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Pregunta N°2

Pregunta N°2. Santiago Castro Juan José Marroquín Bioquímica I grupo 2 2013. ¿Qué parte de la estructura aminoacídica aporta características funcionales al péptido o a la proteína? .

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Pregunta N°2

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  1. Pregunta N°2 Santiago Castro Juan José Marroquín Bioquímica I grupo 2 2013

  2. ¿Qué parte de la estructura aminoacídica aporta características funcionales al péptido o a la proteína? Las proteÍnas tienen funciones diferentes gracias a los distintos radicales de los aminoÁcidos y las carácterísticas de estos (hidrÓfobos, polares, etc. AdemÁs, el orden de la cadena de aminoácidos en las proteínas, también determina su funcion.

  3. La prolina posee una estructura cíclica característica y es sólo parcialmente polar, caracterizada por un imino (amina secundaria). En los enlaces peptídicos donde participa este imino se da la particularidad de que pueden adoptar con facilidad la configuración cis, a diferencia de los otros aminoácidos que adoptan, mayoritariamente, la configuración trans ¿Cuál es la particularidad del enlace peptídico en el nitrógeno imino de la prolina en un giro beta? Giro beta prolina

  4. ¿Qué características dan a los péptidos y proteínas los grupos funcionales de las cadenas laterales de los aminoácidos que conforman la cadena peptídica? Gracias a las cadenas laterales de los AA, se dan seis grandes divisiones: • Alifaticos: tienen una cadena carbonada. • aromaticos: su estructura presenta un anillo de benceno. • Azufrados: Poseen átomos de azufre • Hidroxilados: se caracterizan por tener cadenas alifaticashidroxiladas. Bastante hidrofilico • Basicos: cadenas laterales polares • Acidos: sus amidas tienen cadenas acidas.

  5. Aminoacidosalifaticos glicina alanina prolina Valina leucina isoleucina

  6. Aminoacidosaromaticos tirosina fenilalanina triptofano

  7. Aminoacidos azufrados metionina cisteina

  8. Aminoacidoshidroxilados Serina treonina

  9. Aminoacidosbasicos lisina arginina Histidina

  10. Aminoacidosacidos Acido aspartico Asparagina Acido glutamico glutamina

  11. Los aminoacidostambien se pueden dividir en hidrofobos e hidrofilicos • Hidrofobos en el caso que el radical sea apolar. En este grupo se encuentran todos los AA alifaticos y los AA aromaticos • Hidrofilicos en el caso que el radical sea polar • polares sin carga: Serina, treonina, cisteina, glutamina, asparagina • Polares cargados negativamente: acido asparticoy acido glutamico • Polares cargados positivamente: arginina, lisina, histidina.

  12. Bibliografia y refrencias • http://www.oocities.org/pelabzen/proteinas.html • http://www.biorom.uma.es/contenido/av_biomo/Mat2.html • http://www.uv.es/tunon/pdf_doc/proteinas_09.pdf • Nelson, David. Cox, Michael. Lenhinger, principios de bioquímica. 3era ed. Barcelona: Ediciones Omega, 2006. p. 168.

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