Proteínas y enzimas i

1. Proteínas y enzimas i Cátedra de Bioquímica UNNE 2014

2. Proteínas • Unidad temática N° 2 • Concepto. Aminoácidos: definición, clasificación. Estructuras y propiedades de los aminoácidos que constituyen las proteínas y de los aminoácidos no proteicos, importancia del tamaño y polaridad de las cadenas laterales. Aplicación en el estudio de las proteínas. Ion bipolar. Comportamiento acido base de los aminoácidos, propiedades eléctricas. Punto isoeléctrico. Propiedades ópticas, esteroisomería. Aminoácidos esenciales. El enlace peptídico. • Polipéptidos y proteínas: importancia y diversidad funcional de las proteínas. Clasificación según su forma: fibrosas y globulares. Estructura de las proteínas; fuerzas covalentes y no covalentes determinantes: 1°,2°,3° y 4°. Propiedades generales. Factores físico-químicos que condicionan la conformación de las proteínas. Desnaturalización: agentes que alteran la estructura nativa. Hidrolisis. Diferencias entre proteínas animales y vegetales. Péptidos, polipéptidos y proteínas de interés en medicina. Proteínas transportadoras de oxigeno: mioglobina y hemoglobina. Inmunoglobulinas: tipos, zona variable, sitio de unión al antígeno, región constante y región variable. Glucoproteínas: estructura molecular de los sistemas de transportadores de membrana, canales iónicos, receptores.

3. Introducción Glúcidos Glúcidos Agua Lípidos Iones PROTEÍNAS PROTEÍNAS Ácidos nucleicos

4. proteínas • Las proteínas son biomóleculas formadas básicamente por C, H, O y N. Puedenademás contener S y en algunos tipos de proteínas, fósforo, hierro, magnesio y cobre entre otroselementos.

5. Proteínas • Son MACROMOLÉCULAS • Químicamente se las define como POLÍMEROS de aminoácidos

6. Funciones Biológicas de las Proteínas • Catalizadores (enzimas) • Receptores de Señales Químicas • Transducción • Estructurales • Defensa • Motilidad • Transporte • Reserva

7. Catalizadores= enzimas

8. Receptores de señales químicas

9. transducción

10. Estructurales

11. defensa

12. motilidad

13. transporte

14. Unidades que forman las proteínas= aminoácidos

15. Fórmula general de un aa

16. aminoácidos

17. Filtro polarizante Fuente de Luz Tubo con muestra de solución OA Ángulo de rotación Analizador Planos de oscilación de la luz no polarizada Plano de oscilación de la luz polarizada plana Rotación de luz polarizada Isomerías

18. Clasificación de los aminoácidos • Alifáticos neutros con cadena no polar • Alifáticos neutros con cadena polar • Neutros aromáticos • Azufrados • Aminoácidos ácidos • Aminoácidos básicos

19. AA Alifáticos neutros con cadena no polar

20. Aminoácidos alifáticos neutroscon cadena polar

21. AA neutros aromáticos

22. AA Con AZUFRE

23. AA Ácidos

24. Derivados de los aa ácidos

25. Aa básicos

26. Propiedades ácido-base ION DIPOLAR- ANFOLITO-ANFOTERO O ZWITTERION

27. Comportamiento de un aminoácido a diferentes ph

29. Aminoácidos esenciales y no esenciales • Esenciales: aquellos que no pueden ser sintetizados por un animal y deben obtenerse con la dieta. • No esenciales: Son los que pueden ser ser sintetizados por los organismos. • Estos varían con la especie. Algunos autores hablan de un tercer grupo considerados como semiesenciales.

30. Enlace peptídico • Unión de tipo amida con pérdida de agua

31. Enlace peptídico

32. Clasificación y Nomenclatura de péptidos

33. Estructura de las proteínas • Primaria • Secundaria • Terciaria • Cuaternaria

34. Estructura primaria Secuencia lineal de los aminoácidos

35. Estructura secundaria • Disposición espacial estable • Mantenida generalmente por enlaces de puentes de hidrógeno Tipos: Hélice Lámina  Disposiciónal Azar

36. Estructura 2ª : tipos Al azar

37. Estructura terciaria • Disposición de la estructura secundaria al plegarse sobre sí

38. Estructura terciaria • Estabilizada por enlaces: -Puentes disulfuro -Puentes de hidrógeno -Uniones iónicas -Uniones amida -Fuerzas hidrofóbicas

39. Estructura Cuaternaria • Enlaces de varias cadenas polipeptídicas • Fuerzas que mantienen la Estructura Cuaternaria: • I. No covalentes - Contactos hidrofóbicos - Enlaces de hidrógeno - Interacciones iónicas • II. Covalentes - Enlace disulfuro - Enlace amida

40. Estructura cuaternaria

41. Estructuras de las proteínas

42. Estructura de las proteínas

43. desnaturalización • Pérdida de todas las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria) quedando la proteína reducida a un polímero lineal • Causas • Consecuencias inmediatas: • Disminución de solubilidad y precipitación • Pérdida de funciones biológicas

44. hidrólisis • Mecanismo por el cual se fragmenta la estructura primaria de las proteínas(cadena polipeptídica) mediante la incorporación de agua

45. Clasificación de las proteínas • Según su forma: -Globulares -Fibrosas

46. Clasificación de las proteínas • Según los residuos obtenidos:-Simples -Conjugadas

47. Enzimas i Cátedra de Bioquímica-UNNE 2014

48. , coenzimas, cofactores, zimógenos e isoenzimas. Nomenclatura y clasificación según la Unión Internacional de Bioquímica. Unidad temática nº 3 ENZIMOLOGIA a) Definición. Naturaleza química de enzimas. Clasificación.

49. En los seres vivosOrganismos Vivos → Reacciones químicas Las ENZIMAS son catalizadores biológicos Reacciones químicas Eficiencia y Velocidad Catalizadores

50. generalidades • Aceleran una reacción • No se consumen en el proceso • No forman parte del producto • Son específicas • Su acción se realiza porque disminuyen la energía de activación de las reacciones