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第五章 酶 化 学

第五章 酶 化 学. 5.1 酶的概述. 酶( enzyme ) :是一类由生物细胞产生的,绝大部分是以蛋白质为主要成分的生物催化剂。 1878 年, W•Kuhne 提出“酶”这个名称。 1897 年, Hans Buchner 和 Eduard Buchner 成功地用不含细胞的酵母提取液实现了发酵。 1926 年, Sumner 第一次从刀豆中提出了脲酶结晶,并证明具有蛋白质性质。. 1995 年, Jack W. Szostak 研究室首先报道了具有 DNA 连接酶活性 DNA 片段,称为脱氧核酶 (deoxyribozyme) 。.

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第五章 酶 化 学

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  1. 第五章 酶 化 学

  2. 5.1 酶的概述 • 酶(enzyme):是一类由生物细胞产生的,绝大部分是以蛋白质为主要成分的生物催化剂。 • 1878年,W•Kuhne提出“酶”这个名称。 • 1897年,Hans Buchner和Eduard Buchner 成功地用不含细胞的酵母提取液实现了发酵。 • 1926年,Sumner第一次从刀豆中提出了脲酶结晶,并证明具有蛋白质性质。

  3. 1995年,Jack W. Szostak研究室首先报道了具有DNA连接酶活性DNA片段,称为脱氧核酶(deoxyribozyme)。 1982年,Cech发现RNA有催化功能(核酶)。 1983年,Altman发现RNaseP有催化功能。 1986年,Lernen等得到具有酶催化活性的抗体-抗体酶。

  4. 5.1.1 酶的命名和分类 • 1. 习惯命名法 • 根据底物命名: 如淀粉酶,蛋白酶等 • 根据催化反应的类型命名: 如氧化酶,脱氢酶等 • 有的酶结合上述两个原则命名: 如琥珀酸脱氢酶等 • 加上酶的来源或酶的其他特点: 如胃蛋白酶等 • 2. 国际系统命名法 • 系统名称:明确标明酶的底物名称、类型、反应性质和一个酶字。 • 如:丙氨酸 + α-酮戊二酸 → 谷氨酸 + 丙酮酸 • 习惯名称:谷丙转氨酶 • 系统名称:L-丙氨酸:α-酮戊二酸氨基转移酶

  5. 六大类酶 1. 氧化还原酶 2. 转移酶 3. 水解酶 4. 裂合酶 5. 异构酶 6. 连接酶 ↙ 酶催化反应的类型 ↘ 底物中被作用的基团或键的特点 如: EC1.1.1.27 • 3. 国际系统分类法 • EC大类•亚类•亚-亚类•在一定亚-亚类中的编号 乳酸脱氢酶

  6. (1).氧化-还原酶 (Oxidoreductase) • 如,乳酸(Lactate)脱氢酶催化乳酸的脱氢反应 • (2). 转移酶(Transferase) • 如: 谷丙转氨酶催化的氨基转移反应

  7. (3).水解酶 (hydrolase) • 如:脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反应 • (4). 裂合酶 (Lyase) • 如: AB A+B

  8. P O C H O C H P 2 2 O C H O H 2 O H H H O H H O H H 磷酸葡萄糖 H H O H O H 异 构 酶 O H H H O H G - 6 - P F - 6 - P • (5). 异构酶 (Isomerase) • 如:6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应 • (6). 连接酶(合成酶)(Ligase or Synthetase) • 如:丙酮酸羧化酶催化的反应

  9. 4. 酶的组成分类 (1)根据酶的组成成份分 • 在催化反应中,酶反应的专一性及高效率取决于酶蛋白;

  10. 辅助因子的作用 • 参与酶的活性中心,维持酶分子发挥催化作用所必需的构象 • 在酶蛋白与底物之间起桥梁作用 • 中和阴离子,降低反应中的静电斥力 • 传递电子、质子或一些基团

  11. 辅酶或辅基

  12. 金属酶中的金属离子与配体 • 金属离子 配体 酶或蛋白 • Mn2咪唑 丙酮酸脱氢酶 • Fe2+/Fe3+含硫配体 氧化-还原酶 过氧化氢酶 • Cu+/Cu2+咪唑,酰胺 细胞色素氧化酶 • Co2+卟啉环 变位酶 • Zn2+ -NH3,咪唑,(-RS)2 碳酸酐酶,醇脱氢酶 • Ni2 -SH 尿酶

  13. (2)根据酶分子的特点分为三类 ①单体酶:一般由一条多肽链组成,较少,一般都是催化水解反应的酶,如溶菌酶、胰蛋白酶等。 ②寡聚酶:由两个或两个以上亚基组成,亚基间通过非共价键相连。如磷酸化酶等a。 ③多酶体系:由几种酶彼此嵌合形成的复和体。如脂肪酸合成酶复合体。

  14. 5.1.2 酶的催化特性 • 酶作为生物催化剂,具有一般催化剂的特征: • 用量少而催化效率高; • 能加快化学反应的速度,而其本身在反应前后没有结构和性质的改变; • 只缩短反应达平衡所需时间,不能改变反应的平衡点。

  15. 不同于一般化学催化剂的特点: • 1. 催化效率高

  16. 中间产物学说:在酶促反应中,酶与底物先络合成一个中间物,然后中间物再进一步分解,成为产物和游离态酶。中间产物学说:在酶促反应中,酶与底物先络合成一个中间物,然后中间物再进一步分解,成为产物和游离态酶。 • 活化能:分子由常态变为活化状态所需的能量。 E + S →ES →E + P

  17. 2. 酶的作用具有高度专一性

  18. 绝对专一性 如脲酶 相对专一性 基团专一性:如a-D-葡萄糖苷酶; 键专一性:如酯酶。

  19. 立体构型专一性: • ①旋光异构专一性,如L-氨基酸氧化酶; • ②几何异构专一性,如延胡索酸水化酶(反-丁烯二酸) ③酶能区分从有机化学观点来看属于对称分子中的两个等同的基团,只催化其中的一个基团。

  20. 3. 酶的高度不稳定性:易受环境变化的影响 • 4. 酶的催化活性受到调节控制 • 调节方式:反馈调节、共价修饰调节、抑制剂调节、激素控制等。 • 5. 酶的催化活性与辅酶、辅基和金属离子有关

  21. 5.2 酶的结构和功能 • 5.2.1 酶的活性部位 • 即酶的活性中心,指酶分子中能同底物结合并起催化反应的空间部位。

  22. 1.结合部位 Binding site • 酶分子中与底物结合的部位或区域一般称为结合部位。

  23. 2.催化部位 catalytic site • 酶分子中促使底物发生化学变化的部位称为催化部位。 • 结合部位决定酶的专一性, • 催化部位决定酶所催化反应的性质。

  24. 酶活性中心的共同特点: ①活性中心只占酶体积很小一部分;②是一个具有特定三维空间结构的实体,这样才能使构成活性中心的氨基酸在空间结构上相互靠近; ③酶与底物的结合取决于活性中心原子的精致排列,活性中心的构象不是刚性的,与底物结合时可发生变化,变得与底物互补; ④底物靠许多弱键与酶活性中心结合; ⑤活性中心处于酶表面的一凹穴中,形成疏水区,底物分子大多结合在这一凹穴中。

  25. 3.调控部位 Regulatory site • 酶分子中存在着一些可以与非底物的化学物质结合的部位,这些物质可引起酶分子空间构象的变化,从而影响酶的反应速率,对酶起激活或抑制作用。

  26. 4.酶的必需基团 必需基团:酶表现催化所必需的部分。

  27. 必需基团主要包括:

  28. 酸、碱性基团:

  29. 5.2.2 酶的催化机制 • 1. 酶作用专一性的学说 • 锁钥结合学说 1894年Fischer 提出

  30. 诱导契合学说 1959年Koshland提出

  31. (1)邻近效应和轨道定向学说 • 2. 决定酶作用高效率的机制 在酶促反应中,一方面底物分子结合到酶的活性中心,底物在酶活性中心的有效浓度大大增加,有利于提高反应速度。 另一方面,由于活性中心的立体结构和相关基团的诱导和定向作用,使底物分子中参与反应的基团相互接近,并被严格定向定位,使酶促反应具有高效率和专一性特点。

  32. 酶的催化作用机制 • 邻近与定向 定向 靠近 底物 酶

  33. (2)底物构象改变学说(底物形变或张力学说)(2)底物构象改变学说(底物形变或张力学说)

  34. 这是一个形成内酯的反应。当 R=CH3时,其反应速度比 R=H的情况快315倍。 由于-CH3体积比较大,与反应基团之间产生一种立体排斥张力,从而使反应基团之间更容易形成稳定的五元环过渡状态。

  35. (3)共价催化:中间产物学说 • 在一些酶的催化反应中,酶与底物形成了一个反应活性很高的酶-底物中间复合物,从而使反应活化能大大降低,反应速度加快。

  36. (4)酸碱催化 • 酶活性中心提供H+或提供H+受体使敏感键断裂的机制称酸碱催化。

  37. 酶分子中可以作为广义酸、碱的基团 • 广义酸基团 广义碱基团(质子供体) (质子受体) His 是酶的酸碱催化作用中最活泼的一个催化功能团。

  38. (5)微环境效应 某些酶的活性中心相对的说是非极性的,因此,酶的催化基团被低介电环境所包围,在某些情况下,还可能排除高极性的水分子,这样,底物分子的敏感键和酶的催化基团之间就会有很大的反应力,从而有助于加速酶的反应。 不同的酶,起主要影响的因素可能不同,可以受一种或几种因素的影响。

  39. 天 天 天 赖 异 甘 组 S 丝 S S S S 异 丝 天 天 缬 缬 缬 缬 天 天 赖 S 甘 组 S S • 5.2.3酶原的激活(zymogen activation) • 使酶原转变为有活性酶的过程称为酶原激活。 • 如:胰蛋白酶的激活 肠激酶 胰蛋白酶原 活性中心 胰蛋白酶

  40. 酶原的生理意义 (1)保护细胞本身不受酶的水解破环; (2)保证酶在其特定的部位与环境发挥其催化作用 (3)酶原还可以视为酶的贮存形式

  41. 5.3 酶促反应的动力学 • 5.3.1 底物浓度对酶反应速度的影响

  42. 1.米氏方程 • 1913年,Michaelis和Menten根据酶-底物中间产物学说,提出酶促反应的基本原理,推导出米氏方程。

  43. 米氏常数

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