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TEMA 8: CINÉTICA ENZIMÁTICA - PowerPoint PPT Presentation


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E + S ES E + P. k 1. Concentración. k 2. K -1. Tiempo. Estado pre-estacionario: formación de ES. Estado estacionario: ES casi constante. TEMA 8: CINÉTICA ENZIMÁTICA. Las reacciones enzimáticas se ajustan a dos tipos de cinéticas, que son:

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E + S ES E + P

k1

Concentración

k2

K-1

Tiempo

Estado

pre-estacionario:

formación de ES

Estado estacionario:

ES casi constante

TEMA 8: CINÉTICA ENZIMÁTICA

  • Las reacciones enzimáticas se ajustan a dos tipos de cinéticas, que son:

    • Hipérbolas rectangulares: enzimas que siguen la cinética de Michaelis-Menten

    • Sigmoidales: enzimas alostéricas que muestran fenómenos de cooperatividad

Cambios en la concentración de los participantes en una reacción catalizada por una enzima en función del tiempo

“Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002


Concentración

E + S ES E + P

k1

k2

K-1

Tiempo

Estado

pre-estacionario:

formación de ES

Estado estacionario:

ES casi constante

TEMA 8: CINÉTICA ENZIMÁTICA

  • Las reacciones enzimáticas se ajustan a dos tipos de cinéticas, que son:

    • Hipérbolas rectangulares: enzimas que siguen la cinética de Michaelis-Menten

    • Sigmoidales: enzimas alostéricas que muestran fenómenos de cooperatividad

Cambios en la concentración de los participantes en una reacción catalizada por una enzima en función del tiempo


Orden cero

v saturación

Primer orden

VELOCIDAD DE LAS REACCIONES QUÍMICAS

Las reacciones catalizadas por enzimas, siguen los principios generales de la cinética de las reacciones químicas, pero además muestran un rasgo característico: la SATURACIÓN POR SUSTRATO

En la figura se observala variación de la velocidad (V) en función de la [S] para una [E] determinada


Propusieron una ecuación de velocidad que explica el comportamiento cinético de las enzimas


E + S comportamiento cinético de las enzimasES E + P

k1

k2

K-1

Hipótesis básicas de la ecuación de Michaelis-Menten:

  • El complejo ES se encuentra en estado estacionario

  • Bajo condiciones de saturación, toda la enzima interviene en la formación del complejo ES

  • Cuando toda la enzima se encuentra en forma de complejo ES, la velocidad de la reacción es la máxima posible (Vmax)

[Eo] = [E] + [ES]  constante


ECUACIÓN DE MICHAELIS-MENTEN comportamiento cinético de las enzimas

[S]

V0 = Vmax ---------------

[S] + KM

Cuando V = Vmax/2:

KM = [S]

Para [S] << KM:

Vmax

v  ----------- [S]

KM

Velocidad, V

Para [S] >> KM:

v  Vmax  k2 [E0]

Concentración de sustrato, [S]


E + S comportamiento cinético de las enzimasES E + P

k1

k2

K-1

Kcat (o número de recambio) = Constante de velocidad que describe la velocidad limitante de cualquier reacción enzimática en condiciones de saturación

Kcat = K2

E + SES EP E + P

k2

k1

k3

Kcat = K3

K-1

K-2

En la ecuación de Michaelis, Kcat = Vmáx/[Et]


PARÁMETROS ENZIMÁTICOS comportamiento cinético de las enzimas


Parámetros de Michaelis-Menten para algunas enzimas, dispuestas por orden de eficacia creciente según mide kcat/KM

“Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002


1/V dispuestas por orden de eficacia creciente según mide

1

[S]

1

KM

1

Vmáx

1/[S]

DETERMINACIÓN DE KM Y Vmax

Gráfica de Lineweaver-Burk o dobles recíprocos

Pendiente

= KM/Vmáx

=

“Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002


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