Prote nas
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PROTEÍNAS. Bromatologia Profa. Tatiana S. Fukuji. Introdução. Definição: São compostos orgânicos complexos, sintetizados pelos organismos vivos, por meio da condensação de moléculas de α-aminoacidos através de ligações peptídicas. Polímero biológico mais abundante;

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PROTEÍNAS

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Presentation Transcript


Prote nas

PROTEÍNAS

Bromatologia

Profa. Tatiana S. Fukuji


Introdu o

Introdução

  • Definição: São compostos orgânicos complexos, sintetizados pelos organismos vivos, por meio da condensação de moléculas de α-aminoacidos através de ligações peptídicas.

  • Polímero biológico mais abundante;

  • Mais da metade do peso seco das células.


Constitui o qu mica das prote nas

Constituição química das proteínas

Aminoácido

Ligação peptídica


Amino cidos

Aminoácidos


Classifica o dos amino cidos

Classificação dos aminoácidos

  • Aminoácidos essenciais

  • Aminoácidos não essenciais


Classifica o das prote nas

Classificação das Proteínas

  • Quanto ao número de aminoácidos:

  • dipeptídio – 2 aminoácidos

  • polipeptídio – até 50 unidades de aminoácidos

  • proteínas > 50 unidades (P.M. > ou = 5000)

  • Cada proteína tem um arranjo definido e característico das unidades básicas de aminoácidos


Prote nas

FORMA ESTRUTURAL DAS PROTEÍNAS

ESTRUTURA TERCIÁRIA

ESTRUTURA

SECUNDÁRIA

ESTRUTURA

PRIMÁRIA

ESTRUTURA QUATERNÁRIA


Prote nas

  • Estrutura primária: é formada pela seqüência de aminoácidos das cadeias polipeptídicas.

  • Essa seqüência de aminoácidos é que determinará a função de uma proteína.

  • A estrutura secundáriadescreve as formas regulares a partir de porções da cadeia principal da proteína.

  • Esta estrutura é mantida por pontes de hidrogênio formadas entre o grupamento amino (NH) de um aminoácido com o grupamento carboxílico (-C=O) do outro aminoácido.


Prote nas

  • A estrutura terciáriaé a disposição espacial (tridimensional) assumida pela estrutura secundária, resultante da cadeia peptídica como um todo.

  • Estrutura quaternária: Presente em proteínas que possuem multi-subunidades. O arranjo das subunidades constitui a estrutura quaternária – Ex.: Hemoglobina


Prote nas

FORMA ESTRUTURAL DAS PROTEÍNAS


Classifica o das prote nas em fun o da solubilidade

Classificação das proteínas em função da solubilidade

  • Albuminas – solúvel em água, em soluções fracamente ácida ou alcalinas e coagulam pela ação do calor. Ex: ovalbumina (clara de ovo), lactoalbumina (leite), legumitina(ervilhas).

  • Globulinas – insolúveis em água, mas solúveis em soluções de sais neutros. Ex: miosina (músculo), legumina (ervilhas), ovoglobulina.

  • Glutelinas – são encontradas somente em vegetais. Insolúveis em água e solventes neutros, mas solúveis em soluções diluídas de ácidos e bases. Ex: glutenina (trigo).


Classifica o das prote nas em fun o da solubilidade1

Classificação das proteínas em função da solubilidade

  • Prolaminas – encontradas somente em vegetais, insolúveis em água e etanol absoluto, mas solúvel em etanol a 50-80%. Ex: gliadina (trigo e centeio), zeína(milho), hordeína (cevada).

  • Protaminas – são solúveis em água e em amônia Ex: esperma de peixes (salmão, sardinha).

  • Escleproteínas – proteínas de estrutura fibrosa, insolúveis nos solventes anteriormente mencionados. Ex. colágeno e queratina.


Propriedades das prote nas

Propriedades das Proteínas

  • Compostos sem odor e sabor

  • Apresentam caráter Anfótero – os aminoácidos

    reagem tanto com ácidos minerais como com

    bases minerais.

  • Formam Zwitterion – é o ponto isoelétrico das

    proteínas, ou seja quando as cargas positivas e

    negativas se igualam.

  • Precipitam com íons – quando em solução,

    podem combinar com íons positivos e negativos

    (ácidos e bases), formando precipitados.


Solubilidade das prote nas

Solubilidade das proteínas

  • As proteínas interagem com a água através interações intermoleculares como pontes de hidrogênio e dipolo-dipolo.

  • A solubilidade das proteínas em meio aquoso é resultante de vários parâmetros:

  • Influência do pH:


Prote nas

  • Efeito da adição de sal: Os íons de sais neutros em concentrações da ordem de 0,5 a 1,0 mol/L, aumentam a solubilidade das proteínas. Os íons interagem com as proteínas e diminuem as interações eletrostáticas entre as cargas opostas de moléculas vizinhas, aumentando a solvatação.

  • Efeito de solventes: A solubilidade das proteínas diminui na presença de solventes orgânicos. Esta diminuição é explicada pela redução da constante dielétrica do meio e a redução da hidratação das moléculas protéicas.


Desnatura o das prote nas

Desnaturação das proteínas

  • A desnaturação de uma proteína é qualquer modificação na sua conformação (alteração das estruturas secundárias, terciária ou quaternária) sem o rompimento das ligações peptídicas envolvidas na estrutura primária.

  • Agentes físicos:

  • Calor (50 a 100ºC)

  • Baixas temperaturas (-10ºC a -40ºC) desnaturação de algumas proteínas


Prote nas

  • Agentes químicos:

  • As proteínas desnaturam em faixas de pH extremos <3,0 ou > 10,0.

  • Solventes orgânicos alteram a contante dielétrica e consequentemente as interações eletrostáticas. Podem romper interações hidrofóbicas.

  • Uréia e sais de guanidina (4 a 8 mol/L) rompem pontes de hidrogênio.

  • Agentes tensoativos rompem interações hidrofóbicas.


Efeitos da desnatura o

Efeitos da desnaturação

  • Redução da solubilidade

  • Perda da atividade biológica (ex: enzimas)

  • Aumento da suscetibilidade ao ataque por proteases  aumento da exposição das ligações peptídicas

  • Aumento da viscosidade intrínseca

  • Dificuldade de cristalização

  • Aumento da reatividade química


Propriedades funcionais de prote nas

Propriedades funcionais de proteínas

  • Propriedades de Hidratação: absorção e retenção de água, formação de gel, adesividade, dispersibilidade, solubilidade e viscosidade.

  • Interação proteínas-proteínas: formação de gel, coagulação, formação de fibras e glúten

  • Propriedades de superfície: emulsificação, formação de espumas, formação de películas


1 prote nas de origem animal

1. Proteínas de origem Animal

  • Carne de mamíferos – contém 60-80% de água e 25 a 15% de proteínas, sendo o restante formado por gorduras, carboidratos, sais, pigmentos e vitaminas.

  • Classificação das proteínas da carne quanto a função:

  • miofibrilares – actina e miosina corresponde a 55% da proteína total.

  • Tecido conjuntivo: colágeno e elastina, corresponde a 15% da proteína total.

  • Sistema muscular involuntário – coração.


1 1 prote nas miofibrilares

1.1 Proteínas Miofibrilares

  • Formam estruturas fibrilares que se unem em feixes, formando o músculo estriado.

  • Contém elevado teor de íons cálcio.

  • A actina representa 30% das proteínas fibrilares e a miosina 50%.

  • A actina e a miosina formam o complexo da actomiosina, relacionado com a contração e descontração muscular, ao “rigor mortis”, ao enrijecimento, à cor e à capacidade de reter água da carne


1 2 col geno

1.2 Colágeno

  • É a fração principal dos tecidos conectivos, muito solúvel e contribui para a rigidez da carnes.

  • É uma proteína que mantém unidos os feixes de fibras musculares no corpo humano e nos animais.

  • É rica em prolina

  • Aumenta com a idade do animal, causando a rigidez da carne.

  • Por aquecimento em água ´se transforma em gelatina.

  • Gelatina é uma proteína solúvel em água quente e forma géis por resfriamento. Não tem cheiro nem sabor. É rica em arginina


1 3 elastina

1.3 Elastina

  • É de cor amarela, forma fibras reunidas em feixes encontrados principalmente na união dos músculos aos ossos.

  • É rica em lisina

  • Com aquecimento em água, a elastina incha sem se dissolver.


2 prote nas do leite

2. Proteínas do leite

  • Caseína

  • É a principal proteína existente no leite fresco (3%). Não coagula pelo calor.

  • É uma fosfoproteína que se encontra na forma de sal de cálcio coloidal.

  • Juntamente com a gordura dão a cor branca do leite.

  • Coagula pela ação da renina, uma enzima encontrada

    no suco gástrico, e pela ação de ácidos.

  • Lactoalbumina

  • 0,5% das proteínas totais do leite, é solúvel em água e coagula pelo calor. Contém alto teor de triptofano.

  • Lactoglobulina – < 0,2% . Constituição grupos –SH


3 prote nas do ovo

3. Proteínas do Ovo

3.1 Proteínas da clara

  • é uma mistura de proteínas , sendo a mais importante ovalbumina (50% das proteínas totais da clara).

  • Tem na molécula grupos -SH e grupos de ácido fosfórico, que podem ser hidrolisados pela ação de fosfatases. Desnatura por agitação e coagula por aquecimento.

  • Conalbumina

  • Ovomucoide

  • Ovomucina

  • Avidina

  • Lisozima – enzima que tem ação nas paredes celulares de algumas bactérias(salmonellasp)


Prote nas

Proteínas da Gema

  • A gema é uma dispersão de fosfo e lipoproteínas globulares. Sua coloração é devido, principalmente, à presença de carotenóides.

  • Lipovitelina- fosfolipoproteína

  • Fosfovitina (fosvitina) - fosfoproteína

  • Livitina - glicoproteína

  • Todas as três tem a propriedade de combinar-se com Fe+3


4 prote nas vegetais

4. Proteínas Vegetais

4.1. Proteínas do trigo:

  • As proteínas vegetais tem pouco valor nutricional, devido a deficiência de aminoácidos essenciais.

  • As mais importantes são:gliadina e glutenina.

  • Gliadina – extraída com etanol a 70% , solúvel em alcool metílico, benzílico e fenol.

  • Glutenina é a proteína mais insolúvel do trigo. É insolúvel em água e etanol a frio, ligeiramente solúvel em etanos a quente e solúvel em soluções alcalinas.


Prote nas

  • O GLÚTEN, é formado pela combinação da gliadina mais a glutenina e água.

  • Glúten é uma substância elástica e aderente, insolúvel em água, responsável pela textura da massa de pães fermentados.

  • Pode ser seco a pressões reduzidas e baixas temperaturas sem sofrer desnaturação.

  • É rapidamente desnaturado à temperatura de ebulição da água ou quando exposto à temperaturas baixas por longo tempo.


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