Prote nas y enzimas
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Proteínas y Enzimas. Colegio Hispano Americano Depto. De Ciencias – Biología Nivel: 4to medio. Características. C, H, O y N; aunque a veces S , P, Fe, Cu, Mg e I. Alto peso molecular Unidad estructural: Aminoácido. Ejemplos de aminoácidos. Ácido Glutámico.

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Proteínas y Enzimas

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Proteínas y Enzimas

Colegio Hispano Americano

Depto. De Ciencias – Biología

Nivel: 4to medio


Características

  • C, H, O y N; aunque a veces S , P, Fe, Cu, Mg e I.

  • Alto peso molecular

  • Unidad estructural: Aminoácido.


Ejemplos de aminoácidos

Ácido Glutámico


Clasificación de proteínas según aminoácido (radical)

Radical Hidrofóbico

Radical hidrofílicos

polares con carga positiva

polares con carga negativa


Consumir


porotos


Enlace Peptídico


Las proteínas las consumimos en:

  • Carnes, Leche, Huevos, Cereales, legumbres y Frutos Secos.


Niveles estructurales de los polipéptidos


Niveles de Organización de las Proteínas

  • Estructura primaria


Estructura Secundaria

  • Puentes de H+

  • Las proteínas colocan sus aminoácidos con grupos hidrofóbicos hacia el interior y los aminoácidos con grupos hidrofílicos hacia el exterior


Estructura secundaria tipo beta

Proteínas que interaccionan con el ADN


Estructura terciaria

  • Estructuras tridimensionales regulares que se forman al plegarse las estructuras secundarias sobre sí mismas.

  • Los puentes disulfuro que se forman entre dos cisteínas juntan partes de un solo péptido que, de otra manera, quedarían distantes.


Insulina

Mioglobina

Queratina


MIOGLOBINA


Estructura cuaternaria


HEMOGLOBINA


Estructura cuaternaria


Desnaturalización:

  • Alteración de la estructura secundaria y terciaria de una proteína (sin romper los enlaces peptídicos entre los aminoácidos), perdiendo ésta su función.


Desnaturalización por calor, rayos UV, soluciones ácidas o saladas y agentes reductores (ej: beta-mercaptoetanol)


  • 1.- ¿Cuál (es) de los siguientes Organelos celulares contiene proteínas en su interior?

  • I) Núcleo.

  • II) Retículo endoplásmico liso (REL).

  • III) Retículo endoplásmico rugoso (RER).

  • A) sólo I

  • B) sólo II

  • C) sólo III

  • D) sólo I y II

  • E) I, II y III

Clave: E

Habilidad cognitiva: Comprensión.


Enzimas

  • Proteínas que participan acelerando la velocidad de reacciones del metabolismo.


Energía de Activación


Catalizador

  • Cualquier sustancia que influye sobre la velocidad de las reacciones químicas.

    • Catalizador negativo: Retarda

    • Catalizador positivo: Acelera

  • Los catalizadores biológicos (célula): Enzimas.


Configuración enzimática: Relación enzima-sustrato

  • Forma tridimensional depende su actividad catalítica

  • E+S *sitioactivo


Factores que regulan la velocidad de reacción


Cofactores: No orgánicas (Zn++, Cu+, Mn++, Mg+, K+,Fe+ y Na+).

Coenzimas: Orgánicas y/o no proteicas, (ATP y el NAD).

La actividad de ciertas enzimas requiere, en ciertos casos, de la presencia de otras moléculas:


Regulación Enzimática


Retroalimentación negativa

  • El mismo producto acumulado inhibe a una enzima que participa en su síntesis, o bien activa una enzima que cataliza reacciones distintas a partir de los mismos sustratos


Inhibición no competitiva: efecto alostérico

  • La unión de una molécula reguladora altera el sitio activo y hace a la enzima menos compatible con su sustrato


Inhibición Competitiva

  • En la inhibición competitiva, una molécula parecida al sustrato encaja en el sitio activo e impide la entrada del sustrato.


Regulación enzimática por regulación alostérica y por inhibición competitiva


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