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Aminoácidos Proteínas

Aminoácidos Proteínas. -. R. -. C. H. -. C. O. H. R. -. C. H. -. C. O. 2. 2. +. N. H. N. H. 2. 3. Forma no iónica. Aminoácidos. Aminoácidos : son compuestos que contienen en su estructura grupo amino y grupo carboxílico

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Aminoácidos Proteínas

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  1. Aminoácidos Proteínas

  2. - R - C H - C O H R - C H - C O 2 2 + N H N H 2 3 Forma no iónica Aminoácidos • Aminoácidos: son compuestos que contienen en su estructura grupo amino y grupo carboxílico • -Aminoácido: son aminoácidos en los que el grupo amino está en carbono adyacente al grupo carboxilico • aunque los -aminoácidos son escritos comúnmente en la forma no iónica lo correcto es hacerlo como un zwiterion ( sal interna)‏ zwiterion

  3. - - CO CO 2 2 + + NH H N 3 3 CH CH 3 3 Quiralidad de los A-A. • Salvo en el caso de la glicina, todos los amino-ácidos derivados de las proteínas tienen al menos un esterocentro (carbon ) y son quirales • En su mayoría, los -aminoácidos presentan una configuración L en el carbono  H H D-Alanina L-Alanina

  4. cadenas no polares (forma predominante a pH 7.0)‏ fenilalanina (ph,F)‏ glicina (gly, G)‏ H - alanina (ala, A)‏ C H - 3 triptófano (trp, W)‏ valina (val, V)‏ ( C H )‏ C H 3 2 N leucina (leu, L)‏ ( C H )‏ C H C H - H 3 2 2 isoleucina (ile, I)‏ p rolina (Pro, P)‏ C H C H C H ( C H )‏ - 3 2 3 + metionina (met, M)‏ N H H C H S C H C H - 3 2 2 Aminoácidos presentes en las proteínas

  5. H O C H - 2 H N C C H - 2 2 O H C H C H - H N C C H C H - 3 2 2 2 Aminoácidos presentes en las proteínas Cadenas polares (forma predominante a pH 7.0)‏ serina (ser, S)‏ asparagina (asn, N)‏ O treonina (thr, T)‏ glutamina (glu, G)‏ O

  6. H S C H - - O C C H - 2 2 2 - O C C H C H - H O C H - 2 2 2 2 Aminoácidos presentes en las proteínas Cadenas ácidas (forma predominante a pH 7.0)‏ cisteina (cys, C)‏ ácido aspártico (asp, D)‏ tirosina (tyr, Y)‏ ácido glutámico (glu, E)‏

  7. + N H 2 H N C N H C H C H C H - C H - 2 2 2 2 2 H N C H C H C H C H - 3 2 2 2 2 Aminoácidos presentes en las proteínas Cadenas básicas (forma predominante a pH 7.0)‏ arginina (arg, R)‏ histidina (his, H)‏ N N H lisina (lys, K)‏ +

  8. Aminoácidos presentes en las proteínas • Características estructurales • Todos son -aminoácidos • El grupo -amino es primario para 19 de los 20; en el caso de la prolina es secundario. • Salvo en el caso de la glicina, el estereocentro es el carbono  • La isoleucina y la treonina contienen un segundo estereocentro. • El grupo sulfihidrilo de la cisteina, el grupo imidazol de la histidina y el hidroxilo fenólico de la fenilalanina están parcialmente ionizados a pH 7.0, pero la forma iónica no es la mayoritaria en este pH.

  9. Cadenas polares y no polares pK de pK de a a +     CO H NH 2 3 • Propie- • dades • Acido- • Base alanina 2.35 9.87 asparagina 2.02 8.80 glutamina 2.17 9.13 glicina 2.35 9.78 isoleucina 2.32 9.76 leucina 2.33 9.74 metionina 2.28 9.21 fenilalanina 2.58 9.24 prolina 2.00 10.60 serina 2.21 9.15 treonina 2.09 9.10 triptófano 2.38 9.39 valina 2.29 9.72

  10. Grupo pK de pK de pK de a a a cadena cadena +    CO H NH lateral lateral 2 3 pK de a pK de pK de a a cadena +     CO H NH lateral 2 3 Propiedades Acido-Base Cadena lateral ácida carboxilo ácido aspártico 2.10 9.82 3.86 ácido glutámico 2.10 9.47 4.07 carboxilo cisteina 2.05 10.25 8.00 sulfidrilo tirosina 2.20 9.11 10.07 fenólico Cadenas laterales básicas Grupo cadena lateral arginina 2.01 9.04 12.48 guanidino histidina 1.77 9.18 6.10 imidazol lisina 2.18 8.95 10.53 amino 1°

  11. El ión amonio presenta un efecto inductivo atractor de electrones pK = 2.19 a - + + R C H C O H H O R C H C O + H O 2 2 2 3 + + N H N H 3 3 Acidez: -CO2H Grupos • El promedio de los valores de pKa para el grupo -carboxilo es de 2.19, lo que indica que es un ácido más fuerte que el ácido acético (pKa 4.76)‏ • la mayor fuerza ácida viene marcada por el efecto in-ductivo que ejerce el grupo -NH3+ retirando electrones

  12. Acidez: cadena lateral -CO2H • La cadena hidrocarbonada marca la acidez del grupo -CO2H siendo más ácidos que el acético • la mayor fuerza ácida es debida al efecto inductivo del grupo -NH3+ • el efecto inductivo disminuye con la distancia al -NH3+

  13. Acidez: grupos -NH3+ • El valor medio del pKa para el grupo -NH3+ es 9.47. Para un ion alquilamonio 1io es de 10.60.

  14. Basicidad-Guanidina Grupo • La cadena lateral de la arginina es una base considerablemente mas fuerte que una amina alifática. • Esta basicidad se debe a la elevada estabilidad por resonancia de la forma protonada.

  15. H O - - 2 C H C H C O C H C H C O 2 2 2 2 + + N H N H 3 3 Este par no enlazante no forma parte del - + C H C H C O H O pK 6.10 2 2 3 a sextete aromático; Es + N H 3 un grupo aceptor de protones Basicidad- Grupo Imidazole • El grupo de imidazol en el extremo de la cadena de histidina es un heterociclo amino aromático H + H N N N N + H H N + N H

  16. Punto Isoeléctrico • Punto isoeléctrico, pI: El pH en el que la mayoría de moléculas de aminoácido en la solución no tiene ninguna carga • el pI de la glicina, por ejemplo, se encuentra entre los valores de pKa para los grupos amino y carboxilo • En las tablas se muestran los puntos isoeléctricos para los 20 aminoácidos de las proteínas

  17. Cadenas late- rales no polares y polares pK de Punto isoeléctrico pK de pK de a a a cadena +     CO H NH lateral 2 3 (pI)‏ ---- alanina 2.35 9.87 6.11 ---- asparagina 2.02 8.80 5.41 glutamina 2.17 9.13 ---- 5.65 glicina 2.35 9.78 ---- 6.06 isoleucina 2.32 9.76 ---- 6.04 leucina 2.33 9.74 ---- 6.04 metionina 2.28 9.21 ---- 5.74 fenilalanina 2.58 9.24 ---- 5.91 ---- prolina 2.00 10.60 6.30 serina 2.21 9.15 5.68 ---- treonina 2.09 9.10 ---- 5.60 ---- triptófano 2.38 9.39 5.88 valina 2.29 9.72 ---- 6.00

  18. pK de Cadenas laterales ácidas Punto isoeléctrico (pI)‏ pK de pK de a a a cadena +   CO H   NH lateral 2 3 pK de Punto isoeléctrico (pI)‏ pK de pK de a a a +   CO H   NH 2 3 ácido aspártico 2.10 9.82 3.86 2.98 ácido glutámico 2.10 9.47 4.07 3.08 cisteina 2.05 10.25 8.00 5.02 tirosina 2.20 9.11 10.07 5.63 Cadenas laterales básicas cadena lateral arginina 2.01 9.04 12.48 10.76 histidina 1.77 9.18 6.10 7.64 lisina 2.18 8.95 10.53 9.74

  19. Electroforesis • Electroforesis: es el proceso de separación de compuestos en base a su carga electrica • La electroforesis de aminoácidos puede realizarse usando papel, almidón, agar, ciertos plásticos, y acetato de celulosa como soportes sólidos. • En la electroforesis de papel, una tira de papel saturada de una solución reguladora de pH determinado sirve como un puente entre las dos semipilas.

  20. Electroforesis • Se aplica una muestra de aminoácidos como una mancha en la tira de papel. • Tras aplicar un potencial eléctrico a las semiceldas, los aminoácidos migrarán hacia el electrodo con la carga opuesta a la suya. • Cuanto más elevada sea la densidad de carga que presente la molécula, más rápida se moverá. Las moléculas en su punto isoeléctrico permanecen en el origen. • Una vez completada la separación, se seca la tira de papel y se procederá a su revelado para visualizar los aminoacidos.

  21. O H - R C H C O O H + N H 3 - O + H O R C H C O 2 3 Electroforesis • Un reactivo comúnmente usado para detectar amino-ácidos es ninhidrina O O + 2 O  -amino Ninhidrina ácido O O + + + N O O anión coloreado: Púrpura

  22. Polipéptidos y proteínas • En 1902, Emilio Fischer propuso que las proteí-nas eran largas cadenas de aminoácidos unidos por enlaces de amida al que le dió el nombre de enlace péptidico • Enlace Peptídico: enlace amida entre el grupo -carboxilo de un aminoácido y el grupo -amino de otro aminoácido

  23. Serina-alanina (Ser-Ala)‏

  24. Péptidos • péptido: El nombre dado a un polímero corto de amino-ácidos unidos por enlaces peptídicos; son clasifica-dos por el número de aminoácidos en la cadena • dipéptido: una molécula que contiene dos aminoácidos unidos a través de un enlace peptídico • tripéptido: una molécula que contiene tres aminoáci-dos unidos por enlaces peptídicos • polipéptido: una macromolécula que contiene muchos aminoácidos unidos por enlaces peptídicos • proteína: una macromolécula biológica de peso mole-cular no más grandes de 5000 g/mol, formada por una o más cadenas de polipéptidos

  25. peptidico enlace C-terminal N-terminal aminoácido aminoácido - H N C H C - N H C H C - N H C H C O 3 2 - C H O H C H C H C O 2 2 2 2 C H 6 5 Escritura de Péptidos • Por regla, los péptidos son escritos de izquierda dere-cha comenzando por el grupo libre -NH3+ y terminando en la derecha con el grupo libre -CO2- O O + Ser-Phe-Asp

  26. Ser-Phe-Asp

  27. Estructura primaria • Estructura primaria : la secuencia de aminoáci-dos en una cadena polipeptídica, leída desde el N-terminal aminoácido al C-terminal aminoácido • Análisis de su composición: • La hidrólisis del polipéptido suele llevarse a cabo a elevadas temperaturas utilizando HCl 6M. • El hidrolizado es sometido a una cromatografía de intercambio iónico para realizar su análisis cuantitativo

  28. Enlace peptídico atacado de forma específica por el bromuro de cianógeno Del extremo amino terminal Del extremo carboxilo terminal O O P - C - N H C H C N H - P N C C H 2 C H - S - C H 2 3 Bromuro de Cianógeno • El bromuro de cianógeno, BrCN, es específico para la ruptura del enlace peptídico formado con el grupo carboxilo de la metionina

  29. P - C - N H C H N H - P B r N C H O 2 C H 2 C H - S - C H 2 3 P - C - N H C H H N - P C H - S - C N 2 C 3 C H C H 2 2 Bromuro de cianógeno O O 0.1M HCl + C C N Bromuro de cianógeno Del extremo carboxilo terminal Del extremo amino terminal O O C + + O N Tiocianato de metilo  -lactona sustituida)‏

  30. Catalizan la hidrólisis de enlace peptídicos formados con el grupo carboxilo de Catálisis enzimática • Un grupo de enzimas puede ser usado para catalizar la hidrólisis de enlaces específicos de péptidos. Entre ellos están: Enzima tripsina arginina, lisina quimiotripsina fenilalanina, triptófano, tirosina

  31. H N - C H - C - N H - P P h - N = C = S 2 C C H H N - P H N 2 C P h feniltiohidantoina Degradación de Edman • Degradación de Edman : Ruptura del extremo amino terminal de una cadena polipeptídica R O + isotiocianato de fenilo R + O C C N S

  32. Estructura Primaria • Ejemplo: Deducir la estructura primaria de un pentapéptido Composición Procedimiento experimental Pentapeptido Arg, Glu, His, Phe, Ser Degradación de Edman Glu Hidrolisis - Quimiotripsina Glu, His, Phe Fragmento A Arg, Ser Fragmento B Hidrólisis - Tripsina Arg, Glu, His, Phe Fragmento C Fragmento D Ser

  33. Geometría del E. Peptídico • Los cuatro átomos del enlace peptídico y los dos carbonos alfa unidos deben estar en un plano por lo que los ángulos de enlace son aproxima-damente 120 ° entre el C y el N

  34. Geometría del E. Peptídico • De acuerdo con esta geometría, Linus Pauling propuso que un enlace peptídico está mejor representado por un híbrido al que contribuyen dos estructuras • En la estructura (2) el enlace C-N tiene carácter de doble enlace, por lo que la rotación está restringida

  35. Geometría del E. Peptídico • son posibles dos conformaciones para un enlace peptídico planar • Actualmente, todos los enlaces peptídicos de las proteínas naturales estudiadas presentan la conformación s-trans

  36. Estructura Secundaria • Estructura Secundaria : Ordenación regular y periódica en el espacio de la cadena polipeptídica • Para determinar la conformación mas estable, Pauling y Corey asumieron que: • Los seis átomos de cada enlace peptídico se encuentran en el mismo plano y con una conformación s-trans • Existe un puente de hidrógeno entre el grupo N-H de un enlace peptídico y el grupo C=O de otro enlace

  37. Estructura Secundaria Puente de hidrógeno

  38. Estructura Secundaria • En base a este modelo estructural, Pauling y Corey propusieron dos tipos de estructuras secundarias particularmente estables • la -hélice • hoja plegadas  • -Hélice: un tipo de estructura secundaria en la que se forman puentes de hidrógeno ( que man-tienen una estructura helicoidal) y los aminoáci-dos se acoplan, encajando perfectamente for-mando una espiral generalmente a la derecha por ser más estable, por menor impedimento estéreo

  39. La -Hélice • Polialanina, según modelos moleculares de enlaces cilíndricos, vista longuitudinalmente

  40. La -Hélice • Polialanina, según modelos moleculares de enlaces cilíndricos, visto desde uno de sus extremos

  41. La -Hélice • Polialanina ,según modelo “space filling”, vista a lo largo de su longitud

  42. La -Hélice • Polialanina, según modelo “space filling”, visto desde uno de sus extremos

  43. La -Hélice • Características estructurales de -hélices • Hay 3.6 aminoácidos por cada vuelta de hélice • El enlace peptídico es s-trans y planar • Todos los grupos N-H de los peptidos se colocan en la misma dirección, que es aproximadamente paralela al eje de la hélice • Los grupos C=O en dirección opuesta, y también para-lela al eje de la hélice • El grupo C=O enfrentado a un grupo N-H forma puen-tes de hidrógeno vinculando así a cuatro unidades de aminoácidos lejanos • Los grupos R- se proyectan hacia el exterior de la hélice

  44. -Hoja plegada • En la -Hoja plegada las cadenas adquieren la forma de zigzag con angulos de 90º y los grupos alternativamente arriba y debajo de la cadena; u-niendose mediante puentes de H intercatenarios y formando láminas apiladas • Cada uno de los enlaces peptídicos son planos y con conformación s-trans • Los grupos C=O y N-H de los enlaces peptídicos de ca-denas adyacentes forman las láminas plegadas me-diante puentes de H. • Los grupos R- que están arriba y debajo de la lámina coinciden; los R- pequeños estabilizan la estructura

  45. -Lámina plegada. • polialanina

  46. H H N N CH CH SH CH CH S 2 2 2 2 CH CH S CH CH SH 2 2 2 2 N N H H Estructura Terciaria • Se refiere al modo como la cadena polipeptídica se curva o se pliega para formar la estructura estrechamente plegada y compacta de las proteínas globulares. Ordenado, específico y característico de cada proteina y de él depende su actividad biológica. • Los enlaces disulfuro entre las cadenas laterales de cisteina desarrollan un papel fundamental en el mantenimiento de la estructura terciaria. O O oxidación reducción O O

  47. Estructura Cuaternaria • Estructura cuaternaria: Disposición en el espacio de las cadenas individuales polipeptídicas de una proteína que posee más de una cadena, agregadas de forma no covalente. • El efecto hidrofóbico es el factor estabilizador predominante en la agregación de las subunidades polipeptídicas. • Efecto hidrofóbico: Tendencia de los grupos no polares a enracimarse para protegerse del con-tacto con un ambiente acuoso

  48. Estructura Cuaternaria • Si, por ejemplo, dos cadenas de polipéptidos, presentan una parte hidrofóbica, éstas pueden ser protegidas del contacto con el agua si las cadenas forman un dímero Proteína Número de subunidades alcohol deshidrogenasa 2 aldolasa 4 hemoglobina 4 lactato deshidrogenasa 4 insulina 6 glutamina sintetasa 12 virus del mosaico del tabaco 17

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