Cap 4 prote na estructura y funci n
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Cap 4 Proteína: Estructura y Función. JA Carde, PhD Universidad Adventista Alberts et al. Proteínas. Genes expresados: todo lo que se ve o se mide Funciones- formas, estructuras, enzimas Canales Bombas Mensajeros Movimientos Defensa Luminiscencia

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Cap 4 Proteína: Estructura y Función

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Presentation Transcript


Cap 4 prote na estructura y funci n

Cap 4 Proteína: Estructura y Función

JA Carde, PhD

Universidad Adventista

Alberts et al.


Prote nas

Proteínas

  • Genes expresados: todo lo que se ve o se mide

  • Funciones- formas, estructuras, enzimas

    • Canales

    • Bombas

    • Mensajeros

    • Movimientos

    • Defensa

    • Luminiscencia

    • Panel 4-1 :multiplicidad de funciones


04 01 peptide bonds jpg

  • Covalente

  • Condensación

  • Polipéptidos

  • Cadenas de AA

04_01_peptide bonds.jpg


04 02 polypeptide back jpg

04_02_polypeptide back.jpg


Prote nas1

Proteínas

  • Esqueleto polipeptídico

  • Grupos R de los 20 AA

  • No polares

  • Con cargas

  • Panel 2-5 - Estructuras de los AA

  • Nombres y abreviaturas Fig 4-3


04 03 20 amino acids jpg

04_03_20 amino acids.jpg


04 04 noncovalent jpg

Enlaces NO covalentes

04_04_noncovalent.jpg

Enlaces de H

Enlaces iónicos

Van der Waals

Interacciones hidrofóbicas


04 05 hydrophobic jpg

Interacciones hidrofóbicas

Distribución de grupos polares vs no polares

04_05_Hydrophobic.jpg


04 06 hydrogen bonds jpg

Enlaces de Hidrógeno

04_06_Hydrogen bonds.jpg


04 07 denatured prot jpg

Conformación - energía mínima

04_07_Denatured prot.jpg

  • AG mínimo

  • Denaturar - alterar fuerzas no covalentes

  • Renaturar

  • al renaturar la molécula readquiere la conformación: toda la informacion necesaria esta en la secuencia lineal de AA

  • Alzheimer?


04 08 prion diseases jpg

04_08_Prion diseases.jpg

Priones

Vacas locas

CJD

Misfolding= infection

Convierte normales en anormales

Chaperonas

La forma 3D esta en la secuencia no en las chaperonas


Proteinas

Proteinas

  • Macromoléculas de mayor diversidad estructural

  • De 30 a 10000 AA (50-2000)

  • Formas: globulares, fibrosas, anulares esferas, hojas

  • Como se obtiene la estructura de una proteína o la secuencia de AA?

  • Lisar celulas > purificar proteínas > secuenciar >

  • Insulina 1955

  • Hoy : Bioinformática

  • Molecular Toolkit- para traduccion in silico


04 09 proteins jpg

04_09_Proteins.jpg


Caracterizaci n

Caracterización

  • determinar secuencia

  • Conformación 3D - no sabemos predecir

  • Cristalografía de Rayos X

  • Nuclear Magnetic Resonance (NMR)

  • Phosphocarrier HPrp

  • Panel 4-2

  • A) esqueletoc) cable

  • B) cintad) space filling


Patrones de dobleces

Patrones de Dobleces

  • Son patrones repetidos en las proteínas

  • Hélice alfa - keratina

  • Placa beta - fibrosina

  • Son el resultado de enlaces de H entre el N-H y el C=O del esqueleto peptídico (NO el grupo R)

  • Forman estructura repetitiva


04 10 1 alpha h beta s jpg

04_10_1_alpha h. beta s.jpg

1 vuelta/3.6aa cada 4 enlace péptido

C=O |||||||| N-H


04 14 helix jpg

04_14_helix.jpg

Hélices: en estructuras biologicas

Patrones repetitivos


04 15 ahelix lip bilayer jpg

04_15_ahelix_lip_bilayer.jpg

Hélices en regiones transmembranales

Canales o recepores

Parte hidrofílica escondida por grupos R no polares


04 16 coiled coil jpg

Coiled/Coil

Pares de hélices enrolladas entre si

Aa polares en un lado

AA no polares aglomerados entre sí

04_16_coiled-coil.jpg


04 10 2 alpha h beta s jpg

04_10_2_alpha h. beta s.jpg

Enlaces H intracadenas paralelas o antiP


04 17 2 beta sheets jpg

Placas B

Estructuras rígidas

Enlaces de H intercadenas

Forman “core” núcleos de proteínas

Dan resitencia tensión

Pueden ser paralelas o antiP

04_17_2 beta sheets.jpg


Niveles de organizacion

Niveles de Organizacion

  • nivel 1rio - cadena lineal de AA

  • Nivel 2rio - hélices o placas, dobleces, segmentos de la proteina

  • Nivel 3rio - 3D, completa: hélices, placas,” random coils”, lazos y dobleces desde el N hasta el C

  • Nivel 4rio - cuando la proteína esta compuesta por más de un polipeptido, dos polipéptidos o 3 o 4 interactuando para formar una proteína


04 19 functiondomains jpg

Dominios - nivel de organización superior,

Cualquier segmento de polipéptido que:

04_19_functiondomains.jpg

Doble independiente

Estructura estable-compacta

Forme unidad modular

Tenga funciones independientes


04 20 protein domains jpg

3 Dominios distintos:

04_20_protein domains.jpg

Cyt-bNAD binding domainRegion Var de AB


04 21 serine proteases jpg

Familias de Proteínas: relación estructural aunque no funcional

Proteasas de serina: comparten AA, y estructura 3D; pero…

04_21_Serine proteases.jpg


Estructura 4ria

Estructura 4ria

  • más de una cadena polipeptídica

  • Enlaces no covalentes

  • Binding site - región en la proteína donde interactúa alguien más

  • Subunidad - cada polipéptido de una proteína de estructura 4ria

  • Dominios- regiones en cada SubU

  • Dímeros


04 22 protein subunit jpg

Estructura 4ria - mas de una cadena polipeptídica

Dímeros, trímeros, tetrámeros

04_22_protein subunit.jpg


04 23 asymmetrical as jpg

2 SubU - arreglo simétrico = 4ria

04_23_asymmetrical as.jpg

Hemoglobina

2 SubU alfa

2 SubU beta


04 24 complexstructure jpg

04_24_complexstructure.jpg

  • Otros Arreglos:

  • Dímeros, hélices, anillos

  • Filamentos

  • Capas

  • Esferas


04 25 actin filament jpg

Actina - Sub U idénticas repetidas, polímero

Keratina

04_25_actin filament.jpg


04 26 spherical shell jpg

Esferas, filamentos, capas

04_26_spherical shell.jpg


04 27 viral capsids jpg

Tomato, bushy stunt virus

Ensamblajes esfericos de proteinas

04_27_Viral capsids.jpg


04 28 fibrous proteins jpg

Colágeno y Elastina - proteinas fibrosas

Hélice triple

Cross link - covalentes

04_28_fibrous proteins.jpg


04 29 disulfide bonds jpg

Proteinas extracelulares

Cross link covalentes- S-S

04_29_Disulfide bonds.jpg


04 30 selective binding jpg

Como trabajan las proteinas?

Forma / Función

04_30_selective binding.jpg

  • Uniéndose a otras moléculas

  • AB

  • ATPasa

  • Actina

  • Especificidad - ligando

Unión por enlaces NO covalentes

Topología y contornos


04 31 specific ligands jpg

Pobre contorno = pocas interacciones

Binding site

04_31_specific ligands.jpg

AA en esa zona son distantes pero se acercan al doblarse la proteina

Regulatory sites


04 32 antibody jpg

Anticuerpos: binding sites bien versátiles!!!! Vs antigenos

Inmunoglobulinas

04_32_antibody.jpg

Alta especificidad

Alta variabilidad!!! Asig


04 33 lysozyme jpg

Enzimas - catalíticos poderosos

Sustratos --> productos

Hace y rehace enlaces covalentes

Específicas

Ej: Lisozima:

Antibiótico natural- saliva,lagrimas…

  • sitio activo - 6 azucares

04_33_Lysozyme.jpg

Sustrato - polisacáridos, lísis osmótica

Reacción - hidrólisis- añade agua entre dos azucares del polisac

Energéticamente favorable: porq?


04 35 enzymes jpg

Adición de otros grupos añaden funciones a las proteinas

Agarres, estabilidad, cambio de angulos

04_35_Enzymes.jpg


04 37 feed inhibition jpg

Como son controladas: Niveles de control

04_37_feed inhibition.jpg

  • -Expresión genética

  • Compartamentalización

  • Enzima per se: responde a cambios en el ambiente

  • Retroalimentación

  • -; +

  • Regulación

  • - ; +


04 38 metabolic react jpg

Retroalimentación…

Cada AA controla la

Primera enzima en su

síntesis

Cuantas enzimas comienzan?

Cuantos productos?

04_38_metabolic react.jpg


04 39 conform change jpg

Retroalimentación: Cambios conformacionales - alosterismo

Sitio activo

Sitio alósterico

04_39_conform.change.jpg


04 40 ligand binding jpg

Equilibrio entre dos conformaciones : afectada por ligando

- sitio activo y sitio alosterico (regulador)

04_40_ligand binding.jpg


04 41 phosphorylation jpg

Fosforilación

Controla: cambia conforma

Añade un PO4-2 covalente a un AA

Añade 2 cargas (-)

Altera interacciones iónicas

04_41_phosphorylation.jpg


04 42 molec switches jpg

Regulacion:Proteinas que ligan GTP

-activas con GTP

-lo hidrolizan, libera un fosfato y se inactiva al cambiar conform o viceversa

04_42_molec. switches.jpg

  • transducción de señales

  • EF-Tu


04 43 nucleotide hydrolysis jpg

EF-Tu: Mov de .1 nm = cambio de 5 nm

04_43_nucleotide hydrolysis.jpg


04 44 walk along jpg

Motor Proteins: Funciones mediadas por cambio en conformación: movimientos

-contracción muscular

-transporte intracelular, citoesqueleto, virus

04_44_walk along.jpg

Cambios conformacionales capaces de generar movimientos


04 45 motor protein jpg

04_45_motor protein.jpg


04 11 mass spectrom jpg

Mass Spect

Determina masa de los AA

Ayuda a determinar las proteinas y las secuencias

Bancos de data

Identificar el gen

04_11_Mass spectrom.jpg


04 12 crystallography jpg

Cristalografia de Rayos X

04_12_crystallography.jpg

  • Difracción

  • Para estructura

  • Rayos - dispersión

  • Patrones según átomo, y posición


04 13 nmr jpg

NMR - espectroscopía

04_13_NMR.jpg

Magnetismo del núcleo de cada átomo

Su conducta afectada por átomos alrededor

Bombardeo de frecuencias de radio

Núcleo de H genera señales que se usan para determinar distancias entre AA y otras partes


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