เสนอ

1. เรื่อง เสนอ

2. สารชีวโมเลกุล

3. โปรตีน

5. โปรตีน คือ สารชีวโมเลกุลประเภทสารอินทรีย์ที่ประกอบด้วยธาตุ C, H, O, N เป็นองค์ประกอบสำคัญนอกจากนั้นยังมีธาตุอื่น ๆ เช่น S, P, Fe, Zn ทั้งนี้ขึ้นอยู่กับชนิดของโปรตีน โปรตีน เป็นสารพวกพอลิเมอร์ ประกอบด้วยกรดอะมิโนจำนวนมากมาย

6. สมบัติของโปรตีน1. การละลายน้ำ ไม่ละลายน้ำ บางชนิดละลายน้ำได้เล็กน้อย 2. ขนาดโมเลกุล และมวลโมเลกุล ขนาดใหญ่มีมวลโมเลกุลมาก 3. สถานะ ของแข็ง 4. การเผาไหม้ เผาไหม้มีกลิ่นไหม้ 5. ไฮโดรลิซิส

7. 6. การทำลายธรรมชาติ โปรตีนบางชนิดเมื่อได้รับความร้อน หรือเปลี่ยนค่า pH หรือเติมตัวทำลายอินทรีย์บางชนิด จะทำให้เปลี่ยนโครงสร้างจับเป็นก้อนตกตะกอน 7. การทดสอบโปรตีน สารละลายไบยูเรต เป็นสารละลายผสมระหว่าง CuSO4 กับ NaOH เป็นสีฟ้า

8. กรดอะมิโน กรดอะมิโน คือ กรดอินทรีย์ชนิดหนึ่งที่มีหมู่คาร์บอกซิล และหมู่อะมิโนเป็นหมู่ฟังก์ชัน กรดอะมิโนที่พบเป็นองค์ประกอบของโปรตีนมี 20 ชนิด และกรดอะมิโนจำเป็นมี 8 ชนิด คือ เมไทโอนีน ทรีโอนีน ไลซีน เวลีน ลิวซีน ไอโซลิวซีน เฟนิลอะลานิน และทริปโตเฟน มีความสำคัญสำหรับมนุษย์

19. สมบัติของกรดอะมิโน1. สถานะ ของแข็ง ไม่มีสี 2. การละลายน้ำ ละลายน้ำ เกิดพันธะไฮโดรเจนและแรงแวนเดอร์วาลส์ 3. จุดหลอมเหลว สูง อยู่ระหว่าง 150 - 300 C เพราะเกิดพันธะไฮโดรเจน 4. ความเป็นกรด-เบส กรด-เบส Amphoteric substance

20. พันธะเพปไทด์คือ พันธะโคเวเลนต์ที่เกิดขึ้นระหว่าง C อะตอมในหมู่คาร์บอกซิล ของกรดอะมิโนโมเลกุลหนึ่งยึดกับ N อะตอม ในหมู่อะมิโน (-NH2) ของกรด • อะมิโนอีกโมเลกุลหนึ่ง การเกิดพันธะเพพไทด์

23. สารที่ประกอบด้วยกรดอะมิโน 2 โมเลกุล เรียกว่า • ไดเพปไทด์สารที่ประกอบด้วยกรดอะมิโน 3 โมเลกุล เรียกว่า • ไตรเพปไทด์ สารที่ประกอบด้วยกรดอะมิโนตั้งแต่ 100 โมเลกุลขึ้นไป เรียกพอลิเพปไทด์นี้ว่า โปรตีนอนึ่งสารสังเคราะห์บางชนิดก็เกิดพันธะเพปไทด์เหมือนกัน เช่น ไนลอน

24. ถูกแบ่งออกเป็น Primary structure Secondary structure Tertiary structure Quaternary structure สำหรับโปรตีนที่ประกอบด้วย polypeptide มากกว่า 1 สาย โครงสร้างของโปรตีน

26. The primary structure • Primary structure คือ ลำดับของ amino acid ที่ประกอบขึ้นเป็นโปรตีนถูกกำหนดโดยข้อมูลทางพันธุกรรม (DNA)  โครงสร้างระดับพื้นฐานของโปรตีนแต่ละชนิดมีความจำเพาะไม่เหมือนกับโปรตีนชนิดอื่นๆ การดูลักษณะโครงสร้างระดับนี้ของโปรตีนมีความสำคัญอย่างยิ่ง เพราะมันเป็นตัวกำหนดว่าโครงสร้างในระดับสูงขึ้นไปควรจะเป็นอย่างไร แต่ความรู้เกี่ยวกับโครงสร้างระดับนี้ก็ยังไม่เพียงพอที่จะอธิบายการทำงานของโปรตีนได้

27. การเปลี่ยนแปลงลำดับ amino acid ในโปรตีนอาจมีผลให้รูปร่างของโปรตีนเปลี่ยนไป และอาจมีผลต่อการทำงานของโปรตีนชนิดนั้นๆ ตัวอย่างเช่น โรค sickle-cell anemia สร้าง heam น้อยลง ทำให้เลือดจาง

28. The secondary structure • Secondary structure เป็นโครงสร้างที่เกิดขึ้นจาก H-bond ระหว่างหมู่ carboxylและหมู่ amino ที่พบบ่อยในธรรมชาติได้แก่Helix และ  Pleated sheet

29. โปรตีนบางตัวมีปริมาณเกลียวแอลฟามาก แต่บางชนิดมีน้อยหรือไม่มีเลย ส่วนใหญ่โปรตีนที่ทำหน้าที่เกี่ยวกับโครงสร้าง เช่น โปรตีนเส้นใยมักจะมี ปริมาณเกลียวแอลฟามาก (เช่น คอลลาเจน) ส่วนโปรตีนทั่วไปที่ไม่เป็นเส้นใย เกลียวของโปรตีนอาจเป็นเกลียวเวียนขวาในลักษณะอื่นหรืออาจเป็นเกลียวแอลฟาที่บิดเบี้ยวไปบ้าง

33. ตัวอย่างเช่น เส้นใยแมงมุม มีโครงสร้างแบบ Pleated sheet ทำให้เส้นใยแมงมุมมีความแข็งแรงมาก

34. Tertiary structure • Tertiary structure เป็นรูปร่างของ polypeptide สายหนึ่งตลอดสาย ซึ่งการม้วนทบไปมาขึ้นอยู่กับแรงยึดเหนี่ยวระหว่าง R group ด้วยกันเอง หรือ R group กับโครงสร้างหลัก • แรงยึดเหนี่ยว • H-bond • ionic bond • Hydrophobic interaction • Van der Waals interaction • นอกจากนี้บางตอนยึดติดกันด้วย covalent bond ที่แข็งแรง เรียกว่า disulfide bridges ระหว่างหมู่ sulhydryl (-SH) ของกรดอะมิโน cysteine ที่อยู่ใกล้กัน

37. The Quaternary structure ตัวอย่างเช่น : Collagenเป็น fibrous protein ประกอบด้วย polypeptide 3 สายพันกันอยู่ ซึ่งทำให้โปรตีนชนิดนี้มีความแข็งแรงและพบใน connective tissue เป็นโครงสร้างของโปรตีนที่ประกอบด้วย polypeptide มากกว่า 1 สายเท่านั้น เกิดจาก tertiary structure ของ polypeptide แต่ละสายมารวมกัน Polypeptide chain

39. Hemoglobinประกอบด้วย polypeptide 4 สายรวมกันกลายเป็นโปรตีนที่มีรูปร่างเป็นก้อน

40. รูปร่างของโปรตีนบางชนิดสามารถเปลี่ยนแปลงได้ ถ้าสภาพแวดล้อมของโปรตีนเปลี่ยนไป เช่นpHอุณหภูมิ ตัวทำลาย เป็นต้น เนื่องจากแรงยึดเหนี่ยวต่างๆระหว่างamino acidในสาย polypeptide ถูกทำลาย การเปลี่ยนแปลงนี้เรียกว่าDenaturation • โปรตีนบางชนิดเมื่อเกิดdenaturationแล้ว ยังสามารถกลับคืนสู่สภาพเดิมได้ เรียกว่าRenaturation

41. ชนิดของโปรตีน แบ่งเป็น 2 แบบใหญ่โดยใช้โครงรูปคือ 1.โปรตีนเส้นใย ประกอบด้วยโซ่พอลิเพปไทด์เป็นสันยาวขนานกับแกนในลักษณะเป็นเส้นใยหรือแผ่น มีความแข็ง ,เหนียว และอาจยืดหยุ่นได้บ้าง ไม่ลายน้ำ 2.โปรตีนกลอบูลาร์ ประกอบด้วยโซ่พอลิเพปไทด์มาขดแน่นในลักษณะกลม

42. หน้าที่ของโปรตีน • ทำหน้าที่เร่งปฏิกิริยาทางชีวเคมีที่เกิคขึ้นภายในเซลล์ของสิ่งมีชีวิต โมเลกุลที่ทำหน้าที่นี้คือ เอนไซม์ เช่น โบรมิเลนในสับปะรด ปาเปนในยางมะละกอ • ทำหน้าที่ในการขนส่งต่างๆ ให้กับเซลล์ ดังเช่น ฮีโมโกลบิน และไมโอโกลบิน ซึ่งเป็นโปรตีนที่ใช้ในการรับส่งออกซิเจนจากปอดไปเลี้ยงเซลล์ต่าง ๆ ทั่วร่างกาย • ทำหน้าที่เป็นส่วนที่ก่อให้เกิดการเคลื่อนไหวของอวัยวะต่างๆ เช่น แอกติน • ไมโอซิน ซึ่งเป็นโปรตีนของกล้ามเนื้อที่สามารถหดตัวได้ การหดและยืดตัวของโปรตีนนี้ทำให้เกิดการเคลื่อนไหวได้(เนื้อเยื่อเป็นลายๆ ในไฟบริลมีโปรตีน 2 ชนิดคือ แอคติน และไมโอซิน ซึ่งจำเป็นในการทำให้กล้ามเนื้อเคลื่อนไหวได้ )

43. ฮีโมโกลบิน ฮีโมโกลบินคืออะไร  ฮีโมโกลบิน เป็นส่วนประกอบของเม็ดเลือดแดง เป็นการรวมตัวกันของธาตุเหล็กและโปรตีน   ฮีโมโกลบินจะมีหลายล้านตัว ทำหน้าที่ในการจับออกซิเจนส่วนต่างๆในร่างกาย  ปกติร่างกายจะมียีนในการสร้างฮีโมโกลบินอยู่ ถ้ายีนตัวนี้มีความผิดปกติจะทำให้สร้างฮีโมโกลบินไม่ได้เลย  ถ้าเม็ดเลือดแดงมีความผิดปกติ และมีปริมาณลดลง เมื่อเม็ดเลือดแดงมีจำนวนลดน้อยลงจะทำให้เป็นโรคโลหิตจาง  ธาลัสซิเมีย เป็นโรคที่ถ่ายทอดทางพันธุกรรมที่ส่งต่อให้ลูกหลาน

44. 4.ทำหน้าที่เป็นโครงสร้างของร่างกาย เช่น โปรตีนในผิวหนัง เป็นต้น5. ทำหน้าที่เป็นภูมิค้มกันของสัตว์ชั้นสูง6. ทำหน้าที่รับส่งสัญญาณและถ่ายทอดกระแสประสาทโปรตีนยังมีหน้าที่อีกเป็น จำนวนมาก การทำงานของสารชีวโมเลกุลแต่ละชนิดจะพบว่าชีวโมเลกุลชนิด ต่างๆทำงานครบถ้วนตามหน้าที่อย่างจำเพาะที่มีอยู่ เนื่องมาจากลักษณะ โครงสร้างและโครงรูปของชีวโมเลกุล 7. โปรตีนพิษ พิษงูแมวเซา พบว่าในพิษงูมีการแสดงออกของยีนที่เกี่ยวข้องกับกระบวนการ haematostasis เป็นจำนวนมาก ซึ่งสัมพันธ์กับความเป็นพิษของงูแมวเซาที่มีผลโดยตรงต่อระบบเลือดของเหยื่อที่ถูกกัด เซรุ่ม

45. อิมมูโนโกลบูลิน • อิมมูโนโกลบูลินที่ทำหน้าที่เป็นสารภูมิต้านทาน (แอนติบอดี) • ของร่างกายนี้ถูกสร้างมาจากเม็ดเลือดขาวชนิดที่เรียกว่า “บี-ลิม • โฟซัยท์” (ถ้ายังจำได้เมื่อหลายตอนที่แล้วเราเคยพูดกันถึงว่าเม็ด • เลือดขาวมีหลายชนิดและทำหน้าที่ต่างๆ กันไป) กระบวนการ • ในการสร้างอิมมูโนโกลบูลินขึ้นมานี้ก็มีความพิเศษ เพราะ บี-ลิม • โฟซัยท์ แต่ละตัวจะสร้างอิมมูโนโกลบูลินที่มีรูปแบบเฉพาะของ • ตัวเอง

46. ไมโอโกลบิน (myoglobin) และฮีโมโกลบิน (hemoglobin) เป็นโปรตีนที่ได้มีการศึกษาโครงสร้างอย่างละเอียดเป็นอันดับแรกๆ ไมโอโกลบิน เป็นโมเลกุลที่มีลักษณะกลมภายในตันประกอบไปด้วยกรดอะมิโน 153 ตัว สายพอลิเพปไทด์ของมันมีการขดตัวโดยมีทั้งส่วนที่เป็นแท่งและส่วนที่ขดงอ ส่วนที่เป็นแท่งมีลักษณะเป็นเกลียว ซึ่งบางเกลียวก็เป็นเกลียวสั้น บางเกลียวก็ยาว เนื้อที่ภายในก้อนกลมเพียงพอให้โมเลกุลของน้ำอยู่ได้เพียงสี่โมเลกุล แขนงข้างของกรดอะมิโน ที่มีความเป็นขั้วจะอยู่ตามผิวภายนอก ส่วนแขนงข้างของกรดอะมิโนที่โมเลกุลแสดงความไม่มีขั้วจะฝังตัวเองอยู่ภายในโปรตีน กรดอะมิโนโพรลีนจะอยู่ตามส่วนที่ขดงอของโมเลกุล การศึกษาโครงสร้างของ ฮีโมโกลบินพบว่าเป็นโปรตีนที่ประกอบด้วยสายพอลิเพปไทด์หลายสาย แต่ละสายมีการขดตัวเป็นก้อนกลมและเกาะกันเป็นโมเลกุลเดียวที่สามารถทำงาน ได้อย่างมีประสิทธิภาพ ลักษณะการขดตัวของฮีโมโกลบินมีความคล้ายคลึงกับ ไมโอโกลบินมาก คือมีปริมาณของเกลียว หรือลักษณะการขดงอใกล้เคียงกัน จึงอาจกล่าวได้ว่าโครงสร้างที่คล้ายคลึงกันทำหน้าที่ได้เหมือนกัน

47. เอนไซม์

48. เอนไซม์

49. เอนไซม์ Enzyme เอนไซม์ Enzyme คือ สารโปรตีน ที่เป็นตัวเร่งของการทำงาน ในระบบต่างๆ ในสิ่งมีชีวิตทำให้เซลล์เป็นล้านๆเซลล์,เนื้อเยื้อ,ของเหลว และอวัยวะต่างๆทำงานได้อย่างปกติหากร่างกายของเราขาดเอนไซม์หรือ ปริมาณเอนไซม์ ปริมาณลดลง จะทำให้การทำงานของระบบต่างๆ เช่น การย่อยอาหาร การขับถ่าย การซ่อมแซมส่วนที่สึกหรอ การขจัดสารพิษ ของร่างกายและระบบคุ้มกันระบบเลือดในร่างกายไม่เป็นปกติ

50. 2. เอนไซม์ย่อยอาหาร (Digestive Enzyme) เป็นเอนไซม์ที่ผลิตโดยส่วนใหญ่ร่างกาย ผลิตจากตับอ่อน เพื่อใช้ย่อยและดูดซึมอาหารที่กินเข้าไป ทำให้ร่างกาย ได้รับสารอาหาร ที่มีคุณค่า 3.เอนไซม์ในการเผาผลาญพลังงาน (Metabolic Enzyme) เมตาบอลิกเอนไซม์ เป็นเอนไซม์ที่ผลิตในเซลล์และเนื้อเยื่อต่างๆในร่างกาย ทำหน้าที่เร่งปฏิกิริยาเคมีเพื่อการเผาผลาญสารอาหารและสร้างพลังงาน สร้างภูมิต้านทาน สร้างความเจริญเติบโต ตลอดจนซ่อมแซมส่วนที่สึกหรอ ของอวัยวะต่างๆ