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UNIDADES 16-18 METABOLISMO

UNIDADES 16-18 METABOLISMO. METABOLISMO. DEFINICIÓN. METABOLISMO. REACCIONES METABÓLICAS. CARACTERÍSTICAS. SON SECUENCIALES: el producto de una es sustrato de otra PUEDEN SER LINEALES (CONVERGENTES O DIVERGENTES) O CÍCLICAS SON COMUNES A LA MAYORÍA DE ORGANISMOS: evolución.

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UNIDADES 16-18 METABOLISMO

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Presentation Transcript

  1. UNIDADES 16-18 METABOLISMO

  2. METABOLISMO DEFINICIÓN

  3. METABOLISMO REACCIONES METABÓLICAS CARACTERÍSTICAS • SON SECUENCIALES: el producto de una es sustrato de otra • PUEDEN SER LINEALES (CONVERGENTES O DIVERGENTES) O CÍCLICAS • SON COMUNES A LA MAYORÍA DE ORGANISMOS: evolución. • SE CLASIFICAN EN CATABÓLICAS, ANABÓLICAS O ANFIBÓLICAS • ESTÁN CATALIZADAS POR ENZIMAS

  4. METABOLISMO REACCIONES METABÓLICAS CARACTERÍSTICAS

  5. METABOLISMO REACCIONES METABÓLICAS CARACTERÍSTICAS

  6. METABOLISMO REACCIONES METABÓLICAS CARACTERÍSTICAS

  7. METABOLISMO REACCIONES METABÓLICAS CARACTERÍSTICAS

  8. METABOLISMO REACCIONES METABÓLICAS CARACTERÍSTICAS

  9. METABOLISMO REACCIONES METABÓLICAS CARACTERÍSTICAS

  10. METABOLISMO REACCIONES METABÓLICAS CARACTERÍSTICAS

  11. METABOLISMO REACCIONES METABÓLICAS CARACTERÍSTICAS

  12. METABOLISMO REACCIONES METABÓLICAS CARACTERÍSTICAS

  13. METABOLISMO REACCIONES METABÓLICAS CARACTERÍSTICAS Diferencias entre metabolismo autótrofo y anabolismo heterótrofo: Fuente de energía

  14. METABOLISMO REACCIONES METABÓLICAS CARACTERÍSTICAS Diferencias entre anabolismo autótrofo y anabolismo heterótrofo: Fuente de energía

  15. METABOLISMO REACCIONES METABÓLICAS CARACTERÍSTICAS

  16. ENZIMAS

  17. ENZIMAS DEFINICIÓN Las enzimas son moléculas de naturaleza proteica que catalizan reacciones bioquímicas, siempre que sean termodinámicamente posibles. Una enzima hace que una reacción química que es energéticamente posible, pero que transcurre a una velocidad muy baja, sea cinéticamente favorable, es decir, transcurra a mayor velocidad que sin la presencia de la enzima.

  18. ENZIMAS REACCIONES ENZIMÁTICAS COMPONENTES

  19. ENZIMAS ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

  20. ENZIMAS CARACTERÍSTICAS Los enzimas son catalizadores muy potentes y eficaces. Químicamente son proteínas que actúan en pequeña cantidad y se recuperan indefinidamente. No realizan reacciones que sean energéticamente desfavorables, no modifican el sentido de los equilibrios químicos, sino que aceleran su consecución. El sustrato se une a la enzima a través de numerosas interacciones débiles como son: puentes de hidrógeno, fuerzas electrostáticas, hidrófobas, etc, en un lugar específico, el centro activo.

  21. ENZIMAS ESTRUCTURA COMPONENTES Las enzimas pueden contener sólo cadenas polipeptídicas o estar acompañadas de otras moléculas no proteicas. En el caso de que haya una composición mixta se pueden distinguir: - parte proteica: APOENZIMA - Parte no proteica: su unión puede ser de dos tipos. - COFACTOR, cuando se trata de iones o moléculas inorgánicas, o COENZIMAS, si son moléculas orgánicas, que se unen TEMPORALMENTE al apoenzima. - Grupo prostético: cuando se une PERMANENTEMENTE a la parte proteica

  22. ENZIMAS ESTRUCTURA COMPONENTES http://1.bp.blogspot.com/_M-shvxa2Nyw/TKlHutFamvI/AAAAAAAAAFI/ErY7WtF0wNw/s1600/05-04_Holoenzyme_L.jpg

  23. ENZIMAS COMPONENTES COENZIMAS

  24. ENZIMAS ESTRUCTURA ZONAS FUNDAMENTALES

  25. ENZIMAS ACTIVIDAD ENZIMÁTICA • Las enzimas son biocatalizadores de todas las reacciones químicas que forman parte del metabolismo celular. • Actúan rebajando la energía de activación de las reacciones químicas que catalizan, aumentando la velocidad de la reacción. • Intervienen en concentraciones muy bajas.

  26. ENZIMAS ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

  27. ENZIMAS ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

  28. ENZIMAS ESPECIFICIDAD • Las enzimas son muy específicas. Esto les permite actuar en una RQ determinada sin alterar otras. • Actúan siempre a la temperatura ambiente de la célula. • Son muy activas, (algunas pueden aumentar la velocidad de una RQ hasta un millón de veces). • Presentan elevado PM.

  29. ENZIMAS ACTIVIDAD ENZIMÁTICA MECANISMO DE ACCIÓN • Una reacción química A===>B tiene lugar porque cierto número de moléculas A se encuentran con la suficiente energía como para alcanzar un estado activado, que denominamos estado de transición, en el que es muy probable que se establezca o se rompa algún enlace químico y se forme entonces el producto P.

  30. ENZIMAS ACTIVIDAD ENZIMÁTICA MECANISMO DE ACCIÓN • La velocidad de la reacción será proporcional a la concentración de moléculas en ese estado de transición. • Hay 2 métodos generales mediante los cuales se puede acelerar la velocidad de una reacción química: • -Elevar la temperatura: pues se incrementa el nº de moléculas capaces de alcanzar el estado de transición, (inviable en la célula). • -Añadir un catalizador: que se combina con los reactivos de forma transitoria y produce un estado de transición con menor energía de activación. • (Nota: la energía libre de activación es la diferencia entre la energía libre -G- de 1 mol de sustancia en el estado de transición y la de 1 mol de sustancia en el estado inicial.)

  31. ENZIMAS ACTIVIDAD ENZIMÁTICA MECANISMO DE ACCIÓN

  32. ENZIMAS ACTIVIDAD ENZIMÁTICA MECANISMO DE ACCIÓN

  33. ENZIMAS ACTIVIDAD ENZIMÁTICA MECANISMO DE ACCIÓN

  34. ENZIMAS ACTIVIDAD ENZIMÁTICA MECANISMO DE ACCIÓN

  35. ENZIMAS ACTIVIDAD ENZIMÁTICA MECANISMO DE ACCIÓN

  36. ENZIMAS ACTIVIDAD ENZIMÁTICA MECANISMO DE ACCIÓN

  37. ENZIMAS ACTIVIDAD ENZIMÁTICA MECANISMO DE ACCIÓN

  38. ENZIMAS COENZIMAS

  39. ENZIMAS COENZIMAS

  40. ENZIMAS COENZIMAS

  41. ENZIMAS COENZIMAS

  42. ENZIMAS COENZIMAS

  43. Mecanismo de actuación enzimática: 1) Se forma un complejo: enzima-substrato o substratos. 2) Se une la coenzima a este complejo. 3) Los restos de los aminoácidos que configuran el centro activo catalizan el proceso. Para ello debilitan los enlaces necesarios para que la reacción química se lleve a cabo a baja temperatura y no se necesite una elevada energía de activación. 4) Los productos de la reacción se separan del centro activo y la enzima se recupera intacta para nuevas catálisis. 5) Las coenzimas colaboran en el proceso; bien aportando energía (ATP), electrones (NADH/NADPH) o en otras funciones relacionadas con la catálisis enzimática productos sustrato Enzima Enzima inactiva Centro activo Coenzima

  44. ENZIMAS ACTIVIDAD ENZIMÁTICA FACTORES

  45. ENZIMAS ACTIVIDAD ENZIMÁTICA FACTORES

  46. ENZIMAS ACTIVIDAD ENZIMÁTICA FACTORES

  47. ENZIMAS ACTIVIDAD ENZIMÁTICA FACTORES

  48. ENZIMAS ACTIVIDAD ENZIMÁTICA Inhibición competitiva FACTORES sustrato inhibidor Enzima Enzima Sin inhibidor con inhibidor Los inhibidores competitivos son sustancias, muchas veces similares químicamente a los sustratos, que se unen al centro activo impidiendo con ello que se una el sustrato. El proceso es reversible y depende de la cantidad de sustrato y de inhibidor, pues ambos compiten por la enzima.

  49. ENZIMAS ACTIVIDAD ENZIMÁTICA FACTORES

  50. ENZIMAS ACTIVIDAD ENZIMÁTICA Inhibición no competitiva sustrato FACTORES No se produce la catálisis Enzima Enzima Con inhibidor Sin inhibidor inhibidor Los inhibidores no competitivos son sustancias que se unen a la enzima en lugares diferentes al centro activo alterando la conformación de la molécula de tal manera que, aunque se forme un complejo enzima-sustrato, no se produce la catálisis. Este tipo de inhibición depende solamente de la concentración de inhibidor.

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