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L’enzima ramificante che catalizza questa reazione è piuttosto esigente:

11. 7. L’enzima ramificante che catalizza questa reazione è piuttosto esigente: il blocco di circa sette residui deve comprendere l’estremità non riducente e deve provenire da una catena lunga almeno undici residui; . Struttura della glicogeno transferasi.

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L’enzima ramificante che catalizza questa reazione è piuttosto esigente:

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Presentation Transcript

  1. 11 7 • L’enzima ramificanteche catalizza questa reazione è piuttosto esigente: • il blocco di circa sette residui deve comprendere l’estremità non riducente e deve provenire da una catena lunga almeno undici residui; • .

  2. Struttura della glicogeno transferasi

  3. inoltre il nuovo punto di • ramificazione deve distare • almeno quattro residui dal punto • di ramificazione precedente. 4 residui

  4. Glicogenina Sezione trasversale di una molecola di glicogeno

  5. Regolazione coordinata del metabolismo del glicogeno

  6. Subunità per il riconoscimento del glicogeno Regolazione della proteina fosfatasi 1 (PP1)

  7. L’insulina attiva la proteina fosfatasi 1

  8. Benchè l’insulina sia il principale segnale per la sintesi di glicogeno, il Fegato è sensibile alla concentrazione di glucosio nel sanguee capta o rilascia glucosio a seconda delle necessità.

  9. Nel fegato operano altri meccanismi non ormonali si lega attiva si dissocia Regolazione del metabolismo del glicogeno epatico ad opera del glucosio.

  10. Fotografia al microscopio elettronico di tessuto muscolare scheletrico di un neonato affetto da glicogenosi di tipo II (malattia di Pompe). I lisosoma sono pieni di glicogeno a causa di una carenza di -1,4 glucosidasi, un enzima idrolitico confinato nei lisosomi.

  11. Le malattie da accumulo di Glicogeno hanno una spiegazione biochimica. La Glicogenosi di tipo I, o malattia di von Gierke, ad esempio, è imputabile ad una carenza ereditariadell’enzima epatico Glucosio-6-fosfatasi. - Il glicogeno epatico di questi pazienti presenta una struttura normale, ma è presente in quantità enormemente grandi. - L’assenza di questo enzima nel fegato causa ipoglicemia. - La presenza di un eccesso di G6P fa aumentare la glicolisi epatica e di conseguenza determina una elevata concentrazione di piruvato e lattato nel sangue. - I pazienti affetti da questa patologia presentano anche una elevata dipendenza dal metabolismo dei grassi. Questa malattia può essere causata - anche da una mutazione del gene che codifica il trasportatore (T1) di G6P o - da mutazioni dei geni che codificano le altre tre proteine (T2, T3, SP) del RE implicate nella sintesi di Glc a partire da G6P.

  12. La G6Pasi è stabilizzata da una proteina (SP) che lega il Ca2+

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