em que atuam. Isso se deve ao fato de cada enzima possuir em sua estrutura um ou mais pontos que se encaixam perfeitamente na substância ou reação que sofrerá sua ação


Fun es das prote nas2

Funções das Proteínas

  • Função Hormonal – Muitos hormônios são, na verdade, proteínas especializadas na função de estimular ou inibir a atividade de determinados órgãos, sendo portando reguladores do metabolismo, ex. o hormônio pancreático insulina que, lançado no sangue, contribui para a manutenção da taxa de glicemia.

  • Transporte – Muitas proteínas são transportadoras de nutrientes e metabólitos entre fluidos e tecidos; de uma forma geral, transportam ativamente substâncias. A hemoglobina é uma proteína que transporta oxigênio dos alvéolos para os tecidos e gás carbônico dos tecidos para os pulmões.


Fun es das prote nas3

Funções das Proteínas

  • Função de Defesa - Em nosso sistema imunológico, existem células especializadas na identificação de proteínas presentes nos organismos invasores, que serão consideradas "estranhas". Estas proteínas invasoras denominam-se antígenos e promovem a produção de proteínas de defesa, nos plasmócitos, denominadas anticorpos que combinam-se quimicamente aos antígenos com o objetivo de neutralizá-los (há especificidade entre antígeno e anticorpo, ou seja, um anticorpo só neutralizará o antígeno que estimulou a sua formação).


Fun es das prote nas4

Funções das Proteínas

  • Função Nutritiva – Qualquer proteína exerce esta função, enquanto não for tóxica. Todos os alimentos ricos em proteína, como as carnes em geral, são fontes naturais de aminoácidos indispensáveis aos seres vivos para a produção de outras proteínas.

  • Função Reguladora - Esta função é desempenhada por um grupo especial de proteínas denominadas vitaminas. As células dos vegetais clorofilados e certos microorganismos, como bactérias, têm a capacidade de produzirem vitaminas. Nos animais se dá através do processo de nutrição. Cada vitamina tem um papel biológico próprio, por isso não pode ser substituída por outra.


Fun es das prote nas5

Funções das Proteínas

  • Reserva – Sementes de plantas armazenam proteínas para a germinação, ex. albumina do ovo e a caseína do leite.

  • Coagulação sangüínea - vários são os fatores da coagulação que possuem natureza protéica, como por exemplo: fibrinogênio, globulina anti-hemofílica


Propriedades das prote nas

Propriedades das Proteínas

  • Propriedades elétricas

  • O comportamento de uma proteína globular em solução ácida ou básica é determinado em grande parte pelo número e natureza dos grupos ionizáveis nos radicais R dos resíduos de aminoácidos. A intensidade de ionização dos grupos funcionais dos radicais R será influenciada pela natureza dos radicais R circunvizinhos.

  • As proteínas, do mesmo modo que os peptídeos e aa, possuem pHs isoelétricos característicos nos quais elas se comportam como íons dipolares, não possuindo cargas positivas ou negativas em excesso


Propriedades das prote nas1

Propriedades das Proteínas

  • Solubilidade

  • A solubilidade depende do número e do arranjo de cargas na molécula, que por sua vez depende da composição em aminoácidos. Partes não protéicas da molécula, como lipídeos, carboidratos, fosfatos, etc., também afetam a solubilidade.

  • A solubilidade da proteína pode ser modificada por fatores como: *pH

    * Força iônica

    *Constante dielétrica do solvente * Temperatura.


Sintese das prote nas

SINTESE DAS PROTEÍNAS


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