Enzim
This presentation is the property of its rightful owner.
Sponsored Links
1 / 40

Enzim PowerPoint PPT Presentation


  • 210 Views
  • Uploaded on
  • Presentation posted in: General

Enzim. ETI YERIZEL BAGIAN BIOKIMIA FK-UNAND. Cakupan:. Definisi umum Bagian penting dari enzim Bagaimana enzim bekerja Hubungan enzim dng substrat Hubungan enzim dng inhibitor Faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim Kinetika enzim. Definisi Umum.

Download Presentation

Enzim

An Image/Link below is provided (as is) to download presentation

Download Policy: Content on the Website is provided to you AS IS for your information and personal use and may not be sold / licensed / shared on other websites without getting consent from its author.While downloading, if for some reason you are not able to download a presentation, the publisher may have deleted the file from their server.


- - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - E N D - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - -

Presentation Transcript


Enzim

Enzim

ETI YERIZEL

BAGIAN BIOKIMIA

FK-UNAND


Cakupan

Cakupan:

  • Definisi umum

  • Bagian penting dari enzim

  • Bagaimana enzim bekerja

    • Hubungan enzim dng substrat

    • Hubungan enzim dng inhibitor

  • Faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim

  • Kinetika enzim


Definisi umum

Definisi Umum

Dlm system biologi  reaksi kimia selalu memerlukan katalis. Tanpa katalis  sangat lama shg diperlukan Enzim yg berfungsi sbg biokatalisator

protein yang berfungsi untuk mempercepat reaksi dengan jalan menurunkan tenaga aktivasi dan tidak mengubah kesetimbangan reaksi, serta bersifat sangat spesifik.


Enzim

  • Katalis yg paling efisien  mampu mempercepat reaksi 1020 kali lbh cepat

  • Enzim bersifat sangat spesifik, baik jenis reaksi maupun substratnya ,

Tripsin

Trombin


Enzim

  • Enzim tidak ikut bereaksi dgn substrat atau produknya

  • Aktifitas dapat dikontrol sesuai dengan kebutuhan organisme itu sendiri

    Contoh : enzim yg mengkatalisis reaksi pertama pada suatu siklus biosintesis biasanya di hambat oleh produk akhirnya(feedback inhibition)

  • bbrp enzim disintesis dlm btk tidak aktif. Dan akan diaktifkan oleh kondisi dan waktu yang sesuai (enzim allosterik) . prekursor yg tidak aktif disebut zymogen


Tiga sifat utama enzim

Tiga sifat utama enzim :

  • Kemampuan katalitiknya

  • Spesifisitas

  • Kemampuan untuk diatur (regulasi)


Bagian bagian enzim

Bagian-bagian enzim

Kita mengenal istilah:

Holoenzim

Apoenzim/ apoprotein

Gugus prostetik

Koenzim

Kofaktor


Bagian bagian enzim lanjutan

Bagian-bagian enzim (lanjutan)

  • Seperti halnya protein lain, enzim memiliki BM antara 12,000 – 1 juta kd

  • Beberapa enzim tidak membutuhkan molekul kimiawi lain untuk aktifitasnya, beberapa membutuhkan  kofaktor / koenzim

  • Kofaktor  ion-ion inorganik yg dibutuhkan enzim untuk melakukan fungsinya

  • Koenzim  molekul organik (komplek) yang dibutuhkan enziim untuk melakukan fungsinya


Enzim

  • Koenzim atau kofaktor yang terikat sangat kuat bahkan terikat dengan ikatan kovalen dengan enzim  gugus prostetik

  • Enzim aktif lengkap dengan semua komponennya  holoenzim

  • Bagian yang terdiri dari protein saja pada suatu enzim  Apoenzim / apoprotein

  • Fungsi koenzim adalah sebagai karier sementara dari gugus fungsional yg berperan dalam reaksi ensimatis tersebut.


Klasifikasi enzim

Klasifikasi enzim

  • 1. Oksido reduktase Pemindahan elektron

  • 2.Transferase Pemindahan ggs fungsional

  • 3.Hidrolase Reaksi hidrolisis(pemindahan

  • ggs fungsional ke air)

  • 4. Liase Pemindahan ggs ke ikatan

  • ganda

  • 5. Isomerase Pemindahan ggs di dalam mo

  • lekul menghasilkan isomer

  • 6. Ligase Pembentukan ikatan C-C, C-S

  • C-O dan C-N


Bagaimana enzim bekerja

Bagaimana enzim bekerja

  • Reaksi tanpa enzim:

    • Lambat

    • Membutuhkan suhu yang tinggi

    • Tekanan yang tinggi

  • Reaksi enzimatis

    • Enzim memberikan suatu lingkungan yg spesifik di dalam sisi aktifnya, sehingga reaksi secara energetik dapat lebih mudah terjadi


Enzim

  • Perbedaan antara energi reaktan (fase awal) dgn energi produk (fase akhir)  selisih energi bebas standar (ΔGº)

Agar reaksi berjalan spontan, bagaimanakah nilai ΔGº


Enzim

Enzim  mempercepat reaksi tetapi tidak mengubah keseimbangan reaksi atau ΔGº

Kesetimbangan reaksi antara Reaktan dan produk mencerminkan perbedaan energi bebas pada fase awal


Enzim

Kecepatan reaksi tergantung energi aktifasiΔGº≠

 suatu pasokan energi dibutuhkan untuk mengawali suatu reaksi

Energi aktifasi untuk reaksi yg dikatalis dengan ensim lebih rendah dr reaksi tanpa ensim

Glukosa + 6 O2  6 CO2 + 6 H2O ΔGº = -2880 kJ/mol


Enzim

Enzim penting untuk menurunkan energi aktifasi untuk memulai suatu reaksi

Enzim  mengikat substrat  menciptakan jalan reaksi yg berbeda yg mempunyai fase transisi lebih rendah dbanding reaksi tanpa enzim

Inti dr reaksi katalisis  ikatan yg spesifik pd fase transisi


Enzim

  • Substrat terikat  interaksi nonkovalen

    E + S ↔ ES ↔ EP ↔ E + P

  • Kekuatan enzim dlm mengkatalisis suatu reaksi  kemampuan enzim membawa substrat bersama-sama pd orientasi yang tepat untuk terjadinya suatu reaksi

  • Substrat terikat pd sisi aktif yi cekukan pd protein yg berisi asam amino yg penting untuk tjdnya suatu reaksi kimia


Karakteristik sisi aktif enzim

Karakteristik sisi aktif enzim

  • merupakan bagian kecil dari enzim (Mengapa enzim harus memiliki ukuran besar?)

  • sisi aktif merupakan suatu cekukan yang bersifat 3 dimensi.  memberikan linkungan mikro yg sesuai utk terjadinya suatu reaksi kimia

  • substrat terikat pada sisi aktif dengan interaksi / ikatan yang lemah.

  • Spesifitas enzim dipengaruhi oleh asam amino yg menyusun sisi aktif suatu enzim


Enzim

Gambar sisi aktif ensim dan asam amino yang terlibat


Enzim

  • Sisi aktif mempunyai 2 bagian yg penting:

    • Bagian yang mengenal substrat dan kemudian mengikatnya

    • Bagian yang mengkatalisis reaksi, setelah substrat diikat oleh enzim

  • Asam amino yang membentuk kedua bagian tersebut tidak harus berdekatan dalam urutan secara linear, tetapi dalam konformasi 3D mereka berdekatan


Teori untuk menjelaskan kerja enzim

Teori untuk menjelaskan kerja enzim:

  • Lock and Key analogy

    Enzim memiliki struktur sisi spesifik yang cocok dengan substrat.

    Mampu menerangkan spesifitas ensim ttp tidak dapat menerangkan stabilitas fase transisi ensim

  • Induced Fit theory

    mempertimbangkan fleksibilitas protein, sehingga pengikatan suatu substrat pada enzim menyebabkan sisi aktif mengubah konformasinya sehingga cocok dgn substratnya.  dpt menerangkan fase transisi ES komplek


Enzim

Lock and key model

Induced Fit model


Faktor faktor yg mempengaruhi kerja enzim

Faktor-faktor yg mempengaruhi kerja enzim

  • pHsetiap enzim mempunyai pH optimum utk bekerja.

    contoh : pepsin  pH 2, amylase  pH 7.0

  • Temperatur setiap kenaikan suhu 10˚C (sampai 40˚C), kecepatan reaksi naik 2 x lipatnya dan reaksi terhambat dan berhenti pada 60˚C. Mengapa?

  • [S] dan atau [E]


Kinetika reaksi enzimatis

Kinetika Reaksi Enzimatis

K1 K2

E + S ES E + P

K-1

K1 : kecepatan konstan pembentukan ES komplek

K2 : kecepatan konstan konfersi ES komplek ke P

K-1 : kecepatan konstan pemecahan ES komplek ke E bebas

Enzim sangat efisien dalam mengkatalis suatu reaksi, steady state (keseimbangan reaksi) segera dapat tercapai apabila : Kecepatan pembentukan ES komplek sama dengan kecepatan pemecahannya


Enzim

K-1 + K2

= Km konstanta Michaelis

K2

Vmax [S]

V = Persamaan Michaelis-Menten

Km + [S]


Enzim

  • Ketika kondisi diatur sehingga [S] = Km maka

    Vmax [S]

    V = dan V = Vmax / 2

  • [S] + [S]


Lineweaver burk double reciprocal plot

Lineweaver-Burk double reciprocal plot

Y = m x + b


Penghambatan reaksi enzimatis

Penghambatan Reaksi Enzimatis

  • Kerja enzim dapat dihambat secara reversible atau irreversible

  • Irreversible pembentukan atau pemecahan ikatan kovalen dalam enzim

  • Reversible suatu senyawa dapat terikat dan kemudian dpt lepas kembali

    Reversible inhibitor ini dpt dibagi :

    • competitive

    • non-competitive

    • un-competitive


Penghambatan competitive

penghambatan competitive

  • inhibitor bersaing dgn substrat untuk terikat pd sisi aktif

  • Biasanya inhibitor berupa senyawa yg menyerupai substratnya, & mengikat enzim membentuk komplek EI

  • krn terikat scr reversible  penghambatan nya bias, yaitu ketika ditambah substrat maka penghambatan berkurang


Penghambatan non competitive

penghambatan non-competitive

  • inhibitor terikat pada sisi lain dari enzim (bkn sisi aktif)

  • jadi tidak memblok pembtkan enzim-substrat komplek

  • Enzim mjd tidak aktif ketika inhibitor terikat walau enzim mengikat substrat

  • Inhibitor mengurangi konsentrasi enzim yg aktif, sehingga mempengaruhi Vmax –nya


Penghambatan un competitive

Penghambatan un-competitive

  • Terikat pd sisi selain sisi aktif enzim

  • Berbeda dgn non-competitive inhibitor ini hanya terikat pd ES komplek

  • Sehingga tidak terikat pd enzim bebas

  • Vmax berubah, dan Km juga berubah


Enzim allosterik

Enzim allosterik

  • Enzim allosterik mengalami perubahan konformasi  sebagai respon terhadap pengikatan modulator efektor

  • Allosterik enzim biasanya lebih komplek dari non allosterik enzim, memiliki sub unit lebih dari satu

  • Memiliki satu atau lebih sisi allosterik / regulator untuk mengikat modulator.

  • Seperti halnya substrat, setiap regulator memiliki sisi pengikatan yang berbeda

  • Untuk enzim homotropik  sisi aktif dan sisi regulator sama


Enzim

  • specific activity is the amount of product formed by an enzyme in a given amount of time under given conditions per milligram of enzyme.

  • The rate of a reaction is the concentration of substrate disappearing (or product produced) per unit time (molL − 1s − 1)

  • The enzyme activity is the moles converted per unit time (rate × reaction volume). Enzyme activity is a measure of quantity of enzyme present. The SI unit is the katal, 1 katal = 1 mol s-1, but this is an excessively large unit. A more practical value is 1 enzyme unit (EU) = 1 μmol min-1 (μ = micro, x 10-6).

  • The specific activity is the moles converted per unit time per unit mass of enzyme (enzyme activity / actual mass of enzyme present). The SI units are katal kg-1, but more practical units are μmol mg-1 min-1. Specific activity is a measure of enzyme efficiency, usually constant for a pure enzyme.

  • If the specific activity of 100% pure enzyme is known, then an impure sample will have a lower specific activity, allowing purity to be calculated.

  • The % purity is 100% × (specific activity of enzyme sample / specific activity of pure enzyme). The impure sample has lower specific activity because some of the mass is not actually enzyme.


Peranan enzim

Peranan Enzim

  • 1. Penyelidikan reaksi-reaksi metabolik dan

    pengaturannya

  • 2. Sebagai katalisator dalam industri yg

    mensintesis hormon/antibiotik

  • 3. Membantu dlm menegakkan diagnosa

    krn kadar enzim pd keadaan patologik

    tertentu dpt mengalami perub yg nyata

    dlm darah ataupun jaringan, penyakit genetik

    (endonuklease retriksi)

    *. 4. Dalam pengolahan pangan, pertanian,

    peternakan dan pd akv. Sehari-hari dirumah


Pembagian enzim berdasarkan lokasinya

Pembagian Enzim berdasarkan lokasinya

  • Enzim plasma fungsional:

    Enzim atau proenzim tertentu terdapat sepanjang waktu dlm sirkulasi individu normal, substrat juga terdapat dlm sirkulasi dan melakukan fungsi fisiologis dlm darah

    Contoh: Lipoprotein lipase, pseudokolinesterse, proenzim bekuan darah dan lisis bekuan darah

    umumnya disintesis dlm hati, konsentrasi dlm darah sama atau lebih tinggi dibandingkan dlm jaringan

  • Enzim plasma non fungsional:

  • Tidak melakukan fungsi fisiologis dlm darah

  • Substrat sering tdk ada dlm plasma

  • Konsentrasi dlm darah individu normal berjutakali lebih rendah dibanding dlm jaringan


Lokasi enzim

LOKASI ENZIM

  • Dalam sel hati:

    Enzim-enzim glikolisis terletak dlm sitoplasma

  • Enzim-enzim siklus asam sitrat terdapat dalam mitokondria

  • Dalam sel pankreas, lambung dan saliva

  • Isozim : enzim yg mengkatalisa rx yg sama

  • Tetapi sufat fisika dan kimia protein menunjukkan perbedaan yg bermakna


  • Login