Biofizyka
This presentation is the property of its rightful owner.
Sponsored Links
1 / 49

Biofizyka PowerPoint PPT Presentation


  • 221 Views
  • Uploaded on
  • Presentation posted in: General

Biofizyka. Ćwiczenia 1. E. Banachowicz Zakład Biofizyki Molekularnej IF UAM. http://www.amu.edu.pl/~ewas. Budowa aminokwasów i białek. Ogólna budowa aminokwasów. w neutralnym pH. grupa aminowa - NH 2. grupa karboksylowa - COOH. Ogólna budowa aminokwasów - glicyna. Gly, G.

Download Presentation

Biofizyka

An Image/Link below is provided (as is) to download presentation

Download Policy: Content on the Website is provided to you AS IS for your information and personal use and may not be sold / licensed / shared on other websites without getting consent from its author.While downloading, if for some reason you are not able to download a presentation, the publisher may have deleted the file from their server.


- - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - E N D - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - -

Presentation Transcript


Biofizyka

Biofizyka

Ćwiczenia 1.

E. Banachowicz

Zakład Biofizyki Molekularnej

IF UAM

http://www.amu.edu.pl/~ewas


Budowa aminokwas w i bia ek

Budowa aminokwasów i białek


Og lna budowa aminokwas w

Ogólna budowa aminokwasów

  • w neutralnym pH

grupa aminowa - NH2

grupa karboksylowa - COOH


Og lna budowa aminokwas w glicyna

Ogólna budowa aminokwasów- glicyna

Gly, G


Og lna budowa aminokwas w alanina

Ogólna budowa aminokwasów- alanina

Ala, A

  • alfa- amiokwasy

  • L - aminokwasy


L aminokwasy centrum asymetrii

L-aminokwasy - centrum asymetrii


Regu a corn

Reguła CORN


20 aminokwas w bia kowych kod 1 i 3 literowy

20 aminokwasów białkowychkod 1- i 3- literowy

alanina A, Ala

argininaR, Arg

asparaginaN, Asn

kw.asparaginowy D, Asp

cysteinaC, Cys

glutaminaQ, Gln

kw.glutaminowy E, Glu

glicynaG, Gly

histydynaH, His

izoleucynaI, Ile

leucynaL, Leu

lizyna K, Lys

metioninaM, Met

fenyloalaninaF, Phe

prolinaP, Pro

serynaS, Ser

treononaT, Thr

tryptofan W, Trp

tyrozynaY, Tyr

walinaV, Val


Aminokwasy hydrofobowe niepolarne

aminokwasy hydrofobowe/niepolarne

A VL I P Y FWMC

Ala

Val

Leu

Ile

Pro

alifatyczne

aromatyczne

zawierające

siarkę

Tyr

Phe

Trp

Cys

Met


Aminokwasy hydrofilowe polarne

aminokwasy hydrofilowe/polarne

N Q S T K R H D E

N, Asn

Q, Gln

S, Ser

T, Thr

K, Lys

naładowane (+)

D, Asp

E, Glu

R, Arg

H, His

naładowane (-)


Diagram venn a

Diagram Venn’a

Specyficzne własności reszt aminokwasowych decydują o strukturze i aktywności biologicznej białek.


Cechy kryteria

cechy/kryteria:

  • hydrofobowe/hydrofilowe

  • alifatyczne

  • aromatyczne, oddziaływujące warstwowo

  • polarne-neutralne

  • polarne naładowane dodatnio/ujemnie

  • kwasowe, zasadowe

  • C-β rozgałęzione

  • małe/duże

  • zawierające siarkę

  • tworzące wiązania wodorowe

  • wzmacniacze/łamacze struktur


A cuch polipeptydowy struktura pierwszorz dowa

Ala

Gly

Thr

Ile

Val

Ser

Leu

Łańcuch polipeptydowy- struktura pierwszorzędowa

  • struktura I-rzędowa: kolejność, sekwencja aminokwasów w łańcuchu(skład i kolejność kolejność decydują strukturze i funkcji)

NH2 - AlaValGlySerThrLeuIle - COOH

NH2 - AVGSTLI - COOH


Wi zanie peptydowe

Wiązanie peptydowe


Kierunkowo a cucha nazewnictwo

Kierunkowość łańcucha, nazewnictwo

a) 4-Alanina lub tetra-Alanina, b) tetrapeptyd o sekwencji R1R2R3R4

Łańcuch aminokwasów: 2-10 – oligopeptyd,

10-100 – polipeptyd,

powyżej 100 reszt aminokwasowych – białko.


Wi zanie peptydowe k t torsyjny i konformacja trans

Wiązanie peptydowekąt torsyjny ω i konformacja Trans


Biofizyka

0o

180o

90o


Biofizyka

Sekwencja białka determinuje jego strukturę przestrzenną

mRNA (1)

PrekursormRNA

mRNA (2)

Sekwencja aminokwasowa (1)

Sekwencja aminokwasowa (2)


Struktura drugorz dowa

ψ

ω

φ

Struktura drugorzędowa

Przestrzenne ułożenie łańcucha opisane za pomocą

kątów torsyjnych φ i ψ.


Elementy struktury ii rz dowej

Elementy struktury II-rzędowej

  • helisy:

    • prawoskrętna α helisa

    • 310 helisa

    • π helisa


Biofizyka

α - helisa


Biofizyka

α - helisa

310 - helisa

π - helisa

22-reszty aminokwasowe


Elementy struktury ii rz dowej1

Elementy struktury II-rzędowej

  • beta-harmonijki, (β-kartki, struktury pofałdowanej kartki):

    • równoległe

    • antyrównoległe

    • mieszane


Harmonijki

β-harmonijki


Wykres ramachandrana

Wykres Ramachandrana

(Biochemistry, Jeremy Berg, John Tymoczko, Lubert Stryer. 5th ed,PWN 2005).


Wykres ramachandrana1

Wykres Ramachandrana

(Biochemistry,

J.Berg, J.Tymoczko, L.Stryer.,PWN 2005).


Wykres ramachandrana dla bia ka

Wykres Ramachandranadla białka


Amacze i wzmacniacze

Wzmacniacze

Łamacze

 - helisa

M L E C A

P G Y T S

 - harmonijka równoległa

V IF M L Y

P G D E A N S K

 - harmonijka antyrównoległa

Q T R H W C

kłębek, zwrot

G P D N S Y, naładowane

Łamacze i wzmacniacze


Wi zanie wodorowe

C

δ-

O

δ+

H

N

Wiązanie wodorowe

  • oddz. elektrostatyczne między dwoma względnie elektroujemnymi atomami

  • energia: 4 - 13 kJ/mol (energia wiązań kowalencyjnych: 418 kJ/mol)

akceptor

δ-δ+ δ-

N — H · · · · · ·N

N — H · · · · · ·O

O — H · · · · · ·N

O — H · · · · · ·O

donor


Wi zania wodorowe dla harmonijk i

Wiązania wodorowe dla - harmonijki

struktura równoległa

struktura anty-równoległa


Wi zania wodorowe dla helisy

i+4

i

Wiązania wodorowe dlaα - helisy


Wi zania wodorowe dla zwrotu skr tu

Wiązania wodorowe dlazwrotu (skrętu)


Wi zanie wodorowe1

Wiązanie wodorowe

białko

ligand


Wi zanie wodorowe2

Wiązanie wodorowe


Rodzaje oddzia ywa stabilizuj cych struktur

Rodzaje oddziaływań stabilizujących strukturę

  • oddziaływania wodorowe 

  • oddziaływania hydrofobowe

  • oddziaływania van der Waalsa

  • mostki dwu-siarczkowe

  • mostki solne


Oddzia ywania hydrofobowe

Oddziaływania hydrofobowe

I. Energia otoczenia i układu jest stała

układ

  • Zasady termodynamiki:

II. W procesach spontanicznych

entropia rośnie (ΔS>0)

ciepło

otoczenie

S - entropia - miara przypadkowości i nieuporządkowania

H - entalpia - zawartość ciepła w układzie(zwiększenie = wzrost entropii)

ΔSotoczenia = -ΔHukładu/T

G - energia swobodna (Gibbsa)

ΔG = ΔHukładu-TΔSukładu < 0

Reakcja zajdzie spontanicznie jeśliΔG < 0


Oddzia ywania hydrofobowe spontaniczne zwijanie bia ek

Oddziaływania hydrofobowe-spontaniczne zwijanie białek

układ nieuporządkowany

- duża entropia (S)


Oddzia ywania hydrofobowe spontaniczne zwijanie bia ek1

Oddziaływania hydrofobowe-spontaniczne zwijanie białek

układ nieuporządkowany:

- grupy hydrofobowe porządkują

cząsteczki wody - spadek entropii

grupy hydrofilowe

grupy hydrofobowe


Oddzia ywania hydrofobowe spontaniczne zwijanie bia ek2

Oddziaływania hydrofobowe-spontaniczne zwijanie białek

układ uporządkowany (niższa entropia?):

- grupy hydrofobowe połączone

- uwolnione cząsteczki wody są nieuporządkowane - wzrost entropii

grupy hydrofilowe

grupy hydrofobowe


Oddzia ywania hydrofobowe spontaniczne zwijanie bia ek3

Oddziaływania hydrofobowe-spontaniczne zwijanie białek

układ uporządkowany (niższa entropia?):

- grupy hydrofobowe połączone

- uwolnione cząsteczki wody są nieuporządkowane - wzrost entropii

ΔSwody = -ΔHbiałka/T

wzrost entropii wody

kompensuje jej spadek związany

ze zwijaniem białek!

grupy hydrofilowe

ΔG = ΔHbiałka-TΔSbiałka < 0

grupy hydrofobowe


Rodzaje oddzia ywa stabilizuj cych struktur1

Rodzaje oddziaływań stabilizujących strukturę

  • oddziaływania wodorowe 

  • oddziaływania hydrofobowe 

  • oddziaływania van der Waalsa

  • mostki dwu-siarczkowe

  • mostki solne


Oddzia ywania van der waalsa

δ-

δ+

N+

O

C

δ-

δ+

δ+

O

C

OH

C

δ+

δ-

δ+

δ-

CH3

H3C

Oddziaływania van der Waalsa

  • ładunek - dipol

  • dipol - dipol

  • dyspersja (indukowane dipole)


Mostek dwu siarczkowy

Mostek dwu-siarczkowy

--CH2-S-S-CH2--

sekwencja insuliny wołowej


Struktura trzeciorz dowa

Struktura trzeciorzędowa

  • przestrzenne ułożenie elementów struktury II-rzędowej pojedynczego łańcucha


Struktura czwartorz dowa

Struktura czwartorzędowa

Przestrzenne ułożenie dwóch lub więcej łańcuchów polipeptydowych tworzących natywną cząsteczkę białka

białko Cro z bacteriofaga l, jest dimerem złożonym

z identycznych podjednostek


Biofizyka

Struktura VI-rzędowa

tetramer a2b2hemoglobiny

(1G0B.pdb)

dimer abhemoglobiny


Struktura iv rz dowa

Struktura IV-rzędowa

Ferytyna - 24mer (1BG7.pdb)

Insulina (1APH.pdb)


Oddzia ywanie bia ek z ligandami

Oddziaływanie białek z ligandami

Jądrowy receptor hormonu

Grupy prostetyczne to często kofaktory

Apoproteina - białko bez grupy prostetycznej


Wiczenia rasmol

Ćwiczenia - RasMol

http://www.amu.edu.pl/~ewas/pracownia/c1_budowa.htm

http://www.amu.edu.pl/~ewas/pracownia/c1_budowa.htm


  • Login