Biofizyka
Sponsored Links
This presentation is the property of its rightful owner.
1 / 49

Biofizyka PowerPoint PPT Presentation


  • 263 Views
  • Uploaded on
  • Presentation posted in: General

Biofizyka. Ćwiczenia 1. E. Banachowicz Zakład Biofizyki Molekularnej IF UAM. http://www.amu.edu.pl/~ewas. Budowa aminokwasów i białek. Ogólna budowa aminokwasów. w neutralnym pH. grupa aminowa - NH 2. grupa karboksylowa - COOH. Ogólna budowa aminokwasów - glicyna. Gly, G.

Download Presentation

Biofizyka

An Image/Link below is provided (as is) to download presentation

Download Policy: Content on the Website is provided to you AS IS for your information and personal use and may not be sold / licensed / shared on other websites without getting consent from its author.While downloading, if for some reason you are not able to download a presentation, the publisher may have deleted the file from their server.


- - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - E N D - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - -

Presentation Transcript


Biofizyka

Ćwiczenia 1.

E. Banachowicz

Zakład Biofizyki Molekularnej

IF UAM

http://www.amu.edu.pl/~ewas


Budowa aminokwasów i białek


Ogólna budowa aminokwasów

  • w neutralnym pH

grupa aminowa - NH2

grupa karboksylowa - COOH


Ogólna budowa aminokwasów- glicyna

Gly, G


Ogólna budowa aminokwasów- alanina

Ala, A

  • alfa- amiokwasy

  • L - aminokwasy


L-aminokwasy - centrum asymetrii


Reguła CORN


20 aminokwasów białkowychkod 1- i 3- literowy

alanina A, Ala

argininaR, Arg

asparaginaN, Asn

kw.asparaginowy D, Asp

cysteinaC, Cys

glutaminaQ, Gln

kw.glutaminowy E, Glu

glicynaG, Gly

histydynaH, His

izoleucynaI, Ile

leucynaL, Leu

lizyna K, Lys

metioninaM, Met

fenyloalaninaF, Phe

prolinaP, Pro

serynaS, Ser

treononaT, Thr

tryptofan W, Trp

tyrozynaY, Tyr

walinaV, Val


aminokwasy hydrofobowe/niepolarne

A VL I P Y FWMC

Ala

Val

Leu

Ile

Pro

alifatyczne

aromatyczne

zawierające

siarkę

Tyr

Phe

Trp

Cys

Met


aminokwasy hydrofilowe/polarne

N Q S T K R H D E

N, Asn

Q, Gln

S, Ser

T, Thr

K, Lys

naładowane (+)

D, Asp

E, Glu

R, Arg

H, His

naładowane (-)


Diagram Venn’a

Specyficzne własności reszt aminokwasowych decydują o strukturze i aktywności biologicznej białek.


cechy/kryteria:

  • hydrofobowe/hydrofilowe

  • alifatyczne

  • aromatyczne, oddziaływujące warstwowo

  • polarne-neutralne

  • polarne naładowane dodatnio/ujemnie

  • kwasowe, zasadowe

  • C-β rozgałęzione

  • małe/duże

  • zawierające siarkę

  • tworzące wiązania wodorowe

  • wzmacniacze/łamacze struktur


Ala

Gly

Thr

Ile

Val

Ser

Leu

Łańcuch polipeptydowy- struktura pierwszorzędowa

  • struktura I-rzędowa: kolejność, sekwencja aminokwasów w łańcuchu(skład i kolejność kolejność decydują strukturze i funkcji)

NH2 - AlaValGlySerThrLeuIle - COOH

NH2 - AVGSTLI - COOH


Wiązanie peptydowe


Kierunkowość łańcucha, nazewnictwo

a) 4-Alanina lub tetra-Alanina, b) tetrapeptyd o sekwencji R1R2R3R4

Łańcuch aminokwasów: 2-10 – oligopeptyd,

10-100 – polipeptyd,

powyżej 100 reszt aminokwasowych – białko.


Wiązanie peptydowekąt torsyjny ω i konformacja Trans


0o

180o

90o


Sekwencja białka determinuje jego strukturę przestrzenną

mRNA (1)

PrekursormRNA

mRNA (2)

Sekwencja aminokwasowa (1)

Sekwencja aminokwasowa (2)


ψ

ω

φ

Struktura drugorzędowa

Przestrzenne ułożenie łańcucha opisane za pomocą

kątów torsyjnych φ i ψ.


Elementy struktury II-rzędowej

  • helisy:

    • prawoskrętna α helisa

    • 310 helisa

    • π helisa


α - helisa


α - helisa

310 - helisa

π - helisa

22-reszty aminokwasowe


Elementy struktury II-rzędowej

  • beta-harmonijki, (β-kartki, struktury pofałdowanej kartki):

    • równoległe

    • antyrównoległe

    • mieszane


β-harmonijki


Wykres Ramachandrana

(Biochemistry, Jeremy Berg, John Tymoczko, Lubert Stryer. 5th ed,PWN 2005).


Wykres Ramachandrana

(Biochemistry,

J.Berg, J.Tymoczko, L.Stryer.,PWN 2005).


Wykres Ramachandranadla białka


Wzmacniacze

Łamacze

 - helisa

M L E C A

P G Y T S

 - harmonijka równoległa

V IF M L Y

P G D E A N S K

 - harmonijka antyrównoległa

Q T R H W C

kłębek, zwrot

G P D N S Y, naładowane

Łamacze i wzmacniacze


C

δ-

O

δ+

H

N

Wiązanie wodorowe

  • oddz. elektrostatyczne między dwoma względnie elektroujemnymi atomami

  • energia: 4 - 13 kJ/mol (energia wiązań kowalencyjnych: 418 kJ/mol)

akceptor

δ-δ+ δ-

N — H · · · · · ·N

N — H · · · · · ·O

O — H · · · · · ·N

O — H · · · · · ·O

donor


Wiązania wodorowe dla - harmonijki

struktura równoległa

struktura anty-równoległa


i+4

i

Wiązania wodorowe dlaα - helisy


Wiązania wodorowe dlazwrotu (skrętu)


Wiązanie wodorowe

białko

ligand


Wiązanie wodorowe


Rodzaje oddziaływań stabilizujących strukturę

  • oddziaływania wodorowe 

  • oddziaływania hydrofobowe

  • oddziaływania van der Waalsa

  • mostki dwu-siarczkowe

  • mostki solne


Oddziaływania hydrofobowe

I. Energia otoczenia i układu jest stała

układ

  • Zasady termodynamiki:

II. W procesach spontanicznych

entropia rośnie (ΔS>0)

ciepło

otoczenie

S - entropia - miara przypadkowości i nieuporządkowania

H - entalpia - zawartość ciepła w układzie(zwiększenie = wzrost entropii)

ΔSotoczenia = -ΔHukładu/T

G - energia swobodna (Gibbsa)

ΔG = ΔHukładu-TΔSukładu < 0

Reakcja zajdzie spontanicznie jeśliΔG < 0


Oddziaływania hydrofobowe-spontaniczne zwijanie białek

układ nieuporządkowany

- duża entropia (S)


Oddziaływania hydrofobowe-spontaniczne zwijanie białek

układ nieuporządkowany:

- grupy hydrofobowe porządkują

cząsteczki wody - spadek entropii

grupy hydrofilowe

grupy hydrofobowe


Oddziaływania hydrofobowe-spontaniczne zwijanie białek

układ uporządkowany (niższa entropia?):

- grupy hydrofobowe połączone

- uwolnione cząsteczki wody są nieuporządkowane - wzrost entropii

grupy hydrofilowe

grupy hydrofobowe


Oddziaływania hydrofobowe-spontaniczne zwijanie białek

układ uporządkowany (niższa entropia?):

- grupy hydrofobowe połączone

- uwolnione cząsteczki wody są nieuporządkowane - wzrost entropii

ΔSwody = -ΔHbiałka/T

wzrost entropii wody

kompensuje jej spadek związany

ze zwijaniem białek!

grupy hydrofilowe

ΔG = ΔHbiałka-TΔSbiałka < 0

grupy hydrofobowe


Rodzaje oddziaływań stabilizujących strukturę

  • oddziaływania wodorowe 

  • oddziaływania hydrofobowe 

  • oddziaływania van der Waalsa

  • mostki dwu-siarczkowe

  • mostki solne


δ-

δ+

N+

O

C

δ-

δ+

δ+

O

C

OH

C

δ+

δ-

δ+

δ-

CH3

H3C

Oddziaływania van der Waalsa

  • ładunek - dipol

  • dipol - dipol

  • dyspersja (indukowane dipole)


Mostek dwu-siarczkowy

--CH2-S-S-CH2--

sekwencja insuliny wołowej


Struktura trzeciorzędowa

  • przestrzenne ułożenie elementów struktury II-rzędowej pojedynczego łańcucha


Struktura czwartorzędowa

Przestrzenne ułożenie dwóch lub więcej łańcuchów polipeptydowych tworzących natywną cząsteczkę białka

białko Cro z bacteriofaga l, jest dimerem złożonym

z identycznych podjednostek


Struktura VI-rzędowa

tetramer a2b2hemoglobiny

(1G0B.pdb)

dimer abhemoglobiny


Struktura IV-rzędowa

Ferytyna - 24mer (1BG7.pdb)

Insulina (1APH.pdb)


Oddziaływanie białek z ligandami

Jądrowy receptor hormonu

Grupy prostetyczne to często kofaktory

Apoproteina - białko bez grupy prostetycznej


Ćwiczenia - RasMol

http://www.amu.edu.pl/~ewas/pracownia/c1_budowa.htm

http://www.amu.edu.pl/~ewas/pracownia/c1_budowa.htm


  • Login