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Proteínas . Profª Glaucia. Introdução:. As proteínas são compostos orgânicos formados por um conjunto de aminoácidos, ou ainda, proteínas são polímeros de aminoácidos. Depois da água, são as substâncias mais abundantes no meio celular e constituem cerca de 10 a 20% de sua massa total.
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Proteínas Profª Glaucia
Introdução: • As proteínas são compostos orgânicos formados por um conjunto de aminoácidos, ou ainda, proteínas são polímeros de aminoácidos. • Depois da água, são as substâncias mais abundantes no meio celular e constituem cerca de 10 a 20% de sua massa total. • Proteínas são compostos orgânicos formados pela associação de α-aminoácidos. São polímeros constituídos por monômeros denominados aminoácidos.
Proteínas podem ser: • Simples – Quando formadas apenas por aminoácidos; • Compostas ou conjugadas – Quando além dos aminoácidos, apresentam um radical prostético ( não protéico). Ex: Lipoproteínas.
Polímeros: • São macromoléculas (moléculas grandes) formadas pela união de várias outras menores, iguais ou semelhantes entre si, denominadas monômeros.
Aminoácidos: • Um aminoácido é uma molécula orgânica formada por átomos de carbono, hidrogênio, oxigênio, e nitrogênio unidos entre sí de maneira característica. • Alguns aminoácidos também podem conter enxofre. Os aminoácidos são divididos em quatro partes: o grupo amina (NH2), grupo carboxílico (COOH), hidrogênio, carbono alfa (todas partes se ligam a ele), e um radical característico de cada aminoácido.
Estrutura das proteínas-Estrutura primária: • Dada pela seqüência de aminoácidos e ligações peptídicas da molécula. • É o nível estrutural mais simples e mais importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial da molécula. • A estrutura primária da proteína resulta em uma longa cadeia de aminoácidos semelhante a um "colar de contas", com uma extremidade "amino terminal" e uma extremidade "carboxi terminal". • A estrutura primária de uma proteína é destruída por hidrólise química ou enzimática das ligações peptídicas, com liberação de peptídeos menores e aminoácidos livres. • Sua estrutura é somente a seqüência dos aminoácidos, sem se preocupar com a orientação espacial da molécula.
Estrutura secundária: • É dada pelo arranjo espacial de aminoácidos próximos entre si na seqüência primária da proteína. • Ocorre graças à possibilidade de rotação das ligações entre os carbonos a dos aminoácidos e seus grupamentos amina e carboxila. • Estabelecem pontes de hidrogênio entre os radicais, de modo que a proteína adquire forma de α – hélice.
Estrutura terciária • Corresponde à distribuição espacial e tridimensional de todos os átomos da proteína
Estrutura Quaternária • É a associação de várias cadeias polipeptídicas. Ex: Hemoglobina, que consiste na união de 4 cadeias polipeptídicas.
Funções: • Estrutural - participam da estrutura dos tecidos. Ex: Colágeno, Queratina, Albumina, Actina e Miosina • Enzimática - toda enzima é uma proteína. As enzimas são fundamentais como moléculas reguladoras das reações biológicas. Exemplo, as lipases - enzimas que transformam os lipídios em sua unidades constituintes, como os ácidos graxos e glicerol. • Hormonal – Ex: Hormônios como substância elaboradas pelas glândulas endócrinas e que, uma vez lançadas no sangue, vão estimular ou inibir a atividade de certos órgãos. Ex: insulina, hormônio produzido no pâncreas e que se relaciona com e manutenção da glicemia (taxa de glicose no sangue). • Defesa – Ex: Anticorpos - A reação antígeno-anticorpo • Coagulação sangüínea - Fibrinogênio, globulina anti-hemofílica, etc... • Transporte - Hemoglobina, proteína responsável pelo transporte de oxigênio no sangue. • Nutritiva • Energética
Ligações Peptídicas • São ligações químicas que se estabelecem entre um grupo carboxila de um aminoácido e um grupo amina de outro aminoácido subseqüente, com síntese resultante em uma molécula de água, ou seja, formadas a partir da desidratação ou também quebradas por hidrólise.
Enzimas: os catalisadores • Atuam como biocatalizador de diversas reações químicas no organismo. • Catalisadores: são substâncias, que quando presentes, facilitam a ocorrência de uma reação química. • Substratos: são os compostos sobre os quais as enzimas atuam. • As enzimas aceleram as reações biológicas. • Cada reação química necessita de uma certa energia de ativação para ocorrer. As enzimas atuam sobre um substrato específico.
Características da reação enzimática: • É específica – cada enzima age sobre um substrato específico. Funciona como chave e fechadura. O local da enzima, onde o substrato se encaixa, denomina-se centro ativo. • - É reversível – uma mesma enzima que transforma um substrato no produto, também transforma o produto e o substrato. • - A enzima não se gasta – uma mesma enzima pode catalisar uma mesma reação química n vezes, pois que ela não faz parte do produto.
Fatores que interferem na ação enzimática • Temperatura: cada enzima atua melhor em uma dada temperatura que chamamos de ótima. À medida que a temperatura aumenta, a atividade enzimática cresce e quando ela se eleva acima de 45o C produz-se a desnaturação enzimática. A atividade catalítica da proteína enzimática diminui e a velocidade da reação decresce. Em temperaturas elevadas, provoca a deformação de suas moléculas e impede o encaixe no substrato e as reações não podem mais ser catalisadas. • pH – as modificações no pH do meio modificarão suas propriedades catalíticas. O valor do pH pode variar de enzima para enzima. O pH máximo da pepsina é 2,5; o da tripsina é 9; outras funcionam com 7. • Concentração de substrato – quanto maior a concentração do substrato, maior será a velocidade da reação enzimática para uma mesma concentração. Ponto de saturação: é quando cada enzima já está ocupada por um substrato. • Ativadores e Inibidores enzimáticos – existem substâncias cuja presença ativa ou inibe a enzima.
Aminoácidos • aminoácido essencial é aquele que o organismo considerado (normalmente, o humano) não é capaz de sintetizar mas é requerido para o seu funcionamento. O organismo humano é incapaz de sintetizar cerca de metade dos vinte aminoácidos comuns. Tem então de os obter através da dieta, pela ingestão de alimentos ricos em proteínas • Os aminoácidos não essenciais são também necessários para o funcionamento do organismo, mas podem ser sintetizados in vivo a partir de determinados metabolitos.
Não essenciais • alanina • asparagina • ácido aspártico • cisteína* • ácido glutâmico • glutamina • glicina • prolina • serina • tirosina# • Essenciais • arginina+ • histidina • isoleucina • leucina • lisina • metionina • fenilalanina • treonina • triptofano valina *cisteína produzida só a partir do aminoácido essencial metionina; #tirosina produzida só a partir do aminoácido essencial fenilalanina; +arginina só necessária nas fases de crescimento
São necessários para formar a proteína vários aminoácidos então ligados, que variando em ordem, tipo e quantidade, Já vão formando a proteína de verdade. A ligação peptídica aparece, ligando dois aminoácidos através a amina de um, carboxila do outro, na ligação perda de água acontece. Toda enzima... Pra proteína a estrutura é importante e alterações podem romper as ligações e talvez ela não atue como antes, temperatura e pH desnaturantes. Tem a primária, secundária e terciária ou linear, helicoidal e globular. Várias cadeias numa forma agrupada de quaternária a estrutura é chamada. E a enzima que também é proteína aumenta a velocidade das reações, seu centro ativo se ligando ao substrato, abaixa a energia de ativação. Sistema chave-fechadura se combina e o substrato é encaixado numa enzima. E como exemplo, degradando proteína, a protease que também é uma enzima. Toda enzima... Olha aí, você viu que temos vários tipos de proteínas com várias funções. Fique ligado! As Proteínas Ó gente no balanço das proteínas. Vamos cantar um pouquinho sobre esse composto que abunda demais! Composto orgânico que é muito abundante, abunda sempre, abunda muito, abunda à toa. Com tanto abunda a gente acaba delirando, Acreditando a proteína é uma boa. Várias funções têm esses polipeptídios de dois processos eles aparecerão no núcleo começando com a transcrição no citoplasma acontece a tradução. Tem proteínas na formação de tecidos, nas cartilagens e também outras funções, colágeno e queratina são estruturais, como hormonal a insulina é demais. E na defesa aparecem anticorpos, respiração envolve a hemoglobina, Também nós vamos encontrar a proteína nas reações, catalisando como enzima. Toda enzima será sempre proteína, nem toda proteína é sempre uma enzima. (Bis) Aminoácido é a sua menor parte e no carbono central estarão ligados um radical que varia de 1 a 20, carboxila, hidrogênio e amina. O aminoácido feito pelo organismo é conhecido como sendo natural, se o aminoácido tiver que ser ingerido, o aminoácido é chamado essencial.
